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- PDB-4oga: Insulin in complex with Site 1 of the human insulin receptor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4oga
タイトルInsulin in complex with Site 1 of the human insulin receptor
要素
  • (Insulin receptor ...インスリン受容体) x 2
  • (monoclonal antibody fab 83-7 fragment - ...) x 2
  • Insulin A chain
  • Insulin B chain
キーワードHORMONE RECEPTOR/HORMONE/IMMUNE SYSTEM / CELL SURFACE RECEPTOR/IMMUNE SYSTEM / INSULIN RECEPTOR (インスリン受容体) / CT PEPTIDE / INSULIN (インスリン) / HORMONE RECEPTOR-HORMONE-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / positive regulation of developmental growth / insulin-like growth factor II binding / male sex determination / exocrine pancreas development / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / insulin receptor activity / positive regulation of protein-containing complex disassembly ...regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / positive regulation of developmental growth / insulin-like growth factor II binding / male sex determination / exocrine pancreas development / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / insulin receptor activity / positive regulation of protein-containing complex disassembly / cargo receptor activity / dendritic spine maintenance / insulin binding / PTB domain binding / negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / neuronal cell body membrane / adrenal gland development / negative regulation of glycogen catabolic process / regulation of cellular amino acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of fatty acid metabolic process / Insulin processing / negative regulation of feeding behavior / regulation of protein secretion / amyloid-beta clearance / positive regulation of peptide hormone secretion / activation of protein kinase activity / Regulation of gene expression in beta cells / positive regulation of respiratory burst / regulation of embryonic development / positive regulation of receptor internalization / transport across blood-brain barrier / positive regulation of dendritic spine maintenance / alpha-beta T cell activation / negative regulation of acute inflammatory response / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / insulin receptor substrate binding / negative regulation of protein secretion / fatty acid homeostasis / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / epidermis development / positive regulation of glycogen biosynthetic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / regulation of protein localization to plasma membrane / COPI-mediated anterograde transport / phosphatidylinositol 3-kinase binding / negative regulation of lipid catabolic process / heart morphogenesis / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / 小胞 / positive regulation of protein autophosphorylation / dendrite membrane / Insulin receptor recycling / insulin-like growth factor receptor binding / receptor-mediated endocytosis / NPAS4 regulates expression of target genes / positive regulation of protein metabolic process / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of brown fat cell differentiation / activation of protein kinase B activity / positive regulation of glycolytic process / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of mitotic nuclear division / 学習 / Regulation of insulin secretion / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of long-term synaptic potentiation / カベオラ / endosome lumen / positive regulation of cytokine production / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / regulation of transmembrane transporter activity / positive regulation of cell differentiation / positive regulation of glucose import / negative regulation of proteolysis / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of MAP kinase activity / wound healing / insulin receptor binding / negative regulation of protein catabolic process / positive regulation of neuron projection development / hormone activity / receptor internalization / 受容体型チロシンキナーゼ / 記憶 / cellular response to growth factor stimulus / 認識 / Golgi lumen / vasodilation / positive regulation of protein localization to nucleus
類似検索 - 分子機能
24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Alpha-Beta Horseshoe ...24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Alpha-Beta Horseshoe / インスリン / Insulin family / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin-like superfamily / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / フィブロネクチンIII型ドメイン / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / リボン / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / 抗体 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
インスリン / インスリン受容体
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Lawrence, M.C. / Menting, J.G.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 2014
タイトル: Protective hinge in insulin opens to enable its receptor engagement.
著者: Menting, J.G. / Yang, Y. / Chan, S.J. / Phillips, N.B. / Smith, B.J. / Whittaker, J. / Wickramasinghe, N.P. / Whittaker, L.J. / Pandyarajan, V. / Wan, Z.L. / Yadav, S.P. / Carroll, J.M. / ...著者: Menting, J.G. / Yang, Y. / Chan, S.J. / Phillips, N.B. / Smith, B.J. / Whittaker, J. / Wickramasinghe, N.P. / Whittaker, L.J. / Pandyarajan, V. / Wan, Z.L. / Yadav, S.P. / Carroll, J.M. / Strokes, N. / Roberts, C.T. / Ismail-Beigi, F. / Milewski, W. / Steiner, D.F. / Chauhan, V.S. / Ward, C.W. / Weiss, M.A. / Lawrence, M.C.
履歴
登録2014年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月10日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin A chain
B: Insulin B chain
C: monoclonal antibody fab 83-7 fragment - heavy chain
D: monoclonal antibody fab 83-7 fragment - light chain
E: Insulin receptor domains L1-CR
F: Insulin receptor alpha-CT peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,68711
ポリマ-69,5426
非ポリマー2,1455
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)169.040, 169.040, 169.040
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number195
Space group name H-MP23

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要素

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タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質・ペプチド Insulin A chain / Insulin B chain / Insulin A chain


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 90-110 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド Insulin B chain / Insulin B chain / Insulin A chain


分子量: 3433.953 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 25-54 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308

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Insulin receptor ... , 2種, 2分子 EF

#5: タンパク質 Insulin receptor domains L1-CR / IR / Insulin receptor subunit alpha / Insulin receptor subunit beta


分子量: 36231.762 Da / 分子数: 1 / 断片: L1-CR, UNP residues 28-377 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Lec 8 mutant CHO cell / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INSR / 細胞株 (発現宿主): Lec 8 mutant CHO cell
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P06213
#6: タンパク質・ペプチド Insulin receptor alpha-CT peptide / IR / Insulin receptor subunit alpha / Insulin receptor subunit beta


分子量: 1922.143 Da / 分子数: 1 / 断片: alpha-CT peptide, UNP residues 731-746 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemical synthesis / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P06213

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抗体 , 2種, 2分子 CD

#3: 抗体 monoclonal antibody fab 83-7 fragment - heavy chain


分子量: 12886.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Hybridoma cell / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株 (発現宿主): Hybridoma cell / 発現宿主: mus musculus (ハツカネズミ)
#4: 抗体 monoclonal antibody fab 83-7 fragment - light chain


分子量: 12684.292 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Hybridoma cell / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株 (発現宿主): Hybridoma cell / 発現宿主: mus musculus (ハツカネズミ)

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, 3種, 5分子

#7: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#8: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 732.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_a6-d1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#9: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / : C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 78.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.9-1.1M TRI-SODIUM CITRATE, 0.1M IMIDAZOLE-HCL, 0.02% SODIUM AZIDE, PH 8.0 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
31001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAustralian Synchrotron MX210.9537
シンクロトロンAustralian Synchrotron MX220.9537
シンクロトロンAustralian Synchrotron MX230.9537
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 315r1CCD2011年12月19日
ADSC QUANTUM 315r2CCD2013年4月9日
ADSC QUANTUM 315r3CCD2013年4月9日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR (SI111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR (SI111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
3DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR (SI111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→20 Å / Num. all: 20608 / Num. obs: 20361 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -4 / 冗長度: 38.7 % / Biso Wilson estimate: 191.63 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.214 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 3.5→3.6 Å / 冗長度: 32.6 % / Rmerge(I) obs: 14.8 / Mean I/σ(I) obs: 0.17 / Num. unique all: 1609 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
BUSTER2.10.0精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3W11
解像度: 3.5→19.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9193 / SU R Cruickshank DPI: 3.609 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2837 942 4.93 %RANDOM
Rwork0.2644 ---
all0.2654 20361 --
obs0.2654 19092 93.29 %-
原子変位パラメータBiso mean: 238.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 1.177 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→19.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4552 0 141 0 4693
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealRestraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014827HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.316569HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1673SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes112HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes686HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4827HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.93
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.37
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion648SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5381SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.69 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1982 74 4.47 %
Rwork0.1943 1582 -
all0.1945 1656 -
obs-1656 93.29 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9766-3.05512.91975.4575-6.785200.0474-0.3136-0.18650.442-0.2309-0.6788-0.25950.1390.18350.121-0.6504-0.4630.07380.63030.234436.404-42.5076-22.2233
210.319-5.34917.17446.0466-9.92778.2498-0.11760.04620.1388-0.36150.0137-0.4772-0.95840.43430.1040.099-0.6571-0.2937-0.28160.67960.626434.6289-46.535-31.1212
314.31922.14792.63197.2815-1.310411.19020.9961.1775-3.05531.0147-0.1701-2.30582.50641.7509-0.82590.62810.6702-0.912-0.7249-0.4290.937424.8252-110.292-23.5995
43.3333-0.4713-1.13097.6001-3.35316.64660.5614-0.192-1.01530.6029-0.22760.10410.79180.4117-0.33370.541-0.1093-0.4058-0.648-0.26960.4919.9367-103.762-9.511
54.20472.24720.96454.79360.17752.8284-0.15580.78180.4233-0.351-0.10620.0606-0.19420.42460.262-0.2159-0.10620.0506-0.14370.3363-0.036820.6221-69.6671-28.7514
60.1250.5567.317111.326110.069410.14660.0344-0.22790.33220.41420.2138-0.39580.18740.0694-0.24820.2852-0.3589-0.1269-0.03390.61090.110631.0312-51.272-21.9
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - A|21 }A1 - 21
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|7 - B|27 }B7 - 27
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|1 - C|118 }C1 - 118
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|1 - D|114 }D1 - 114
5X-RAY DIFFRACTION5{ E|5 - E|310 E|501 - E|511 }E5 - 310
6X-RAY DIFFRACTION5{ E|5 - E|310 E|501 - E|511 }E501 - 511
7X-RAY DIFFRACTION6{ F|705 - F|719 }F705 - 719

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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