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- PDB-4ml7: Crystal structure of Brucella abortus PliC in complex with human ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ml7
タイトルCrystal structure of Brucella abortus PliC in complex with human lysozyme
要素
  • Humanlysozyme
  • Lysozyme C
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / inhibitor (酵素阻害剤) / lysozyme (リゾチーム)
機能・相同性
機能・相同性情報


antimicrobial humoral response / 抗微生物ペプチド / 代謝 / specific granule lumen / azurophil granule lumen / tertiary granule lumen / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium ...antimicrobial humoral response / 抗微生物ペプチド / 代謝 / specific granule lumen / azurophil granule lumen / tertiary granule lumen / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / 炎症 / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
C-type lysozyme inhibitor / Lysozyme - #10 / Lipocalin / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C ...C-type lysozyme inhibitor / Lysozyme - #10 / Lipocalin / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / リゾチーム / Lysozyme-like domain superfamily / Βバレル / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Ha, N.C. / Um, S.H. / Kim, J.S.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2013
タイトル: Structural Basis for the Inhibition of Human Lysozyme by PliC from Brucella abortus
著者: Um, S.H. / Kim, J.S. / Kim, K. / Kim, N. / Cho, H.S. / Ha, N.C.
履歴
登録2013年9月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.host_org_common_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme C
B: Humanlysozyme
C: Lysozyme C
D: Humanlysozyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7354
ポリマ－50,7354
非ポリマー00
水8,215456
1
A: Lysozyme C
B: Humanlysozyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3682
ポリマ－25,3682
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2170 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area11340 Å2
手法PISA
2
C: Lysozyme C
D: Humanlysozyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3682
ポリマ－25,3682
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2120 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area11540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.253, 88.984, 66.206
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C


分子量: 14720.693 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 19-148 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LYZ, LZM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61626, リゾチーム
#2: タンパク質 Humanlysozyme


分子量: 10646.972 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Oryza sativa (イネ)
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 456 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細A SEQUENCE DATABASE REFERENCE FOR THE CHAIN B AND D DOES NOT CURRENTLY EXIST.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.74 %
結晶化温度: 287.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1M sodium citrate tribasic, 40% tert-butanol, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 287.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月16日
放射モノクロメーター: double mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. all: 53944 / Num. obs: 53896 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
1.8-1.83199.8
1.83-1.86199.9
1.86-1.9197.1
1.9-1.94188.4
1.94-1.98199.1
1.98-2.03199.9
2.03-2.08197.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→19.982 Å / SU ML: 0.18 / σ(F): 1.53 / 位相誤差: 19.61 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2221 2725 5.06 %RNADOM
Rwork0.1855 ---
obs0.1873 52158 96.72 %-
all-55723 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.982 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3534 0 0 456 3990
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073704
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1095019
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.6161352
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079548
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004650
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 29

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.8-1.8310.22991450.1923266496
1.831-1.86620.26621370.22746100
1.8662-1.90430.2541340.2287256994
1.9043-1.94570.32711290.3116256892
1.9457-1.99090.24231750.19682689100
1.9909-2.04060.24321370.19232733100
2.0406-2.09570.26191430.1965270598
2.0957-2.15730.20511370.18282758100
2.1573-2.22690.23011540.1791271698
2.2269-2.30640.26131290.2097247590
2.3064-2.39860.22041340.17852765100
2.3986-2.50750.21161610.1822759100
2.5075-2.63950.19951480.18372783100
2.6395-2.80440.21191630.17552743100
2.8044-3.02030.24191350.1816280099
3.0203-3.3230.18941580.1756278599
3.323-3.80090.23631200.1768255590
3.8009-4.77790.18821340.1596250988
4.7779-19.98320.20581520.1789284996

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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