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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4l28 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of delta516-525 human cystathionine beta-synthase D444N mutant containing C-terminal 6xHis tag | ||||||
要素 | Cystathionine beta-synthaseCystathionine beta synthase | ||||||
キーワード | LYASE (リアーゼ) / CBS domain (CBSドメイン) / homocyteine / cysteine biosynthesis / heme (ヘム) / pyridoxal 5'-phosphate (ピリドキサールリン酸) / S-adenosylmethionine (S-アデノシルメチオニン) / transsulfuration pathway | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Cysteine formation from homocysteine / homocysteine catabolic process / modified amino acid binding / cystathionine beta-synthase / cystathionine beta-synthase activity / cysteine biosynthetic process via cystathionine / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / homocysteine metabolic process / L-serine catabolic process / carbon monoxide binding ...Cysteine formation from homocysteine / homocysteine catabolic process / modified amino acid binding / cystathionine beta-synthase / cystathionine beta-synthase activity / cysteine biosynthetic process via cystathionine / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / homocysteine metabolic process / L-serine catabolic process / carbon monoxide binding / hydrogen sulfide biosynthetic process / L-serine metabolic process / cartilage development involved in endochondral bone morphogenesis / regulation of nitric oxide mediated signal transduction / cysteine biosynthetic process / L-cysteine catabolic process / cerebellum morphogenesis / nitric oxide binding / cysteine biosynthetic process from serine / DNA protection / transsulfuration / endochondral ossification / S-adenosyl-L-methionine binding / response to folic acid / nitrite reductase (NO-forming) activity / superoxide metabolic process / maternal process involved in female pregnancy / blood vessel remodeling / blood vessel diameter maintenance / oxygen binding / pyridoxal phosphate binding / cellular response to hypoxia / ubiquitin protein ligase binding / heme binding / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.626 Å | ||||||
データ登録者 | Ereno, J. / Majtan, T. / Oyenarte, I. / Kraus, J.P. / Martinez, L.A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013 タイトル: Structural basis of regulation and oligomerization of human cystathionine beta-synthase, the central enzyme of transsulfuration. 著者: Ereno-Orbea, J. / Majtan, T. / Oyenarte, I. / Kraus, J.P. / Martinez-Cruz, L.A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4l28.cif.gz | 378.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4l28.ent.gz | 319.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4l28.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l2/4l28 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l2/4l28 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 61604.363 Da / 分子数: 4 / 変異: D444N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) GOLD / 参照: UniProt: P35520, cystathionine beta-synthase #2: 化合物 | ChemComp-PLP / #3: 化合物 | ChemComp-HEM / |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.2 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 0.085 M HEPES, pH 7.5, 8.5% isopropanol, 17% w/v PEG4000, 15% v/v Glycerol anhydrous, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.98 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年11月22日 |
放射 | モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.98 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.626→48.393 Å / Num. all: 87797 / Num. obs: 87797 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13.9 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Net I/σ(I): 4.3 |
反射 シェル | 解像度: 2.626→2.7 Å / 冗長度: 12.8 % / Rmerge(I) obs: 0.93 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 89.29 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.626→48.393 Å / SU ML: 0.43 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 37.79 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.626→48.393 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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