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- PDB-4il8: Crystal structure of an H329A mutant of p. aeruginosa PMM/PGM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4il8
タイトルCrystal structure of an H329A mutant of p. aeruginosa PMM/PGM
要素Phosphomannomutase/phosphoglucomutase
キーワードISOMERASE (異性化酵素) / a-D-phosphohexomutase / phosphoserine (ホスホセリン)
機能・相同性
機能・相同性情報


ホスホマンノムターゼ / phosphomannomutase activity / phosphoglucomutase (alpha-D-glucose-1,6-bisphosphate-dependent) / phosphoglucomutase activity / alginic acid biosynthetic process / O antigen biosynthetic process / GDP-mannose biosynthetic process / lipopolysaccharide core region biosynthetic process / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, C-terminal domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 3 / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate, subunit A, domain 3 / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain / Alpha-D-phosphohexomutase superfamily / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain II / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain III / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain II / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain III ...Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, C-terminal domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 3 / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate, subunit A, domain 3 / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain / Alpha-D-phosphohexomutase superfamily / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain II / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain III / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain II / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain III / Alpha-D-phosphohexomutase, conserved site / Phosphoglucomutase and phosphomannomutase phosphoserine signature. / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain I / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha I/II/III / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain superfamily / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain I / TATA結合タンパク質 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphomannomutase/phosphoglucomutase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 精密化 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Lee, Y. / Mehra-Chaudhary, R. / Furdui, C. / Beamer, L.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2013
タイトル: Identification of an essential active-site residue in the alpha-D-phosphohexomutase enzyme superfamily.
著者: Lee, Y. / Mehra-Chaudhary, R. / Furdui, C. / Beamer, L.J.
履歴
登録2012年12月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.22023年11月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_related / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_related.db_name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphomannomutase/phosphoglucomutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,6004
ポリマ－50,3911
非ポリマー2083
水5,873326
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.962, 72.906, 93.030
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Phosphomannomutase/phosphoglucomutase / PMM / PGM


分子量: 50391.316 Da / 分子数: 1 / 変異: H329A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228 / 遺伝子: algC, PA5322 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P26276, phosphoglucomutase (alpha-D-glucose-1,6-bisphosphate-dependent), ホスホマンノムターゼ
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 326 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Na,K tartrate 1.2 M, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月22日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock Si(111) sagitally focused
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→57.38 Å / Num. obs: 45415 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.11 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 6.84 % / Rmerge(I) obs: 0.491 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 精密化 / 解像度: 1.8→57.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 5.875 / SU ML: 0.083 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.129 / ESU R Free: 0.121 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21932 2284 5 %RANDOM
Rwork0.18578 ---
obs0.18753 43026 99.72 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.002 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.51 Å20 Å20 Å2
2---0.69 Å20 Å2
3---1.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→57.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3498 0 13 326 3837
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0223666
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5031.9794997
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7275486
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.9524.356163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.91615.024618
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9711527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2564
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212810
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8031.52320
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.42323756
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.38131346
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9544.51228
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.349 170 -
Rwork0.295 3153 -
obs--99.67 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 49.7626 Å / Origin y: 53.8316 Å / Origin z: 11.1161 Å
111213212223313233
T0.0446 Å20.0016 Å20.0116 Å2-0.0295 Å2-0.0004 Å2--0.0489 Å2
L0.4822 °20.0567 °2-0.2074 °2-0.1922 °20.1396 °2--0.2786 °2
S-0.025 Å °-0.0085 Å °-0.0529 Å °0.0279 Å °0.0248 Å °-0.0159 Å °0.0065 Å °0.0533 Å °0.0001 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A5 - 463
2X-RAY DIFFRACTION1A501

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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