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万見
- PDB-4iim: Crystal structure of the Second SH3 Domain of ITSN1 bound with a ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4iim
タイトルCrystal structure of the Second SH3 Domain of ITSN1 bound with a synthetic peptide
要素
  • Intersectin-1
  • peptide ligand
キーワードENDOCYTOSIS (エンドサイトーシス) / SH3 Domain (SH3ドメイン) / ITSN1 / Structural Genomics Consortium / SGC / protein-peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


clathrin-dependent synaptic vesicle endocytosis / proline-rich region binding / regulation of small GTPase mediated signal transduction / endosomal transport / intracellular vesicle / NRAGE signals death through JNK / RHOQ GTPase cycle / エキソサイトーシス / CDC42 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle ...clathrin-dependent synaptic vesicle endocytosis / proline-rich region binding / regulation of small GTPase mediated signal transduction / endosomal transport / intracellular vesicle / NRAGE signals death through JNK / RHOQ GTPase cycle / エキソサイトーシス / CDC42 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / クラスリン / EPHB-mediated forward signaling / guanyl-nucleotide exchange factor activity / protein localization / recycling endosome / G alpha (12/13) signalling events / protein transport / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / lamellipodium / presynaptic membrane / Clathrin-mediated endocytosis / 核膜 / molecular adaptor activity / neuron projection / intracellular signal transduction / calcium ion binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Intersectin-1, AP2 binding region / Intersectin and clathrin adaptor AP2 binding region / Pleckstrin homology domain / Cytoskeletal-regulatory complex EF hand / EH domain profile. / Eps15 homology domain / EFハンド / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / Variant SH3 domain ...Intersectin-1, AP2 binding region / Intersectin and clathrin adaptor AP2 binding region / Pleckstrin homology domain / Cytoskeletal-regulatory complex EF hand / EH domain profile. / Eps15 homology domain / EFハンド / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / Variant SH3 domain / Variant SH3 domain / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / C2ドメイン / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2ドメイン / C2 domain profile. / SH3 Domains / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3ドメイン / EF-hand, calcium binding motif / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / EF-hand domain / EF-hand domain pair / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Dong, A. / Guan, X. / Huang, H. / Wernimont, A. / Gu, J. / Sidhu, S. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Tong, Y. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the Second SH3 Domain of ITSN1 bound with a synthetic peptide
著者: Guan, X. / Dong, A. / Huang, H. / Wernimont, A. / Gu, J. / Sidhu, S. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Tong, Y. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2012年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Intersectin-1
C: peptide ligand
B: Intersectin-1
D: peptide ligand
E: peptide ligand


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,09316
ポリマ－20,0935
非ポリマー011
水1,78399
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Intersectin-1
C: peptide ligand

B: Intersectin-1
D: peptide ligand
E: peptide ligand


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,09316
ポリマ－20,0935
非ポリマー011
水905
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation3_544-x,y-1/2,-z-1/21
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3580 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area8210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.048, 51.393, 69.260
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Intersectin-1 / SH3 domain-containing protein 1A / SH3P17


分子量: 7883.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITSN1, ITSN, SH3D1A / プラスミド: pHH0239 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q15811
#2: タンパク質・ペプチド peptide ligand


分子量: 1441.591 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic sequence
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 11 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.34 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1.2 M NaCitrate and 0.1 M Tris, pH 8.5, vapor diffusion hanging drop, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 13540 / Num. obs: 13540 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 23.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.03 / Χ2: 0.186 / Net I/σ(I): 28.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.8-1.836.80.3456510.125193.7
1.83-1.867.30.3136120.117190.5
1.86-1.97.40.2656580.129195.4
1.9-1.947.70.1836500.146193.4
1.94-1.987.70.1676480.141193.6
1.98-2.037.80.1376480.143194.5
2.03-2.087.80.1176530.167194.6
2.08-2.1380.0986620.152194.4
2.13-2.27.80.0916560.168196
2.2-2.277.90.0776710.203194.4
2.27-2.357.90.0716870.183197.2
2.35-2.447.90.0646680.175195.3
2.44-2.557.90.0526710.17196.1
2.55-2.697.80.0436960.176198.2
2.69-2.867.70.0326860.184197.3
2.86-3.087.80.0286900.191197.6
3.08-3.397.70.0216950.22197.9
3.39-3.887.70.0177170.256198.2
3.88-4.887.50.0147230.281198.9
4.88-506.50.0167980.362198.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
JDirectorデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
MOLREP11位相決定
Coot0.6.2モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1J3T

1j3t


解像度: 1.8→29.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / WRfactor Rfree: 0.2231 / WRfactor Rwork: 0.1754 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.8283 / SU B: 3.253 / SU ML: 0.102 / SU R Cruickshank DPI: 0.1465 / SU Rfree: 0.1453 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.146 / ESU R Free: 0.145 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2429 664 4.9 %RANDOM
Rwork0.1875 ---
all0.19016 ---
obs0.1902 13452 95.49 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 64.26 Å2 / Biso mean: 26.3598 Å2 / Biso min: 12.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.28 Å20 Å20 Å2
2--1.36 Å20 Å2
3----0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→29.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1185 0 11 99 1295
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.021268
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3591.8981733
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5585150
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.1724.92365
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.18715208
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg4.982153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2166
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021999
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8132.444573
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.9163.639711
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1732.586695
LS精密化 シェル解像度: 1.802→1.848 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 53 -
Rwork0.296 879 -
all-932 -
obs--92.46 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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