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- PDB-4h6h: Crystal Structure of Staphylococcal Complement Inhibitor SCIN-B(4-85) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4h6h
タイトルCrystal Structure of Staphylococcal Complement Inhibitor SCIN-B(4-85)
要素Fibrinogen-binding protein
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / Complement System (補体) / Innate Immunity (自然免疫系) / Staphylococcus aureus Structural Biology
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular region
類似検索 - 分子機能
Staphylococcal complement inhibitor SCIN / Staphylococcal complement inhibitor SCIN / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Staphylococcal complement inhibitor / Staphylococcal complement inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5024 Å
データ登録者Garcia, B.L. / Geisbrecht, B.V.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: A Structurally Dynamic N-terminal Helix Is a Key Functional Determinant in Staphylococcal Complement Inhibitor (SCIN) Proteins.
著者: Garcia, B.L. / Summers, B.J. / Ramyar, K.X. / Tzekou, A. / Lin, Z. / Ricklin, D. / Lambris, J.D. / Laity, J.H. / Geisbrecht, B.V.
履歴
登録2012年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月2日Group: Database references
改定 1.22013年2月13日Group: Database references
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibrinogen-binding protein
B: Fibrinogen-binding protein
C: Fibrinogen-binding protein
D: Fibrinogen-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,9224
ポリマ－39,9224
非ポリマー00
水1,13563
1
A: Fibrinogen-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9801
ポリマ－9,9801
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Fibrinogen-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9801
ポリマ－9,9801
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Fibrinogen-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9801
ポリマ－9,9801
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Fibrinogen-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9801
ポリマ－9,9801
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.525, 84.525, 72.916
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質
Fibrinogen-binding protein


分子量: 9980.417 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
株: Mu50 / ATCC 700699 / 遺伝子: SAV1159, SAV_1159 / プラスミド: pt7HMT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q99UU9, UniProt: A0A0H3JZ23*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.35 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 18mg/ml protein sample stored in 10mM Tris (pH 7.4), 50mM NaCl; Crystallization condition: 0.1M Tris (pH 8.5), 8% PEG 8k. Crystals appeared in 1-3 days, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.972 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月1日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Si(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.972 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 20110 / Num. obs: 17906 / % possible obs: 87.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allDiffraction-ID% possible all
2.5-2.592.60.4132.12036145.8
2.59-2.690.395158
2.69-2.820.361178.9
2.82-2.960.363195.9
2.96-3.150.347199.5
3.15-3.390.262199.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
RESOLVE位相決定
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3T49

3t49


解像度: 2.5024→42.262 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7806 / SU ML: 0.33 / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 28.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 1752 9.79 %Random
Rwork0.2215 ---
obs0.2236 17887 88.95 %-
all-17887 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 128.16 Å2 / Biso mean: 56.2493 Å2 / Biso min: 30 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5024→42.262 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2608 0 0 63 2671
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112643
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0943542
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075395
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006446
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.6831028
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5024-2.570.3161630.292663569845
2.57-2.64560.3182860.285380589157
2.6456-2.7310.3675990.29721006110571
2.731-2.82860.35611380.29621205134388
2.8286-2.94180.33781500.28571363151398
2.9418-3.07570.35421600.284513751535100
3.0757-3.23780.29631520.273513921544100
3.2378-3.44060.26971620.240513721534100
3.4406-3.70610.22581520.234413961548100
3.7061-4.07880.23541560.201913971553100
4.0788-4.66830.23711520.18913981550100
4.6683-5.87910.20441410.198814081549100
5.8791-42.26850.15391410.16581383152499

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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