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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4g4e | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the L88A mutant of HslV from Escherichia coli | ||||||
要素 | ATP-dependent protease subunit HslV | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / ATP-dependent Protease / HslU ATPase / HslV protease / HslVU / Pore Motif | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 HslU-HslV peptidase / 変性 / HslUV protease complex / proteasome core complex / threonine-type endopeptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / cellular response to heat / response to heat / protein domain specific binding / magnesium ion binding ...HslU-HslV peptidase / 変性 / HslUV protease complex / proteasome core complex / threonine-type endopeptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / cellular response to heat / response to heat / protein domain specific binding / magnesium ion binding / タンパク質分解 / ATP binding / identical protein binding / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.888 Å | ||||||
データ登録者 | Lee, J.W. / Park, E. / Yoo, H.M. / Ha, B.H. / An, J.Y. / Jeon, Y.J. / Seol, J.H. / Eom, S.H. / Chung, C.H. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2013 タイトル: Structural Alteration in the Pore Motif of the Bacterial 20S Proteasome Homolog HslV Leads to Uncontrolled Protein Degradation 著者: Park, E. / Lee, J.W. / Yoo, H.M. / Ha, B.H. / An, J.Y. / Jeon, Y.J. / Seol, J.H. / Eom, S.H. / Chung, C.H. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4g4e.cif.gz | 750.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4g4e.ent.gz | 631.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4g4e.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g4/4g4e ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g4/4g4e | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1e94S S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: THR / Beg label comp-ID: THR / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Auth seq-ID: 1 - 174 / Label seq-ID: 1 - 174
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 18873.482 Da / 分子数: 12 / 変異: L88A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: hslV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7B8, HslU-HslV peptidase |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.69 % |
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結晶化 | 温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 詳細: 0.1M Tris-HCl, 28%(v/v) PEG MME550, 0.2M ammonium formate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 110 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 6C1 / 波長: 1.24 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月8日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.24 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.888→50 Å / Num. all: 45242 / Num. obs: 45193 / % possible obs: 92.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 |
反射 シェル | 解像度: 2.9→2.95 Å / % possible all: 92.7 |
-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 開始モデル: 1.0E+94 / 解像度: 2.888→49.752 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.7455 / SU ML: 0.47 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 32.22 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 395.19 Å2 / Biso mean: 79.0882 Å2 / Biso min: 8.38 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.888→49.752 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 16
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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