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- PDB-4cfr: Ca-bound S100A4 C3S, C81S, C86S and F45W mutant complexed with no... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cfr
タイトルCa-bound S100A4 C3S, C81S, C86S and F45W mutant complexed with non- muscle myosin IIA
要素
  • MYOSIN-9ミオシン
  • PROTEIN S100-A4
キーワードCA-BINDING PROTEIN/MOTOR PROTEIN / CA-BINDING PROTEIN-MOTOR PROTEIN COMPLEX / CA-BINDING / EF-HAND (EFハンド)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of actin filament severing / uropod organization / regulation of plasma membrane repair / cortical granule exocytosis / cytokinetic process / establishment of meiotic spindle localization / myosin II filament / establishment of T cell polarity / cortical granule / actomyosin contractile ring ...negative regulation of actin filament severing / uropod organization / regulation of plasma membrane repair / cortical granule exocytosis / cytokinetic process / establishment of meiotic spindle localization / myosin II filament / establishment of T cell polarity / cortical granule / actomyosin contractile ring / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / regulated exocytosis / uropod / blood vessel endothelial cell migration / actin filament-based movement / meiotic spindle organization / RAGE receptor binding / ミオフィラメント / lysosome localization / myosin filament / plasma membrane repair / myoblast fusion / actomyosin structure organization / myosin II complex / RHO GTPases Activate ROCKs / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / CD163 mediating an anti-inflammatory response / microfilament motor activity / platelet formation / phagocytosis, engulfment / leukocyte migration / EPHA-mediated growth cone collapse / endodermal cell differentiation / chemoattractant activity / cell leading edge / RHO GTPases activate PAKs / 分裂溝 / 刷子縁 / monocyte differentiation / cytoskeletal motor activity / membrane protein ectodomain proteolysis / transition metal ion binding / 免疫シナプス / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / 上皮間葉転換 / protein-membrane adaptor activity / stress fiber / RHO GTPases activate PKNs / ruffle / integrin-mediated signaling pathway / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / ADP binding / FCGR3A-mediated phagocytosis / 接着結合 / neuromuscular junction / cytoplasmic side of plasma membrane / spindle / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / 血小板 / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / マイクロフィラメント / protein transport / integrin binding / actin binding / regulation of cell shape / actin cytoskeleton organization / collagen-containing extracellular matrix / 血管新生 / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / in utero embryonic development / nuclear body / calmodulin binding / cadherin binding / protein domain specific binding / focal adhesion / calcium ion binding / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / protein-containing complex / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / 核質 / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2420 / S-100 / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / RGS domain superfamily / Myosin tail / Myosin tail / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2420 / S-100 / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / RGS domain superfamily / Myosin tail / Myosin tail / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Kinesin motor domain superfamily / EFハンド / Recoverin; domain 1 / Helix non-globular / EF-hand, calcium binding motif / Special / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein S100-A4 / Myosin-9
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Duelli, A. / Kiss, B. / Lundholm, I. / Bodor, A. / Radnai, L. / Petoukhov, M. / Svergun, D. / Nyitray, L. / Katona, G.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2014
タイトル: The C-Terminal Random Coil Region Tunes the Ca2+-Binding Affinity of S100A4 Through Conformational Activation.
著者: Duelli, A. / Kiss, B. / Lundholm, I. / Bodor, A. / Radnai, L. / Petoukhov, M. / Svergun, D. / Nyitray, L. / Katona, G.
履歴
登録2013年11月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年5月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月28日Group: Database references
改定 2.02019年10月23日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Other
カテゴリ: atom_site / pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 2.12023年12月20日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN S100-A4
B: PROTEIN S100-A4
Q: MYOSIN-9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5567
ポリマ－29,3963
非ポリマー1604
水4,558253
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7270 Å2
ΔGint-110.1 kcal/mol
Surface area12410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.140, 64.140, 138.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2061-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN S100-A4 / / CALVASCULIN / METASTASIN / PLACENTAL CALCIUM-BINDING PROTEIN / PROTEIN MTS1 / S100 CALCIUM-BINDING ...CALVASCULIN / METASTASIN / PLACENTAL CALCIUM-BINDING PROTEIN / PROTEIN MTS1 / S100 CALCIUM-BINDING PROTEIN A4 / S100A4


分子量: 12018.653 Da / 分子数: 2 / 断片: RESDIUES 1-101 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK / プラスミド: PBH4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P26447
#2: タンパク質・ペプチド MYOSIN-9 / ミオシン / CELLULAR MYOSIN HEAVY CHAIN\ / TYPE A / MYOSIN HEAVY CHAIN 9 / MYOSIN HEAVY CHAIN\ / NON-MUSCLE IIA ...CELLULAR MYOSIN HEAVY CHAIN\ / TYPE A / MYOSIN HEAVY CHAIN 9 / MYOSIN HEAVY CHAIN\ / NON-MUSCLE IIA / NON-MUSCLE MYOSIN HEAVY CHAIN A / NMMHC-A / NON-MUSCLE MYOSIN HEAVY CHAIN IIA / NMMHC II-A / NMMHC-I IA / MYOSIN HEAVY CHAIN / NON MUSCLE MYOSIN IIA


分子量: 5358.213 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1893-1935 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK / プラスミド: PBH4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P35579
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 253 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.31 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4.6
詳細: 0.2 M AMMONIUM ACETATE, 0.1M SODIUM ACETATE PH4.6, 30% W/V PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.0722
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月11日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0722 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→29.1 Å / Num. obs: 57504 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 9 % / Biso Wilson estimate: 16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 18.6
反射 シェル解像度: 1.4→1.48 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.76 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3ZWH

3zwh


解像度: 1.4→29.09 Å / SU ML: 0.16 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 15.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1752 1756 3.1 %
Rwork0.1605 --
obs0.161 57392 99.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.229 Å2 / ksol: 0.407 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 25.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.9436 Å20 Å20 Å2
2--1.9436 Å20 Å2
3----3.8871 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→29.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1924 0 4 253 2181
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0132034
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1522783
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.503795
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07289
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006352
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4-1.43790.2731290.25884157X-RAY DIFFRACTION98
1.4379-1.48020.21811220.21584234X-RAY DIFFRACTION100
1.4802-1.52790.18091410.16584219X-RAY DIFFRACTION100
1.5279-1.58250.1771560.14834190X-RAY DIFFRACTION100
1.5825-1.64590.17841260.13354274X-RAY DIFFRACTION100
1.6459-1.72080.14641300.12614230X-RAY DIFFRACTION100
1.7208-1.81150.16021360.11974270X-RAY DIFFRACTION100
1.8115-1.9250.17371310.13154252X-RAY DIFFRACTION100
1.925-2.07360.16271390.1354279X-RAY DIFFRACTION100
2.0736-2.28220.15761290.12974301X-RAY DIFFRACTION100
2.2822-2.61220.15981330.14044339X-RAY DIFFRACTION100
2.6122-3.29040.19771440.1684385X-RAY DIFFRACTION100
3.2904-29.09670.17331400.1914506X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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