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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4bq7 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the RGMB-Neo1 complex form 2 | ||||||
要素 |
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キーワード | CELL ADHESION (細胞接着) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of axon regeneration / Netrin-1 signaling / co-receptor binding / BMP receptor binding / regulation of axon regeneration / myoblast fusion / plasma membrane protein complex / positive regulation of BMP signaling pathway / intracellular vesicle / protein secretion ...negative regulation of axon regeneration / Netrin-1 signaling / co-receptor binding / BMP receptor binding / regulation of axon regeneration / myoblast fusion / plasma membrane protein complex / positive regulation of BMP signaling pathway / intracellular vesicle / protein secretion / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / negative regulation of protein secretion / BMP signaling pathway / coreceptor activity / side of membrane / axonal growth cone / 軸索誘導 / neuron migration / 細胞接着 / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / signaling receptor activity / 成長円錐 / intracellular iron ion homeostasis / 細胞接着 / cadherin binding / 脂質ラフト / neuronal cell body / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / ゴルジ体 / 細胞膜 / シグナル伝達 / 核質 / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) HOMO SAPIENS (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 6.601 Å | ||||||
データ登録者 | Bell, C.H. / Healey, E. / van Erp, S. / Bishop, B. / Tang, C. / Gilbert, R.J.C. / Aricescu, A.R. / Pasterkamp, R.J. / Siebold, C. | ||||||
引用 | ジャーナル: Science / 年: 2013 タイトル: Structure of the Repulsive Guidance Molecule (Rgm)-Neogenin Signaling Hub 著者: Bell, C.H. / Healey, E. / Van Erp, S. / Bishop, B. / Tang, C. / Gilbert, R.J.C. / Aricescu, A.R. / Pasterkamp, R.J. / Siebold, C. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4bq7.cif.gz | 305.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4bq7.ent.gz | 257.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4bq7.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bq/4bq7 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bq/4bq7 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCS oper:
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 29221.842 Da / 分子数: 2 / 断片: FN-TYPE III DOMAINS 5 AND 6, RESIDUES 883-1133 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P97798 #2: タンパク質 | 分子量: 13318.698 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 50-168 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q6NW40 #3: タンパク質 | 分子量: 27945.352 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 169-410 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q6NW40 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 8.5 詳細: 0.1 M TRIS-HCL, PH 8.5, 0.2 M LITHIUM SULPHATE, 25 % PEG3350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9686 |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9686 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 6.6→50 Å / Num. obs: 2508 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 121.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.23 / Net I/σ(I): 7.5 |
反射 シェル | 解像度: 6.6→6.8 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.79 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 97.4 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 6.601→84.779 Å / SU ML: 0.99 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.17 / 立体化学のターゲット値: ML 詳細: THERE IS AN AUTOCATALYTIC CLEAVAGE SITE PRESENT IN RGMB ( CHAINS C AND D), WHICH IS LOCATED BETWEEN RESIDUES ASP168 AND PRO169. IN ADDITION, NEO1 RESIDUES R967 AND R968 IN ( CHAIN A AND B) WERE BUILT AS ALANINES.
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 6.601→84.779 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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