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- PDB-4a5w: Crystal structure of C5b6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a5w
タイトルCrystal structure of C5b6
要素
  • COMPLEMENT C5Complement component 5
  • COMPLEMENT COMPONENT C6
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / IMMUNITY / MEMBRANE ATTACK COMPLEX (膜侵襲複合体)
機能・相同性
機能・相同性情報


Terminal pathway of complement / 膜侵襲複合体 / Activation of C3 and C5 / negative regulation of macrophage chemotaxis / complement activation, alternative pathway / 補体 / chemokine activity / endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / complement activation, classical pathway ...Terminal pathway of complement / 膜侵襲複合体 / Activation of C3 and C5 / negative regulation of macrophage chemotaxis / complement activation, alternative pathway / 補体 / chemokine activity / endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / complement activation, classical pathway / positive regulation of chemokine production / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / 走化性 / positive regulation of immune response / G alpha (i) signalling events / killing of cells of another organism / in utero embryonic development / cell surface receptor signaling pathway / 炎症 / G protein-coupled receptor signaling pathway / signaling receptor binding / 自然免疫系 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
TSP-1 type 1 repeat / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / : / Complement component C6, KAZAL domain / : / Complement components C8A/B/C6, EGF-like domain / Membrane attack complex component/perforin/complement C9 / Factor I / membrane attack complex / factor I membrane attack complex / Membrane attack complex component/perforin domain, conserved site ...TSP-1 type 1 repeat / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / : / Complement component C6, KAZAL domain / : / Complement components C8A/B/C6, EGF-like domain / Membrane attack complex component/perforin/complement C9 / Factor I / membrane attack complex / factor I membrane attack complex / Membrane attack complex component/perforin domain, conserved site / Membrane attack complex/perforin (MACPF) domain signature. / : / Complement component 5, CUB domain / membrane-attack complex / perforin / Membrane attack complex/perforin (MACPF) domain profile. / MAC/Perforin domain / Membrane attack complex component/perforin (MACPF) domain / Complement C3/4/5, macroglobulin domain MG1 / Macroglobulin domain MG1 / Complement Module, domain 1 / Anaphylatoxin, complement system domain / Anaphylatoxin domain signature. / Anaphylatoxin/fibulin / Anaphylatoxin, complement system / Anaphylotoxin-like domain / Anaphylatoxin domain profile. / Anaphylatoxin homologous domain / Complement Module; domain 1 / Netrin C-terminal Domain / Netrin module, non-TIMP type / UNC-6/NTR/C345C module / Kazal domain / Kazal domain profile. / Alpha-macroglobulin, receptor-binding / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain superfamily / Macroglobulin domain MG4 / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor binding domain / Macroglobulin domain MG4 / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor / Netrin domain / NTR domain profile. / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Α2-マクログロブリン / Macroglobulin domain / Alpha-2-macroglobulin, bait region domain / Alpha-macroglobulin-like, TED domain / Alpha-2-macroglobulin family / MG2 domain / A-macroglobulin TED domain / Alpha-2-macroglobulin bait region domain / Α2-マクログロブリン / Alpha-2-macroglobulin family / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / Thrombospondin type 1 domain / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/SCR/CCP superfamily / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Single Sheet / EGF-like domain signature 1. / リボン / Immunoglobulin-like fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-D-mannopyranose / alpha-L-fucopyranose / Complement C5 / Complement component C6
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Hadders, M.A. / Bubeck, D. / Forneris, F. / Pangburn, M. / Llorca, O. / Lea, S.M. / Gros, P.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2012
タイトル: Assembly and regulation of the membrane attack complex based on structures of C5b6 and sC5b9.
著者: Michael A Hadders / Doryen Bubeck / Pietro Roversi / Svetlana Hakobyan / Federico Forneris / B Paul Morgan / Michael K Pangburn / Oscar Llorca / Susan M Lea / Piet Gros /
要旨: Activation of the complement system results in formation of membrane attack complexes (MACs), pores that disrupt lipid bilayers and lyse bacteria and other pathogens. Here, we present the crystal ...Activation of the complement system results in formation of membrane attack complexes (MACs), pores that disrupt lipid bilayers and lyse bacteria and other pathogens. Here, we present the crystal structure of the first assembly intermediate, C5b6, together with a cryo-electron microscopy reconstruction of a soluble, regulated form of the pore, sC5b9. Cleavage of C5 to C5b results in marked conformational changes, distinct from those observed in the homologous C3-to-C3b transition. C6 captures this conformation, which is preserved in the larger sC5b9 assembly. Together with antibody labeling, these structures reveal that complement components associate through sideways alignment of the central MAC-perforin (MACPF) domains, resulting in a C5b6-C7-C8β-C8α-C9 arc. Soluble regulatory proteins below the arc indicate a potential dual mechanism in protection from pore formation. These results provide a structural framework for understanding MAC pore formation and regulation, processes important for fighting infections and preventing complement-mediated tissue damage.
履歴
登録2011年10月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月9日Group: Other
改定 1.22012年10月31日Group: Database references
改定 1.32019年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp / pdbx_database_related ...chem_comp / pdbx_database_related / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _chem_comp.type / _pdbx_database_related.content_type ..._chem_comp.type / _pdbx_database_related.content_type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COMPLEMENT C5
B: COMPLEMENT COMPONENT C6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)281,87811
ポリマ－280,2492
非ポリマー1,6309
水0
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8290 Å2
ΔGint-1.9 kcal/mol
Surface area127550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)154.217, 230.747, 269.983
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number24
Space group name H-MI212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 COMPLEMENT C5 / Complement component 5 / C3 AND PZP-LIKE ALPHA-2-MACROGLOBULIN DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 4 / COMPLEMENT C5 BETA CHAIN / ...C3 AND PZP-LIKE ALPHA-2-MACROGLOBULIN DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 4 / COMPLEMENT C5 BETA CHAIN / COMPLEMENT C5 ALPHA CHAIN / C5A ANAPHYLATOXIN / COMPLEMENT C5 ALPHA' CHAIN / C5B


分子量: 177707.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: BLOOD血液 / 参照: UniProt: P01031
#2: タンパク質 COMPLEMENT COMPONENT C6


分子量: 102541.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: BLOOD血液 / 参照: UniProt: P13671

-
糖 , 3種, 8分子

#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 糖 ChemComp-FUC / alpha-L-fucopyranose / alpha-L-fucose / 6-deoxy-alpha-L-galactopyranose / L-fucose / fucose / α-L-フコピラノ-ス / フコース


タイプ: L-saccharide, alpha linking / 分子量: 164.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O5
識別子タイププログラム
LFucpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-L-fucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-L-FucpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
FucSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#6: 糖 ChemComp-BMA / beta-D-mannopyranose / beta-D-mannose / D-mannose / mannose / β-D-マンノピラノ-ス / マンノース


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 1種, 1分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 71 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.8 / 詳細: 167 MM HEPES-NAOH PH7.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97623
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97623 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→50 Å / Num. obs: 59023 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 98.41 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 3.9→4 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.81 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 97.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.8.0精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 3CU7, 3OJY, 2OK5

3cu7

3ojy

2ok5


解像度: 3.5→46.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8864 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. RESIDUE TYPES WITHOUT CCP4 ATOM TYPE IN LIBRARY=NAG CA FUC BMA. NUMBER OF ATOMS WITH PROPER CCP4 ATOM TYPE=18928. NUMBER WITH APPROX DEFAULT CCP4 ATOM ...詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. RESIDUE TYPES WITHOUT CCP4 ATOM TYPE IN LIBRARY=NAG CA FUC BMA. NUMBER OF ATOMS WITH PROPER CCP4 ATOM TYPE=18928. NUMBER WITH APPROX DEFAULT CCP4 ATOM TYPE=99. NUMBER TREATED BY BAD NON- BONDED CONTACTS=1.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2697 1214 2.06 %RANDOM
Rwork0.2555 ---
obs0.2558 59017 --
原子変位パラメータBiso mean: 157.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.837 Å20 Å20 Å2
2--0.1298 Å20 Å2
3---8.7072 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 1.207 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→46.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18928 0 100 0 19028
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00719482HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.0426326HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d6788SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes518HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2781HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it19479HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.7
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.1
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion2587SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact22866SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.59 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2248 91 2.25 %
Rwork0.2292 3950 -
all0.2291 4041 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.6383-1.707-2.66734.5854-0.54381.42230.0286-0.04220.02240.12990.0936-0.30290.07430.4027-0.12210.00540.1278-0.04350.2619-0.1206-0.074243.9731-20.2155-33.5936
21.66560.00650.2920.9620.61130.54860.1858-0.05170.13830.157-0.11160.08910.0380.1046-0.07430.29810.05990.00830.1192-0.0078-0.04866.537-11.7245-25.7475
32.1729-0.7135-0.27191.32730.15531.17750.0944-0.4127-0.38660.51560.00970.07410.52740.3345-0.10410.4349-0.0072-0.14820.1066-0.0355-0.327415.5645-27.9654-11.9654
41.63980.0784-0.37170.90620.2932.00960.22720.47830.0997-0.0366-0.0576-0.0733-0.08870.0636-0.1696-0.0890.21490.004-0.12410.0929-0.34610.2338-11.9509-52.9164
54.6907-1.0969-2.15782.08192.59485.65950.03640.3940.3316-0.01720.2352-0.2041-0.13990.6574-0.2717-0.040.20620.00720.1210.0333-0.30194.4325-14.2791-59.1429
62.6849-3.446-0.28273.81310.51930.007-0.02660.44840.1180.070.2195-0.1831-0.1381-0.1283-0.19290.1575-0.09390.23260.24150.1935-0.1035-45.01581.581-23.948
70-1.3833-0.46784.4683-0.27760.26630.0250.02690.07380.1837-0.16730.28450.1770.16620.14230.07320.32290.33370.12930.16110.134684.2495-53.8429-102.2
81.74010.2599-0.84941.5019-0.20771.61420.1649-0.3195-0.23210.4201-0.1187-0.45720.59970.0093-0.04620.10020.08770.0223-0.0234-0.0823-0.01841.3752-58.3017-50.9697
91.21870.0228-0.6332.234-0.19991.2089-0.2322-0.1451-0.1729-0.24490.0082-0.49990.3998-0.14810.2240.23080.17690.2342-0.1125-0.04680.030846.5724-60.5097-66.5556
102.52120.5552.91971.97480.66593.0125-0.01610.5601-0.1772-0.09550.03660.71090.3185-0.1877-0.02050.03560.019-0.26220.2577-0.2091-0.0904-15.2354-25.6086-69.183
115.47681.0606-0.29790.03310.59653.19280.02340.1916-0.03740.03660.3627-0.345-0.12460.1213-0.3860.13720.2523-0.1437-0.24270.0770.094-43.2402-49.1216-110.47
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND RESSEQ 22 : 112
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND RESSEQ 113 : 253
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND RESSEQ 254 : 772
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND RESSEQ 773 : 1234
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND RESSEQ 1243 : 1375
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND RESSEQ 1376 : 1676
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN B AND RESSEQ 22 : 79
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN B AND RESSEQ 80 : 304
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN B AND RESSEQ 305 : 642
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN B AND RESSEQ 643 : 767
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN B AND RESSEQ 768 : 934

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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