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- PDB-3vuw: Crystal structure of A20 ZF7 in complex with linear ubiquitin, form I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vuw
タイトルCrystal structure of A20 ZF7 in complex with linear ubiquitin, form I
要素
  • Polyubiquitin-C
  • Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
キーワードPROTEIN BINDING/METAL BINDING PROTEIN / zinc finger (ジンクフィンガー) / cellular signaling / ubiquitination (ユビキチン) / PROTEIN BINDING-METAL BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of vascular wound healing / negative regulation of toll-like receptor 5 signaling pathway / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / establishment of protein localization to vacuole / negative regulation of osteoclast proliferation / tolerance induction to lipopolysaccharide / negative regulation of CD40 signaling pathway / negative regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / negative regulation of B cell activation / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway ...regulation of vascular wound healing / negative regulation of toll-like receptor 5 signaling pathway / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / establishment of protein localization to vacuole / negative regulation of osteoclast proliferation / tolerance induction to lipopolysaccharide / negative regulation of CD40 signaling pathway / negative regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / negative regulation of B cell activation / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / negative regulation of toll-like receptor 2 signaling pathway / protein K11-linked deubiquitination / negative regulation of chronic inflammatory response / : / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / regulation of germinal center formation / protein K48-linked deubiquitination / B-1 B cell homeostasis / regulation of defense response to virus by host / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / protein K63-linked deubiquitination / positive regulation of hepatocyte proliferation / negative regulation of bone resorption / TNFR1-induced proapoptotic signaling / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / negative regulation of interleukin-1 beta production / negative regulation of interleukin-2 production / K63-linked deubiquitinase activity / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein deubiquitination / negative regulation of interleukin-6 production / response to muramyl dipeptide / negative regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of Wnt signaling pathway / protein K48-linked ubiquitination / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / negative regulation of protein ubiquitination / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / cytoskeleton organization / グリコーゲン合成 / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Pexophagy / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / negative regulation of innate immune response / NRIF signals cell death from the nucleus / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of PTEN localization / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Translesion synthesis by POLI / Josephin domain DUBs / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / ubiquitin binding / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, A20-type / A20-like zinc finger / Zinc finger A20-type profile. / A20-like zinc fingers / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain ...Zinc finger, A20-type / A20-like zinc finger / Zinc finger A20-type profile. / A20-like zinc fingers / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Polyubiquitin-C / Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Nishimasu, H. / Ishitani, R. / Nureki, O.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2012
タイトル: Specific recognition of linear polyubiquitin by A20 zinc finger 7 is involved in NF-kappaB regulation
著者: Tokunaga, F. / Nishimasu, H. / Ishitani, R. / Goto, E. / Noguchi, T. / Mio, K. / Kamei, K. / Ma, A. / Iwai, K. / Nureki, O.
履歴
登録2012年7月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyubiquitin-C
B: Polyubiquitin-C
C: Polyubiquitin-C
E: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
F: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
G: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,80312
ポリマ－37,4896
非ポリマー3146
水3,639202
1
A: Polyubiquitin-C
G: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6014
ポリマ－12,4962
非ポリマー1052
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area6110 Å2
手法PISA
2
B: Polyubiquitin-C
F: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6014
ポリマ－12,4962
非ポリマー1052
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1470 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area6290 Å2
手法PISA
3
C: Polyubiquitin-C
E: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6014
ポリマ－12,4962
非ポリマー1052
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area6030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.173, 51.991, 52.180
Angle α, β, γ (deg.)70.080, 80.250, 78.050
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Polyubiquitin-C


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 3 / 断片: Ubiquitin / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / プラスミド: pT7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) / 参照: UniProt: P0CG48
#2: タンパク質・ペプチド Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3 / TNF alpha-induced protein 3 / OTU domain-containing protein 7C / Putative DNA-binding protein A20 / ...TNF alpha-induced protein 3 / OTU domain-containing protein 7C / Putative DNA-binding protein A20 / Zinc finger protein A20


分子量: 3919.497 Da / 分子数: 3 / 断片: A20-type 7 Zinc finger domain, residues 757-789 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNFAIP3 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) / 参照: UniProt: P21580
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 202 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.55 % / Mosaicity: 0.424 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 10mM Tris-HCl, 150mM NaCl, pH 8.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1.2 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2011年5月21日
放射モノクロメーター: Double-crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. all: 26390 / Num. obs: 26390 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.5 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Χ2: 2.128 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.95-1.9810.40.2710821.444178.7
1.98-2.0210.60.25612911.439194.9
2.02-2.0610.70.23713491.527195.5
2.06-2.110.70.19212791.572196.2
2.1-2.1510.70.16613411.6195.9
2.15-2.210.70.15313191.634196.3
2.2-2.2510.70.13712951.714196.1
2.25-2.3110.60.11613671.727196.9
2.31-2.3810.70.11213041.815196.8
2.38-2.4610.60.10213351.937196.9
2.46-2.5410.70.08613162.007197.1
2.54-2.6510.70.07913412.159197.4
2.65-2.7710.60.0713412.224197.5
2.77-2.9110.60.06413522.332197.8
2.91-3.110.60.05713392.543198.1
3.1-3.3310.50.0513432.623198.2
3.33-3.6710.40.04713562.946198.6
3.67-4.210.30.04313522.982199
4.2-5.2910.20.0413623.016199.1
5.29-509.60.04413263.319196.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.7.2_869精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
BSSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→41.501 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU ML: 0.54 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 23.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2221 1318 5 %random
Rwork0.1782 ---
all0.1803 26354 --
obs0.1803 26354 96.04 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.409 Å2 / ksol: 0.374 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 109.65 Å2 / Biso mean: 36.3715 Å2 / Biso min: 14.54 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.0859 Å21.2496 Å2-0.7978 Å2
2---5.7236 Å2-7.2338 Å2
3---0.6377 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→41.501 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2506 0 6 202 2714
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092602
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1413493
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078385
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005463
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2071003
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9501-2.02820.30571310.22022503263487
2.0282-2.12050.27141420.19622771291396
2.1205-2.23230.26171510.20352784293596
2.2323-2.37210.27181450.18752823296897
2.3721-2.55520.22911480.18282782293097
2.5552-2.81230.22981500.17992845299597
2.8123-3.21910.22511490.18962836298598
3.2191-4.05520.20181500.1682859300999
4.0552-41.51090.19431520.16322833298598
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 0.3574 Å / Origin y: -1.2583 Å / Origin z: -0.8419 Å
111213212223313233
T0.1408 Å2-0.028 Å20.0042 Å2-0.2073 Å20.0182 Å2--0.2024 Å2
L0.1459 °2-0.6499 °2-0.2271 °2-2.393 °21.226 °2--1.3319 °2
S0.0466 Å °0.0094 Å °0.0233 Å °-0.2457 Å °-0.0305 Å °-0.0037 Å °-0.1221 Å °-0.0605 Å °-0.011 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1ALLA1 - 74
2X-RAY DIFFRACTION1ALLB1 - 74
3X-RAY DIFFRACTION1ALLC1 - 75
4X-RAY DIFFRACTION1ALLE759 - 75
5X-RAY DIFFRACTION1ALLF758 - 852
6X-RAY DIFFRACTION1ALLG759 - 852
7X-RAY DIFFRACTION1ALLB - F1 - 922

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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