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- PDB-3u01: Crystal structure of onconase double mutant C30A/C75A at 1.12 A r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u01
タイトルCrystal structure of onconase double mutant C30A/C75A at 1.12 A resolution
要素Protein P-30
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / ANTITUMOR PROTEIN / alpha/beta protein / ranpirnase / endonuclease (エンドヌクレアーゼ) / nuclease (ヌクレアーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / endonuclease activity / nucleic acid binding
類似検索 - 分子機能
P-30 Protein / Ribonuclease A-like domain / Pancreatic ribonuclease / Ribonuclease A, active site / Ribonuclease A-domain / Ribonuclease A-like domain superfamily / Pancreatic ribonuclease / Pancreatic ribonuclease family signature. / Pancreatic ribonuclease / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
酢酸塩 / Protein P-30
類似検索 - 構成要素
生物種Rana pipiens (ヒョウガエル)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.12 Å
データ登録者Kurpiewska, K. / Torrent, G. / Ribo, M. / Vilanova, M. / Loch, J. / Lewinski, K.
引用ジャーナル: Biopolymers / 年: 2014
タイトル: Investigating the effects of double mutation C30A/C75A on onconase structure: Studies at atomic resolution.
著者: Kurpiewska, K. / Torrent, G. / Ribo, M. / Loch, J.I. / Vilanova, M. / Lewinski, K.
履歴
登録2011年9月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月15日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 2.02023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_poly / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein P-30
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1295
ポリマ－11,7821
非ポリマー3474
水2,648147
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.288, 38.664, 69.514
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein P-30 / Onconase


分子量: 11781.519 Da / 分子数: 1 / 変異: C30A/C75A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rana pipiens (ヒョウガエル) / プラスミド: pET22b(+)/pONC(C30A/C75A) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P22069, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 30% PEG8000, 0.2 M lithium sulfate, 100 mM sodium acetate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: OXFORD DIFFRACTION ENHANCE ULTRA / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: AGILENT ATLAS CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.12→34.757 Å / Num. all: 34245 / Num. obs: 33823 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 2.9 % / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 1.12→1.15 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.344 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Rsym value: 0.46 / % possible all: 83.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CrysalisProデータ収集
CrysalisProデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ONC

1onc


解像度: 1.12→34.757 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / SU B: 0.483 / SU ML: 0.011 / SU R Cruickshank DPI: 0.0479 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.007 / ESU R Free: 0.007 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.14956 1705 5 %RANDOM
Rwork0.13643 ---
obs0.13708 32118 98.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 7.257 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.12→34.757 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数824 0 19 147 990
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.022968
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2721.9771335
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2965134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.15724.61539
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.33915181
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.819154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2153
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021718
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6681.5586
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.0662978
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.453382
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1574.5344
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr0.7573968
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free3.2873149
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded3.0973936
LS精密化 シェル解像度: 1.12→1.149 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.084 102 -
Rwork0.06 2135 -
obs--90.57 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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