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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3tkb | ||||||
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タイトル | crystal structure of human uracil-DNA glycosylase D183G/K302R mutant | ||||||
要素 | Uracil-DNA glycosylase | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / glycosidase / alpha/beta protein | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 base-excision repair, AP site formation via deaminated base removal / uracil-DNA glycosylase / depyrimidination / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / クラススイッチ / uracil DNA N-glycosylase activity / ribosomal small subunit binding / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine ...base-excision repair, AP site formation via deaminated base removal / uracil-DNA glycosylase / depyrimidination / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / クラススイッチ / uracil DNA N-glycosylase activity / ribosomal small subunit binding / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / 塩基除去修復 / damaged DNA binding / negative regulation of apoptotic process / ミトコンドリア / 核質 / 細胞核 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å | ||||||
データ登録者 | Assefa, N.G. / Niiranen, L. / Willassen, N.P. / Smalas, A.O. / Moe, E. | ||||||
引用 | ジャーナル: Comp.Biochem.Physiol. B: Biochem.Mol.Biol. / 年: 2012 タイトル: Thermal unfolding studies of cold adapted uracil-DNA N-glycosylase (UNG) from Atlantic cod (Gadus morhua). A comparative study with human UNG. 著者: Assefa, N.G. / Niiranen, L. / Willassen, N.P. / Smalas, A. / Moe, E. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3tkb.cif.gz | 69.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3tkb.ent.gz | 49.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3tkb.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tk/3tkb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tk/3tkb | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1akzS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25514.115 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytical domain, UNP residues 94-313 / 変異: D183G, K302R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UNG, DGU, UNG1, UNG15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13051, uracil-DNA glycosylase | ||
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#2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.77 % |
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結晶化 | 温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8 詳細: 18% PEG 4000, 0.041M ammonium sulfate, 0.05M sodium chloride, 0.1M imidazole/maleate, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月29日 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.91841 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.399→34.04 Å / Num. all: 30634 / Num. obs: 30527 / % possible obs: 69.6 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.567 % / Biso Wilson estimate: 18.012 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.021 / Net I/σ(I): 42.29 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB entry 1AKZ 解像度: 1.5→34.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / WRfactor Rfree: 0.213 / WRfactor Rwork: 0.169 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / FOM work R set: 0.8987 / SU B: 1.042 / SU ML: 0.041 / SU R Cruickshank DPI: 0.0845 / SU Rfree: 0.0882 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.088 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 45.02 Å2 / Biso mean: 12.8287 Å2 / Biso min: 2 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.5→34.04 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
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