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万見
- PDB-3qq8: Crystal structure of p97-N in complex with FAF1-UBX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qq8
タイトルCrystal structure of p97-N in complex with FAF1-UBX
要素
  • FAS-associated factor 1
  • Transitional endoplasmic reticulum ATPase
キーワードTRANSPORT PROTEIN/APOPTOSIS / beta-barrel (Βバレル) / beta-grasp / ATPase (ATPアーゼ) / ubiquitin (ユビキチン) / phosphorylation (リン酸化) / TRANSPORT PROTEIN-APOPTOSIS complex
機能・相同性
機能・相同性情報


卵細胞 / CD95 death-inducing signaling complex / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / cytoplasmic sequestering of NF-kappaB / protein kinase regulator activity / positive regulation of Lys63-specific deubiquitinase activity / flavin adenine dinucleotide catabolic process / positive regulation of oxidative phosphorylation / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway ...卵細胞 / CD95 death-inducing signaling complex / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / cytoplasmic sequestering of NF-kappaB / protein kinase regulator activity / positive regulation of Lys63-specific deubiquitinase activity / flavin adenine dinucleotide catabolic process / positive regulation of oxidative phosphorylation / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / protein-DNA covalent cross-linking repair / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / cellular response to arsenite ion / BAT3 complex binding / Derlin-1 retrotranslocation complex / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / deubiquitinase activator activity / mitotic spindle disassembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / aggresome assembly / NADH metabolic process / regulation of protein localization to chromatin / vesicle-fusing ATPase / cellular response to misfolded protein / : / stress granule disassembly / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / positive regulation of mitochondrial membrane potential / negative regulation of protein localization to chromatin / ERAD pathway / ubiquitin-modified protein reader activity / retrograde protein transport, ER to cytosol / regulation of aerobic respiration / ATPase complex / regulation of synapse organization / ubiquitin-specific protease binding / positive regulation of ATP biosynthetic process / regulation of protein catabolic process / ubiquitin-like protein ligase binding / autophagosome maturation / RHOH GTPase cycle / polyubiquitin modification-dependent protein binding / NF-kappaB binding / HSF1 activation / DNA修復 / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / MHC class I protein binding / Protein methylation / negative regulation of smoothened signaling pathway / interstrand cross-link repair / regulation of cell adhesion / Attachment and Entry / : / ATP metabolic process / endoplasmic reticulum unfolded protein response / heat shock protein binding / proteasome complex / lipid droplet / viral genome replication / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / positive regulation of DNA replication / ubiquitin binding / ADP binding / proteasomal protein catabolic process / Hh mutants are degraded by ERAD / positive regulation of protein-containing complex assembly / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Hedgehog ligand biogenesis / オートファジー / Translesion Synthesis by POLH / ABC-family proteins mediated transport / establishment of protein localization / オートファジー / Aggrephagy / cytoplasmic stress granule / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of protein catabolic process / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / KEAP1-NFE2L2 pathway / azurophil granule lumen / double-strand break repair / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / site of double-strand break / cellular response to heat / 核膜 / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein phosphatase binding / regulation of apoptotic process / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Attachment and Entry / protein ubiquitination / positive regulation of apoptotic process / protein domain specific binding
類似検索 - 分子機能
: / Fas-associated factor 1 / FAS-associated factor 1-like, UBX domain / FAF1, UBA-like domain / UAS / UAS / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Domain present in ubiquitin-regulatory proteins / UBX domain / UBX domain ...: / Fas-associated factor 1 / FAS-associated factor 1-like, UBX domain / FAF1, UBA-like domain / UAS / UAS / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Domain present in ubiquitin-regulatory proteins / UBX domain / UBX domain / UBX domain profile. / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / UBA-like domain / Barwin-like endoglucanases - #20 / AAA ATPase, CDC48 family / Barwin-like endoglucanases / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Ubiquitin-like (UB roll) / Thioredoxin-like superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Roll / Βバレル / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transitional endoplasmic reticulum ATPase / FAS-associated factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Haenzelmann, P. / Schindelin, H.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: Hierarchical Binding of Cofactors to the AAA ATPase p97.
著者: Hanzelmann, P. / Buchberger, A. / Schindelin, H.
履歴
登録2011年2月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
B: FAS-associated factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8873
ポリマ－30,8512
非ポリマー351
水2,630146
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2010 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area13380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.080, 88.080, 66.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Transitional endoplasmic reticulum ATPase / TER ATPase / 15S Mg(2+)-ATPase p97 subunit / Valosin-containing protein / VCP


分子量: 20904.055 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 2-187 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VCP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P55072
#2: タンパク質 FAS-associated factor 1 / hFAF1 / UBX domain-containing protein 12 / UBX domain-containing protein 3A


分子量: 9947.401 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 568-650 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FAF1, UBXD12, UBXN3A, CGI-03 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UNN5
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.38 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 16-20% PEG MME 2000, 0.2 M Trimethyl-N-oxide, 0.1 M Tris, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K, pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月28日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→76.279 Å / Num. all: 19757 / Num. obs: 19757 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 16.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsRsym valueDiffraction-ID% possible all
2-2.117.70.5341.40.534197.8
2.11-2.247.80.3532.20.353197.7
2.24-2.397.70.2442.90.244198.1
2.39-2.587.80.1764.30.176198.4
2.58-2.837.70.1235.90.123198.8
2.83-3.167.70.0759.60.075198.9
3.16-3.657.70.05311.90.053199.2
3.65-4.477.60.04413.50.044199.3
4.47-6.327.60.04113.10.041199.6
6.32-38.147.30.03614.60.036199.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.15データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.6.2_432精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MxCuBEデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entries 1S3S, 1H8C

1s3s

1h8c


解像度: 2→33.135 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.16 / SU ML: 0.21 / σ(F): 0 / 位相誤差: 19.24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2099 987 5.09 %
Rwork0.1664 --
obs0.1686 19395 96.76 %
all-19394 -
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.264 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.1141 Å2-0 Å2-0 Å2
2--1.1141 Å20 Å2
3----2.2281 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→33.135 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2065 0 1 146 2212
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072160
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1032931
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.623844
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073335
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005380
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.10550.25931490.18952479X-RAY DIFFRACTION93
2.1055-2.23740.23711260.1852553X-RAY DIFFRACTION95
2.2374-2.41010.211410.17592607X-RAY DIFFRACTION96
2.4101-2.65250.24861390.17982640X-RAY DIFFRACTION98
2.6525-3.03610.21791720.17822642X-RAY DIFFRACTION98
3.0361-3.82430.20531180.15592734X-RAY DIFFRACTION99
3.8243-33.13930.18371420.15472753X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.65730.3175-0.19531.5952-0.80380.41520.5905-0.06240.7552-0.4518-0.47410.53340.25750.3928-0.02760.23730.1690.04520.58480.10520.412451.7302-32.3075-8.8078
22.84330.6476-0.1972.6228-0.84432.58740.0493-0.2038-0.00080.0376-0.1186-0.1807-0.05470.11590.05840.1075-0.0480.00870.1692-0.00640.125532.7648-29.1652-6.2741
31.7362-0.07011.87311.515-0.41192.60530.1597-0.0811-0.1931-0.13730.10370.04260.4334-0.3313-0.24280.1973-0.0819-0.01950.19770.04030.155418.2359-44.2467-11.0843
42.7831.50230.48142.22991.65962.9011-0.1268-0.13860.3985-0.2373-0.1080.5605-0.5596-0.12290.21440.26770.0212-0.02810.2057-0.00110.305415.9499-19.9791-22.8188
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 10:20)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 21:108)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 109:186)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 570:649)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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