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- PDB-3pwq: The Phenylacetyl-CoA monooxygenase PaaAC subcomplex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pwq
タイトルThe Phenylacetyl-CoA monooxygenase PaaAC subcomplex
要素
  • Phenylacetic acid degradation protein paaA
  • Phenylacetic acid degradation protein paaC
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / protein-protein complex / structural genomics (構造ゲノミクス) / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative / BSGI / ferritin-like fold / bacterial multicomponent monooxygenase
機能・相同性
機能・相同性情報


phenylacetyl-CoA 1,2-epoxidase / phenylacetyl-CoA 1,2-epoxidase complex / phenylacetyl-CoA 1,2-epoxidase activity / phenylacetate catabolic process / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
1,2-phenylacetyl-CoA epoxidase, subunit A / 1,2-phenylacetyl-CoA epoxidase, subunit C / 1,2-phenylacetyl-CoA epoxidase, subunit A/C / Phenylacetic acid catabolic protein / Ferritin, core subunit, four-helix bundle / フェリチン / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2-phenylacetyl-CoA epoxidase, subunit A / 1,2-phenylacetyl-CoA epoxidase, subunit C
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Cygler, M. / Grishin, A.M. / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative (BSGI)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structural and Functional Studies of the Escherichia coli Phenylacetyl-CoA Monooxygenase Complex.
著者: Grishin, A.M. / Ajamian, E. / Tao, L. / Zhang, L. / Menard, R. / Cygler, M.
履歴
登録2010年12月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Phenylacetic acid degradation protein paaC
C: Phenylacetic acid degradation protein paaA
B: Phenylacetic acid degradation protein paaC
D: Phenylacetic acid degradation protein paaA
E: Phenylacetic acid degradation protein paaC
F: Phenylacetic acid degradation protein paaA
G: Phenylacetic acid degradation protein paaC
H: Phenylacetic acid degradation protein paaA
I: Phenylacetic acid degradation protein paaC
J: Phenylacetic acid degradation protein paaC
K: Phenylacetic acid degradation protein paaC
R: Phenylacetic acid degradation protein paaC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)376,03112
ポリマ－376,03112
非ポリマー00
水3,909217
1
A: Phenylacetic acid degradation protein paaC
C: Phenylacetic acid degradation protein paaA
B: Phenylacetic acid degradation protein paaC
D: Phenylacetic acid degradation protein paaA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,7964
ポリマ－129,7964
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: Phenylacetic acid degradation protein paaC
F: Phenylacetic acid degradation protein paaA
G: Phenylacetic acid degradation protein paaC
H: Phenylacetic acid degradation protein paaA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,7964
ポリマ－129,7964
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11130 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area42360 Å2
手法PISA
3
I: Phenylacetic acid degradation protein paaC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1101
ポリマ－29,1101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
J: Phenylacetic acid degradation protein paaC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1101
ポリマ－29,1101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
K: Phenylacetic acid degradation protein paaC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1101
ポリマ－29,1101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
R: Phenylacetic acid degradation protein paaC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1101
ポリマ－29,1101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.257, 109.062, 305.926
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31E
41G
12I
22J
32K
42R
13C
23D
33F
43H

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A1 - 248
2111B1 - 248
3111E1 - 248
4111G1 - 248
1121I1 - 238
2121J1 - 238
3121K1 - 238
4121R1 - 238
1131C31 - 245
2131D31 - 245
3131F31 - 245
4131H31 - 245
1231C264 - 302
2231D264 - 302
3231F264 - 302
4231H264 - 302

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質
Phenylacetic acid degradation protein paaC / Phenylacetyl-CoA ring 1 / 2-epoxidase PaaC


分子量: 29109.629 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 substr. MG1655 / 遺伝子: b1390, JW1385, paaC, ydbP / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P76079, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; ...参照: UniProt: P76079, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; NADHまたはNADPHを片方の電子供与体とし、1つの酸素原子を取り込む
#2: タンパク質
Phenylacetic acid degradation protein paaA / Phenylacetyl-CoA ring 1 / 2-epoxidase PaaA


分子量: 35788.535 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 substr. MG1655 / 遺伝子: b1388, JW1383, paaA, ydbO / プラスミド: pRSFDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P76077, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; ...参照: UniProt: P76077, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; NADHまたはNADPHを片方の電子供与体とし、1つの酸素原子を取り込む
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 217 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 100 mM Na-ADA, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 77.2 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月16日
放射モノクロメーター: DCM with cryo-cooled 1st crystal sagitally bent 2nd crystal followed by vertically focusing mirror
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→49.2 Å / Num. obs: 107560 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Χ2: 1.253 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.64-2.7340.547107490.70999.9
2.73-2.845.40.454107340.71299.9
2.84-2.976.70.353108030.736100
2.97-3.136.80.241107740.779100
3.13-3.336.80.163107930.85299.9
3.33-3.586.80.102108041.00899.9
3.58-3.946.90.075108821.22799.9
3.94-4.517.10.056109121.487100
4.51-5.697.40.062110082.15100
5.69-5070.042113962.24499.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータスケーリング
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3PVT

3pvt


解像度: 2.65→49.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / WRfactor Rfree: 0.2496 / WRfactor Rwork: 0.2172 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8059 / SU R Cruickshank DPI: 1.8219 / SU Rfree: 0.3554 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.355 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2673 5363 5 %RANDOM
Rwork0.2341 ---
obs0.2357 107560 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 95.65 Å2 / Biso mean: 54.7614 Å2 / Biso min: 19.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.58 Å20 Å20 Å2
2---0.84 Å20 Å2
3---1.41 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→49.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数24587 0 0 217 24804
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.02125107
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0591.9434031
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.52353113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.28623.9251274
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.122154117
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.43415209
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.23669
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02119489
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2771.515501
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.801224576
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.69539606
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0524.59455
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A1919TIGHT POSITIONAL0.140.05
12B1919TIGHT POSITIONAL0.060.05
13E1919TIGHT POSITIONAL0.060.05
14G1919TIGHT POSITIONAL0.090.05
11A1919TIGHT THERMAL0.370.5
12B1919TIGHT THERMAL0.370.5
13E1919TIGHT THERMAL0.370.5
14G1919TIGHT THERMAL1.090.5
21I1763TIGHT POSITIONAL0.10.05
22J1763TIGHT POSITIONAL0.090.05
23K1763TIGHT POSITIONAL0.10.05
24R1763TIGHT POSITIONAL0.140.05
21I1763TIGHT THERMAL0.40.5
22J1763TIGHT THERMAL1.210.5
23K1763TIGHT THERMAL0.410.5
24R1763TIGHT THERMAL0.40.5
31C1951TIGHT POSITIONAL0.080.05
32D1951TIGHT POSITIONAL0.10.05
33F1951TIGHT POSITIONAL0.060.05
34H1951TIGHT POSITIONAL0.050.05
31C1951TIGHT THERMAL0.070.5
32D1951TIGHT THERMAL0.070.5
33F1951TIGHT THERMAL0.070.5
34H1951TIGHT THERMAL0.070.5
LS精密化 シェル解像度: 2.652→2.721 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 394 -
Rwork0.316 7485 -
all-7879 -
obs--99.56 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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