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- PDB-3pqb: The crystal structure of pregilvocarcin in complex with GilR, an ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pqb
タイトルThe crystal structure of pregilvocarcin in complex with GilR, an oxidoreductase that catalyzes the terminal step of gilvocarcin biosynthesis
要素Putative oxidoreductase酸化還元酵素
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / FAD binding protein / covalently bound FAD
機能・相同性
機能・相同性情報


FAD binding / oxidoreductase activity
類似検索 - 分子機能
Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 3 - #20 / Oxygen oxidoreductase covalent FAD-binding site / Berberine/berberine-like / Berberine and berberine like / Oxygen oxidoreductases covalent FAD-binding site. / Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 3 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 - #10 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 / FAD linked oxidase, N-terminal / FAD binding domain ...Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 3 - #20 / Oxygen oxidoreductase covalent FAD-binding site / Berberine/berberine-like / Berberine and berberine like / Oxygen oxidoreductases covalent FAD-binding site. / Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 3 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 - #10 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 / FAD linked oxidase, N-terminal / FAD binding domain / FAD-binding domain, PCMH-type / PCMH-type FAD-binding domain profile. / FAD-binding, type PCMH, subdomain 2 / FAD-binding, type PCMH-like superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
フラビンアデニンジヌクレオチド / Chem-VGP / Putative oxidoreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces griseoflavus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.324 Å
データ登録者Noinaj, N. / Bosserman, M.A. / Schickli, M.A. / Kharel, M.K. / Rohr, J. / Buchanan, S.K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: The Crystal Structure and Mechanism of an Unusual Oxidoreductase, GilR, Involved in Gilvocarcin V Biosynthesis.
著者: Noinaj, N. / Bosserman, M.A. / Schickli, M.A. / Piszczek, G. / Kharel, M.K. / Pahari, P. / Buchanan, S.K. / Rohr, J.
履歴
登録2010年11月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年8月3日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative oxidoreductase
B: Putative oxidoreductase
C: Putative oxidoreductase
D: Putative oxidoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)222,77912
ポリマ－217,6504
非ポリマー5,1288
水9,944552
1
A: Putative oxidoreductase
D: Putative oxidoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,3896
ポリマ－108,8252
非ポリマー2,5644
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5780 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area32250 Å2
手法PISA
2
B: Putative oxidoreductase
C: Putative oxidoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,3896
ポリマ－108,8252
非ポリマー2,5644
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5780 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area32180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.003, 115.973, 291.405
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 7:498 )
211chain B and (resseq 7:498 )
311chain C and (resseq 7:498 )
411chain D and (resseq 7:498 )

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要素

#1: タンパク質
Putative oxidoreductase / 酸化還元酵素


分子量: 54412.594 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces griseoflavus (バクテリア)
遺伝子: gilR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7X2G7
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-VGP / (1R)-1,4-anhydro-6-deoxy-1-[(6R)-8-ethenyl-1,6-dihydroxy-10,12-dimethoxy-6H-dibenzo[c,h]chromen-4-yl]-D-galactitol / pregilvocarcin V


分子量: 496.506 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H28O9
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 552 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.4 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM Tris 8.5, 200 mM MgCl2, 20% PEG 8000, 5-15% glycerol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: Si 220 (Rosenbaum-Rock double-crystal monochromator)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→45.7 Å / Num. all: 98696 / Num. obs: 98524 / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_501)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.324→19.985 Å / SU ML: 0.32 / σ(F): 0.14 / 位相誤差: 19.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.205 4922 5 %Random
Rwork0.1724 ---
obs0.1741 98524 98.47 %-
all-98696 --
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 28.579 Å2 / ksol: 0.328 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.2405 Å20 Å20 Å2
2--2.0306 Å20 Å2
3---4.6878 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.324→19.985 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14914 0 356 552 15822
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01315729
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.30321484
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.6825535
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0962276
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062789
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A3713X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B3713X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.234
13C3715X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.272
14D3707X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.305
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.324-2.4070.31434350.26978213X-RAY DIFFRACTION88
2.407-2.50320.30984570.24589391X-RAY DIFFRACTION100
2.5032-2.61690.29584800.23749425X-RAY DIFFRACTION100
2.6169-2.75450.27875440.21989313X-RAY DIFFRACTION100
2.7545-2.92660.25554900.20919414X-RAY DIFFRACTION100
2.9266-3.15170.22185090.1819381X-RAY DIFFRACTION99
3.1517-3.46740.21165200.17559398X-RAY DIFFRACTION99
3.4674-3.96580.17425070.15059534X-RAY DIFFRACTION100
3.9658-4.98360.14364910.11639606X-RAY DIFFRACTION100
4.9836-19.98540.15944890.15519927X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.56730.1868-0.11541.1325-0.34141.5871-0.0943-0.04170.04140.0796-0.012-0.04580.0431-0.0750.08810.14550.00580.0313-0.03290.0167-0.024310.177710.39664.5941
20.70880.0212-0.37990.831-0.27631.57740.11410.11080.1022-0.044-0.0491-0.01620.0047-0.1853-0.07020.13770.02090.04120.09550.0390.04316.5655-5.640877.557
30.7741-0.0467-0.08240.7654-0.01761.07450.1157-0.05010.08910.0919-0.08220.0149-0.12960.2734-0.03630.121-0.11530.06120.1142-0.05080.032730.4001-0.7962103.865
41.26950.1674-0.08141.0716-0.27591.2038-0.0758-0.0833-0.0253-0.0606-0.0638-0.14340.09940.12870.12560.23820.11790.02550.10830.05090.031415.2331-13.080631.5474
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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