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- PDB-2pml: Crystal structure of PfPK7 in complex with an ATP analogue -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pml
タイトルCrystal structure of PfPK7 in complex with an ATP analogue
要素Ser/Thr protein kinase
キーワードTRANSFERASE / Ser/Thr protein kinase / Plasmodium falciparum / phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic DNA damage checkpoint signaling / mitogen-activated protein kinase kinase / MAP kinase kinase activity / protein tyrosine kinase activity / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity ...mitotic DNA damage checkpoint signaling / mitogen-activated protein kinase kinase / MAP kinase kinase activity / protein tyrosine kinase activity / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / protein kinase activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain ...Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / : / mitogen-activated protein kinase kinase / mitogen-activated protein kinase kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Merckx, A. / Echalier, A. / Noble, M. / Endicott, J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structures of PfPK7 an atypical protein kinase from P. falciparum identify a novel activation motif and leads for inhibitor design
著者: Merckx, A. / Echalier, A. / Langford, K. / Sicard, A. / Langsley, G. / Joore, J. / Doerig, C. / Noble, M. / Endicott, J.
履歴
登録2007年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). Authors ... THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). Authors state that the biological unit is unknown.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Ser/Thr protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9963
ポリマ－41,4351
非ポリマー5612
水48627
1
X: Ser/Thr protein kinase
ヘテロ分子

X: Ser/Thr protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,9916
ポリマ－82,8692
非ポリマー1,1224
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_554-x,y,-z-1/21
Buried area4690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.554, 81.795, 138.273
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細AUTHORS STATE THAT THE BIOLOGICAL UNIT IS UNKNOWN

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要素

#1: タンパク質 Ser/Thr protein kinase / PfPK7


分子量: 41434.598 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
遺伝子: PFB0605w / プラスミド: pGEX / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q7YTF7, UniProt: O96214*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.3 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Hepes pH7.5; 20% PEG 10K, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 300K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9762, 0.9791, 0.9792, 0.9686
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年5月10日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97621
20.97911
30.97921
40.96861
反射解像度: 2.6→20 Å / Num. obs: 13019 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 24.1
反射 シェル解像度: 2.6→2.666 Å / Rmerge(I) obs: 0.424 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DNAデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELXS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.6→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.913 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.884 / SU B: 30.868 / SU ML: 0.346 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 1.477 / ESU R Free: 0.421 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.32705 629 4.9 %RANDOM
Rwork0.2576 ---
obs0.261 12330 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.535 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.37 Å20 Å20 Å2
2--0.14 Å20 Å2
3---0.23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2856 0 32 27 2915
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0222963
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3491.9843991
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4845340
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.60124.83147
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.82415575
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.5011512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2426
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022190
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2240.21445
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.22019
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1450.2101
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1930.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2570.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4781.51759
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.81322775
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.93131385
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.474.51216
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.666 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.371 55 -
Rwork0.334 862 -
obs--99.89 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -12.052 Å / Origin y: 16.63 Å / Origin z: -20.748 Å
111213212223313233
T0.1332 Å2-0.0404 Å20.0855 Å2--0.0963 Å2-0.0102 Å2---0.284 Å2
L3.6646 °2-0.188 °20.4667 °2-4.3743 °2-1.2475 °2--3.2981 °2
S0.1714 Å °0.3739 Å °0.2149 Å °-0.4295 Å °-0.0846 Å °0.1516 Å °0.1407 Å °0.0859 Å °-0.0868 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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