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- PDB-3ppz: Crystal structure of CTR1 kinase domain in complex with staurosporine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ppz
タイトルCrystal structure of CTR1 kinase domain in complex with staurosporine
要素Serine/threonine-protein kinase CTR1
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Kinase (キナーゼ) / ATP binding (アデノシン三リン酸) / Phosphorylation (リン酸化)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of post-embryonic root development / regulation of timing of transition from vegetative to reproductive phase / gibberellin biosynthetic process / negative regulation of ethylene-activated signaling pathway / sugar mediated signaling pathway / response to ethylene / regulation of stem cell division / ethylene-activated signaling pathway / response to sucrose / response to fructose ...regulation of post-embryonic root development / regulation of timing of transition from vegetative to reproductive phase / gibberellin biosynthetic process / negative regulation of ethylene-activated signaling pathway / sugar mediated signaling pathway / response to ethylene / regulation of stem cell division / ethylene-activated signaling pathway / response to sucrose / response to fructose / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / protein autophosphorylation / response to hypoxia / non-specific serine/threonine protein kinase / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / endoplasmic reticulum membrane / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Ethylene-responsive protein kinase Le-CTR1 / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Ethylene-responsive protein kinase Le-CTR1 / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
スタウロスポリン / Serine/threonine-protein kinase CTR1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.99 Å
データ登録者Mayerhofer, H. / Panneerselvam, S. / Mueller-Dieckmann, J.
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2012
タイトル: Protein kinase domain of CTR1 from Arabidopsis thaliana promotes ethylene receptor cross talk.
著者: Mayerhofer, H. / Panneerselvam, S. / Mueller-Dieckmann, J.
履歴
登録2010年11月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年8月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase CTR1
B: Serine/threonine-protein kinase CTR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,3853
ポリマ－70,9192
非ポリマー4671
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2500 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area24440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.271, 95.271, 179.692
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase CTR1


分子量: 35459.387 Da / 分子数: 2 / 断片: Kinase domain (UNP RESIDUES 540-821) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At5g03730, CTR1, F17C15_150 / プラスミド: pETM11/LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 cc4
参照: UniProt: Q05609, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-STU / STAUROSPORINE / スタウロスポリン / スタウロスポリン


分子量: 466.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H26N4O3
コメント: 抗がん剤, 抗真菌剤, 抗生剤, alkaloid*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.21 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2M K2SO4, 15% w/v PEG 3350, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月31日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.99→47.636 Å / Num. all: 17349 / Num. obs: 17053 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.5 %
反射 シェル解像度: 3→3.18 Å / 冗長度: 5.4 % / Num. unique all: 2648 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
EDNAデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3C4C

3c4c


解像度: 2.99→46.2 Å / SU ML: 0.44 / σ(F): 0.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2557 851 5.17 %RANDOM
Rwork0.2013 ---
all0.2041 17349 --
obs0.2041 17053 98.3 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 32.896 Å2 / ksol: 0.31 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1421 Å20 Å20 Å2
2--0.1421 Å2-0 Å2
3----0.2842 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.99→46.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4284 0 35 0 4319
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024425
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.546018
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.5111690
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04654
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002762
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.9897-3.1770.40081380.2982225884
3.177-3.42220.32021290.27251494
3.4222-3.76650.31420.2272250792
3.7665-4.31120.23291600.1827265298
4.3112-5.43040.2011400.1519274099
5.4304-47.64150.20791420.1766293899
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.94820.6258-1.22322.47430.3172.6325-0.0138-0.0246-0.0922-0.32660.4319-1.0726-0.15170.560.03860.2448-0.09720.21490.0374-0.10280.4381-6.838330.7539-5.5818
22.3581-1.2561-1.18645.3641.56861.49710.14720.1640.0247-0.1274-0.001-0.4311-0.08190.6751-0.01490.1893-0.07630.0550.07710.00220.1113-19.391637.92172.9266
33.73061.76820.05023.76330.03094.2676-0.2457-0.46780.28760.0340.04590.035-0.2096-0.2229-0.0297-0.0352-0.09430.0175-0.0529-0.0657-0.0044-24.738752.227711.3222
42.4019-2.3588-0.44763.3004-0.38792.83330.4324-0.5726-0.04870.6313-0.02310.41680.249-0.08560.00060.3774-0.1530.03580.2034-0.0230.2495-30.513915.162711.5796
53.20670.30950.30023.84130.54324.8726-0.0234-0.0011-0.3243-0.01070.0670.15640.0151-0.19580.00010.1155-0.07990.01320.04750.01520.1192-28.632816.3383-5.7036
64.88432.25550.14355.08960.0053.0497-0.0970.3454-0.1245-0.78450.01640.2755-0.02950.06990.00270.1953-0.00220.01520.0634-0.03510.0619-32.11797.9934-20.4179
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 540:595)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 596:714)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 715:810)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN B AND RESID 540:596)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN B AND RESID 597:713)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN B AND RESID 714:810)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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