[English] 日本語
Yorodumi- PDB-4wuo: Structure of the E270A Mutant Isopropylmalate dehydrogenase from ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4wuo | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Structure of the E270A Mutant Isopropylmalate dehydrogenase from Thermus thermophilus in complex with IPM, Mn and NADH | ||||||
Components | 3-isopropylmalate dehydrogenase | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / ISOPROPYLMALATE DEHYDROGENASE / IPMDH / MUTANT | ||||||
Function / homology | Function and homology information 3-isopropylmalate dehydrogenase / 3-isopropylmalate dehydrogenase activity / L-leucine biosynthetic process / NAD binding / magnesium ion binding / identical protein binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Thermus thermophilus (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.05 Å | ||||||
Authors | Pallo, A. / Graczer, E. / Olah, J. / Szimler, T. / Konarev, P.V. / Svergun, D.I. / Merli, A. / Zavodszky, P. / Vas, M. / Weiss, M.S. | ||||||
Funding support | Hungary, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Febs Lett. / Year: 2015 Title: Glutamate 270 plays an essential role in K(+)-activation and domain closure of Thermus thermophilus isopropylmalate dehydrogenase. Authors: Graczer, E. / Pallo, A. / Olah, J. / Szimler, T. / Konarev, P.V. / Svergun, D.I. / Merli, A. / Zavodszky, P. / Weiss, M.S. / Vas, M. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4wuo.cif.gz | 223.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb4wuo.ent.gz | 170.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4wuo.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wu/4wuo ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wu/4wuo | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 2y41S S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
NCS oper:
|
-Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 38340.848 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: E270A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / Gene: leuB, TTHA1230 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) References: UniProt: Q5SIY4, 3-isopropylmalate dehydrogenase |
---|
-Non-polymers , 7 types, 198 molecules
#2: Chemical | #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-K / | #6: Chemical | ChemComp-EOH / #7: Chemical | ChemComp-GOL / #8: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.12 Å3/Da / Density % sol: 41.97 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.6 Details: 20 % PEG 6000, 10 % ethanol, 0.1 M MOPS-K pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: BESSY / Beamline: 14.1 / Wavelength: 0.91841 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Mar 22, 2012 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: DCM / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.91841 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Highest resolution: 2.05 Å / Num. obs: 39957 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 36.093 Å2 / Rmerge F obs: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rrim(I) all: 0.08 / Χ2: 1.02 / Net I/σ(I): 17.23 / Num. measured all: 207793 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0
|
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Phasing MR |
|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2Y41 Resolution: 2.05→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / WRfactor Rfree: 0.2161 / WRfactor Rwork: 0.1563 / FOM work R set: 0.8195 / SU B: 11.401 / SU ML: 0.155 / SU R Cruickshank DPI: 0.2123 / SU Rfree: 0.1832 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.212 / ESU R Free: 0.183 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 115.26 Å2 / Biso mean: 37.048 Å2 / Biso min: 16.69 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.05→30 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 2.05→2.103 Å / Total num. of bins used: 20
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: -5.7516 Å / Origin y: -47.4987 Å / Origin z: 20.8623 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|