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- PDB-3odf: Comparison of the character and the speed of X-ray-induced struct... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3odf
タイトルComparison of the character and the speed of X-ray-induced structural changes of porcine pancreatic elastase at two temperatures, 100 and 15K. The data set was collected from region A of the crystal. Second step of radiation damage
要素Chymotrypsin-like elastase family member 1
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / radiation damage / disulfide bridge (ジスルフィド) / atomic resolution
機能・相同性
機能・相同性情報


pancreatic elastase / serine-type endopeptidase activity / タンパク質分解 / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Trypsin-like serine proteases ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chymotrypsin-like elastase family member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Petrova, T. / Ginell, S. / Mitschler, A. / Cousido-Siah, A. / Hazemann, I. / Podjarny, A. / Joachimiak, A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2010
タイトル: X-ray-induced deterioration of disulfide bridges at atomic resolution.
著者: Petrova, T. / Ginell, S. / Mitschler, A. / Kim, Y. / Lunin, V.Y. / Joachimiak, G. / Cousido-Siah, A. / Hazemann, I. / Podjarny, A. / Lazarski, K. / Joachimiak, A.
履歴
登録2010年8月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chymotrypsin-like elastase family member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1434
ポリマ－25,9281
非ポリマー2153
水9,476526
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.034, 57.742, 74.449
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Chymotrypsin-like elastase family member 1 / Elastase-1


分子量: 25928.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P00772, pancreatic elastase
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 526 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS SEQUENCE IS FROM REFERENCE 3 OF UNIPROT ENTRY P00772 (BIOCHEM. J. 131:643-675(1973) SHOTTON D. ...THIS SEQUENCE IS FROM REFERENCE 3 OF UNIPROT ENTRY P00772 (BIOCHEM. J. 131:643-675(1973) SHOTTON D.M., HARTLEY B.S. EVIDENCE FOR THE AMINO ACID SEQUENCE OF PORCINE PANCREATIC ELASTASE).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.69 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: The initial concentration of the protein was 20 mg/ml in 10% glycerol solution. The reservoir contained a 250 mM Na2SO4, solution at pH 7.5 (adjusted with NaOH). For cryo-protection, the 250 ...詳細: The initial concentration of the protein was 20 mg/ml in 10% glycerol solution. The reservoir contained a 250 mM Na2SO4, solution at pH 7.5 (adjusted with NaOH). For cryo-protection, the 250 mM Na2SO4 was supplemented with 25% glycerol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97895 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月20日
詳細: 1.02-M FLAT MIRROR MADE OF ZERODUR PROVIDING VERTICAL FOCUSING AND REJECTION OF HARMONIC CONTAMINATION
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR UTILIZING A SI-111 AND SAGITAL HORIZONTAL FOCUSING
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97895 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→50 Å / Num. obs: 82126 / % possible obs: 93.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 9.94 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 22.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique all% possible all
1.1-1.143.10.2454.9804692.5
2.37-503.10.03425.6552759.8
1.88-2.373.60.0425.5854595.5
1.64-1.883.80.05224.9875199
1.49-1.643.80.06721870898.8
1.39-1.493.80.07722.8861498.3
1.3-1.393.80.08617.9865998.2
1.24-1.33.70.1413.6849197.5
1.18-1.243.40.1956.7845196.5
1.14-1.183.40.2465.5838496

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
AMoRE位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1GVK

1gvk


解像度: 1.1→9.813 Å / SU ML: 0.09 / Isotropic thermal model: Anisotropic / σ(F): 0.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1467 4022 5.01 %Random
Rwork0.1224 ---
obs0.1237 80357 91.22 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 79.875 Å2 / ksol: 0.402 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 7.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.029 Å2-0 Å2-0 Å2
2---1.8314 Å2-0 Å2
3----0.9942 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.09 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.1→9.813 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1822 0 11 526 2359
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113845
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.176814
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.199986
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.113322
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006651
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.1-1.11230.1471430.13042433243386
1.1123-1.12590.14361500.12322503250389
1.1259-1.14010.14831320.12782604260491
1.1401-1.15510.17221380.14562635263592
1.1551-1.17090.17741350.18462613261393
1.1709-1.18760.20331410.18832657265792
1.1876-1.20530.21091230.15882648264892
1.2053-1.22410.1591420.14982625262592
1.2241-1.24410.1311260.11232640264093
1.2441-1.26550.12391410.10082757275796
1.2655-1.28850.13961400.10082705270594
1.2885-1.31320.13731440.09552732273295
1.3132-1.340.13411310.09072796279697
1.34-1.3690.10191470.08732788278898
1.369-1.40080.11881480.08772786278697
1.4008-1.43570.10571550.09092797279798
1.4357-1.47440.13061390.08712816281697
1.4744-1.51760.12361410.10972677267793
1.5176-1.56640.13291330.10262789278996
1.5664-1.62220.11421470.09132818281898
1.6222-1.68680.11661680.09652828282899
1.6868-1.76320.11871500.09942869286999
1.7632-1.85550.11481490.10222883288399
1.8555-1.97090.12231480.09892857285799
1.9709-2.12170.12361720.10362841284198
2.1217-2.33260.12111220.11342667266790
2.3326-2.66420.16141440.12962673267391
2.6642-3.33460.17811250.15682082208270
3.3346-9.81330.3391480.301881681627

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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