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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3o59 | ||||||
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タイトル | DNA polymerase D large subunit DP2(1-300) from Pyrococcus horikoshii | ||||||
要素 | DNA polymerase II large subunit | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / alpha helical structure / DNA POLYMERASE (DNAポリメラーゼ) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 エキソデオキシリボヌクレアーゼI / single-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / intein-mediated protein splicing / DNA catabolic process / DNA-templated DNA replication / DNAポリメラーゼ / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA binding / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Pyrococcus horikoshii (古細菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å | ||||||
データ登録者 | Yokoyama, H. / Shen, Y. / Matsui, I. | ||||||
引用 | ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2011 タイトル: Novel structure of an N-terminal domain that is crucial for the dimeric assembly and DNA-binding of an archaeal DNA polymerase D large subunit from Pyrococcus horikoshii 著者: Matsui, I. / Urushibata, Y. / Shen, Y. / Matsui, E. / Yokoyama, H. #1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003 タイトル: Subunit interaction and regulation of activity through terminal domains of the family D DNA polymerase from Pyrococcus horikoshii 著者: Shen, Y. / Tang, X.-F. / Matsui, I. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3o59.cif.gz | 59.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3o59.ent.gz | 46.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3o59.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o5/3o59 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o5/3o59 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 33910.395 Da / 分子数: 1 / 断片: DP2 subunit, 1st part, Residues 1-300 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / 遺伝子: PH0121 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O57861, DNAポリメラーゼ |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
配列の詳細 | ACCORDING TO THE GENBANK NP_142130, THE FIRST THREE RESIDUES, M-V-L, ARE INCLUDED AS THE ORIGINAL ...ACCORDING TO THE GENBANK NP_142130, THE FIRST THREE RESIDUES, M-V-L, ARE INCLUDED AS THE ORIGINAL SEQUENCE. THE FRAGMENT INFROMATIO |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.09 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 22.5% PEG 10000, 0.1M HEPES-NaOH, 40mM guanidine-HCl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 0.9788, 0.9793, 0.9900 | ||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月23日 / 詳細: mirror | ||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 13924 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 27.3 % / Biso Wilson estimate: 30.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 77.9 | ||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 2.2→2.28 Å / Rmerge(I) obs: 0.233 / Mean I/σ(I) obs: 14.4 / % possible all: 92.4 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→43.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU B: 6.434 / SU ML: 0.163 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.322 / ESU R Free: 0.25 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 31.1 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.2→43.33 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
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