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- PDB-3nv1: Crystal structure of human galectin-9 C-terminal CRD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nv1
タイトルCrystal structure of human galectin-9 C-terminal CRD
要素Galectin 9 short isoform variant
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Sugar Binding (砂糖)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of activated T cell autonomous cell death / Interleukin-2 family signaling / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation involved in immune response / positive regulation of dendritic cell apoptotic process / disaccharide binding / positive regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / negative regulation of mast cell degranulation / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / positive regulation of dendritic cell differentiation / galactoside binding ...positive regulation of activated T cell autonomous cell death / Interleukin-2 family signaling / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation involved in immune response / positive regulation of dendritic cell apoptotic process / disaccharide binding / positive regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / negative regulation of mast cell degranulation / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / positive regulation of dendritic cell differentiation / galactoside binding / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of transforming growth factor beta production / galactose binding / negative regulation of chemokine production / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / natural killer cell tolerance induction / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / positive regulation of interleukin-13 production / p38MAPK cascade / negative regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of interleukin-10 production / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of tumor necrosis factor production / maternal process involved in female pregnancy / positive regulation of interleukin-4 production / ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of interleukin-12 production / response to interleukin-1 / positive regulation of interleukin-1 beta production / female pregnancy / positive regulation of interleukin-8 production / cellular response to virus / cellular response to type II interferon / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / 走化性 / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / carbohydrate binding / collagen-containing extracellular matrix / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / response to lipopolysaccharide / positive regulation of viral entry into host cell / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / 炎症 / negative regulation of gene expression / positive regulation of gene expression / enzyme binding / extracellular space / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Galectin-9 / Galectin-9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Yoshida, H. / Kamitori, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: X-ray structures of human galectin-9 C-terminal domain in complexes with a biantennary oligosaccharide and sialyllactose
著者: Yoshida, H. / Teraoka, M. / Nishi, N. / Nakakita, S. / Nakamura, T. / Hirashima, M. / Kamitori, S.
履歴
登録2010年7月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Galectin 9 short isoform variant
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7892
ポリマ－15,7301
非ポリマー591
水3,243180
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.585, 70.585, 50.136
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-401-

NI

詳細AUTHOR STATES THAT THE BIOLOGICAL ASSEMBLY IS UNKNOWN.

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要素

#1: タンパク質 Galectin 9 short isoform variant / Galectin-9


分子量: 15729.982 Da / 分子数: 1
断片: C-terminal carbohydrate recognition domain, residues 186-323
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX-4T-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q53FQ0, UniProt: O00182*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION / ニッケル


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.34 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 20% PEG MME 2000, 0.1M Tris pH 8.5, 0.01M nickel chloride hexahydrate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 22811 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 16.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 10.3 / Num. measured all: 105029
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.397 / Mean I/σ(I) obs: 3.96 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3KOE

3koe
PDB 未公開エントリ


解像度: 1.5→26.1 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 83684.67 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.205 2184 9.9 %RANDOM
Rwork0.181 ---
all0.184 21979 --
obs0.181 21979 96 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 68.6762 Å2 / ksol: 0.377788 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 17.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.72 Å21.21 Å20 Å2
2--0.72 Å20 Å2
3----1.44 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.18 Å0.15 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→26.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1091 0 1 180 1272
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d27
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 347 10.1 %
Rwork0.217 3094 -
obs-3094 90.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2carbohydrate.paramcarbohydrate.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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