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- PDB-3mtg: Crystal structure of human S-adenosyl homocysteine hydrolase-like... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mtg
タイトルCrystal structure of human S-adenosyl homocysteine hydrolase-like 1 protein
要素Putative adenosylhomocysteinase 2
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / alpha/beta domain / tetramer (四量体) / catalytic domain / co-factor binding domain / NAD / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of monoatomic ion transmembrane transporter activity / epithelial fluid transport / DAG and IP3 signaling / regulation of mRNA 3'-end processing / S-adenosylmethionine cycle / PLC beta mediated events / positive regulation of sodium ion transport / : / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / regulation of cardiac conduction ...regulation of monoatomic ion transmembrane transporter activity / epithelial fluid transport / DAG and IP3 signaling / regulation of mRNA 3'-end processing / S-adenosylmethionine cycle / PLC beta mediated events / positive regulation of sodium ion transport / : / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / regulation of cardiac conduction / Role of phospholipids in phagocytosis / Ion homeostasis / protein export from nucleus / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / regulation of monoatomic anion transport / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / VEGFR2 mediated cell proliferation / Regulation of insulin secretion / angiotensin-activated signaling pathway / response to calcium ion / one-carbon metabolic process / apical plasma membrane / endoplasmic reticulum membrane / RNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Adenosylhomocysteinase-like / Adenosylhomocysteinase-like / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, conserved site / Adenosylhomocysteinase-like superfamily / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / アデノシルホモシステイナーゼ / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 1. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 2. / アデノシルホモシステイナーゼ / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain ...Adenosylhomocysteinase-like / Adenosylhomocysteinase-like / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, conserved site / Adenosylhomocysteinase-like superfamily / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / アデノシルホモシステイナーゼ / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 1. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 2. / アデノシルホモシステイナーゼ / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / S-adenosylhomocysteine hydrolase-like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.64 Å
データ登録者Wisniewska, M. / Siponen, M.I. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. ...Wisniewska, M. / Siponen, M.I. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, I. / Karlberg, T. / Kotenyova, T. / Moche, M. / Nordlund, P. / Nyman, T. / Persson, C. / Schutz, P. / Thorsell, A.G. / Tresaugues, L. / van der Berg, S. / Wahlberg, E. / Weigelt, J. / Welin, M. / Schuler, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Crystal structure of human S-adenosyl homocysteine hydrolase-like 1 protein
著者: Wisniewska, M. / Siponen, M.I. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, I. / ...著者: Wisniewska, M. / Siponen, M.I. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, I. / Karlberg, T. / Kotenyova, T. / Moche, M. / Nordlund, P. / Nyman, T. / Persson, C. / Schutz, P. / Thorsell, A.G. / Tresaugues, L. / van der Berg, S. / Wahlberg, E. / Weigelt, J. / Welin, M. / Schuler, H.
履歴
登録2010年4月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative adenosylhomocysteinase 2
B: Putative adenosylhomocysteinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,2804
ポリマ－98,9542
非ポリマー1,3272
水2,054114
1
A: Putative adenosylhomocysteinase 2
B: Putative adenosylhomocysteinase 2
ヘテロ分子

A: Putative adenosylhomocysteinase 2
B: Putative adenosylhomocysteinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,5618
ポリマ－197,9074
非ポリマー2,6544
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_554-x,y,-z-11
Buried area22320 Å2
ΔGint-130 kcal/mol
Surface area65950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)186.240, 68.600, 90.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.27, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Putative adenosylhomocysteinase 2 / / AdoHcyase 2 / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase 2 / S-adenosylhomocysteine hydrolase-like protein ...AdoHcyase 2 / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase 2 / S-adenosylhomocysteine hydrolase-like protein 1 / DC-expressed AHCY-like molecule


分子量: 49476.805 Da / 分子数: 2 / 断片: SAHH-like domain (unp residues 89:530) / 変異: T508A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AHCYL1, DCAL, Irbit, XPVKONA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) R3 pRARE / 参照: UniProt: O43865, adenosylhomocysteinase
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.37 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M tri-sodium citrate dehydrate, 18% PEG 3350,0.1 M CHES, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月26日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Double Crystal Monochromator, Si111
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.64→46.625 Å / Num. obs: 30565 / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 69.89 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rsym value: 0.07
反射 シェル解像度: 2.64→2.78 Å / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.414 / Rsym value: 0.414

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
BALBES位相決定
BUSTER2.9.2精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3gvp

3gvp


解像度: 2.64→33.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9165 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8688 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 628 2.08 %RANDOM
Rwork0.2033 ---
obs0.2042 30251 --
原子変位パラメータBiso mean: 83.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.5097 Å20 Å2-8.858 Å2
2---13.2369 Å20 Å2
3---15.7466 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 1.018 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.64→33.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6590 0 88 114 6792
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0168042
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1592472
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d31712
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes1712
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes9795
X-RAY DIFFRACTIONt_it680420
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.2
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.36
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion8905
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact79814
LS精密化 シェル解像度: 2.64→2.73 Å / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2543 61 2.08 %
Rwork0.2133 2877 -
all0.2141 2938 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.09880.74460.12073.1655-2.82743.9320.2133-1.027-0.1103-0.3326-0.5353-0.09520.65520.87210.3220.16290.3602-0.13571.9060.0680.428140.369616.9813-9.053
26.12220.65564.19891.565-0.58023.13210.1992-1.12940.12520.0168-0.3831-0.2407-0.22531.20550.18390.129-0.0139-0.07451.7627-0.1080.33848.620132.3925-13.1873
31.204-0.2003-0.17992.03140.87434.61640.2832-0.26440.29150.49170.23740.0558-1.13740.83-0.52060.6811-0.18360.19330.1768-0.15110.386423.998751.875-23.8709
41.07680.134-0.17842.5436-0.84413.5776-0.122-0.612-0.0662-0.2431-0.1129-0.35960.7521.77190.2350.34470.4272-0.00491.12050.01470.357243.772323.073-31.5185
53.4141.6911-1.08479.62051.722912.5230.53280.01680.9412-1.2635-0.3701-0.84-1.97990.8315-0.16270.8876-0.33230.65360.6238-0.0680.787547.542755.9477-64.7722
62.6591-1.7446-1.87554.40610.47393.4060.5442-0.33970.5607-0.881-0.0655-1.2962-0.25041.5209-0.47860.4213-0.19940.37371.0319-0.23010.695353.227541.92-61.8483
71.5870.2166-1.29352.5896-0.15074.3392-0.28930.0244-0.1559-0.85020.1649-0.13331.49970.29290.12440.93510.11940.0250.1399-0.02830.306128.664618.8347-56.2264
81.05860.3538-0.92223.0703-0.51652.22290.3649-0.480.1480.0981-0.0019-0.7017-0.71741.876-0.3630.3752-0.39850.1771.1088-0.31690.542645.686748.1474-42.9211
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|123 - A|221 }A123 - 221
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|222 - A|316 }A222 - 316
3X-RAY DIFFRACTION3{ A|317 - A|463 }A317 - 463
4X-RAY DIFFRACTION4{ A|464 - A|552 }A464 - 552
5X-RAY DIFFRACTION5{ B|123 - B|175 }B123 - 175
6X-RAY DIFFRACTION6{ B|176 - B|317 }B176 - 317
7X-RAY DIFFRACTION7{ B|318 - B|465 }B318 - 465
8X-RAY DIFFRACTION8{ B|466 - B|552 }B466 - 552

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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