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万見
- PDB-3m9f: HIV protease complexed with compound 10b -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3m9f
タイトルHIV protease complexed with compound 10b
要素HIV-1 protease
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / HIV (ヒト免疫不全ウイルス) / protease (プロテアーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / endonuclease activity / aspartic-type endopeptidase activity / タンパク質分解 / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Retropepsin-like catalytic domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases ...Retropepsin-like catalytic domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-595 / Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Su, H.P.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2010
タイトル: Epsilon substituted lysinol derivatives as HIV-1 protease inhibitors.
著者: Jones, K.L. / Holloway, M.K. / Su, H.P. / Carroll, S.S. / Burlein, C. / Touch, S. / DiStefano, D.J. / Sanchez, R.I. / Williams, T.M. / Vacca, J.P. / Coburn, C.A.
履歴
登録2010年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIV-1 protease
B: HIV-1 protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0707
ポリマ－21,6622
非ポリマー1,4085
水1,892105
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4430 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area9540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.173, 85.934, 46.134
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-161-

HOH

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要素

#1: タンパク質 HIV-1 protease /


分子量: 10830.781 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 7-105 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WFL7
#2: 化合物 ChemComp-595 / N-[(1S,5S)-5-{[(4-aminophenyl)sulfonyl](3-methylbutyl)amino}-1-methyl-6-oxohexyl]-Nalpha-(methoxycarbonyl)-beta-phenyl-L-phenylalaninamide


分子量: 650.828 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C35H46N4O6S
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.79 %
結晶化温度: 298 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 5.3 / 詳細: NaCl, pH 5.3, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年9月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 20865 / % possible obs: 94.3 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Χ2: 1.009 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.8-1.863.40.37920100.9792.6
1.86-1.943.30.32920011.01792.4
1.94-2.033.40.23420391.02893.7
2.03-2.133.40.20120611.04894.5
2.13-2.273.40.1720811.02695
2.27-2.443.40.14721071.02195.9
2.44-2.693.40.11821101.00696.3
2.69-3.073.30.09521711.00596.7
3.07-3.873.10.05821390.95895.7
3.87-202.90.03921461.00690.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
REFMAC5.2.0019位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.8→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / WRfactor Rfree: 0.218 / WRfactor Rwork: 0.18 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.864 / SU B: 5.175 / SU ML: 0.075 / SU R Cruickshank DPI: 0.212 / SU Rfree: 0.125 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.212 / ESU R Free: 0.125 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 1082 5.1 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.19 20224 96.11 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 35.81 Å2 / Biso mean: 11.889 Å2 / Biso min: 3.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.11 Å20 Å20 Å2
2---0.37 Å20 Å2
3---0.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1520 0 95 105 1720
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0221654
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3442.0442246
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8145200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.68125.17258
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.59815286
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.832158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2258
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021188
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.2700
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.21134
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.130.2100
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2840.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0870.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0231.51038
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4421612
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1793712
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3154.5632
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.38231750
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free5.2323108
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded2.23131622
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.845 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 75 -
Rwork0.186 1412 -
all-1487 -
obs--92.07 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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