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- PDB-3kn3: Crystal Structure of LysR Substrate Binding Domain (25-263) of Pu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kn3
タイトルCrystal Structure of LysR Substrate Binding Domain (25-263) of Putative Periplasmic Protein from Wolinella succinogenes
要素PUTATIVE PERIPLASMIC PROTEINペリプラズム
キーワードTRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / alpha-beta structure / periplasmic binding protein fold / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


PBP superfamily domain / PBP domain / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
酢酸 / クエン酸 / グルタチオン / PUTATIVE PERIPLASMIC PROTEIN
類似検索 - 構成要素
生物種Wolinella succinogenes (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.412 Å
データ登録者Kim, Y. / Volkart, L. / Bearden, J. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of LysR Substrate Binding Domain from Wolinella succinogenes
著者: Kim, Y. / Volkart, L. / Bearden, J. / Joachimiak, A.
履歴
登録2009年11月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22011年12月21日Group: Non-polymer description

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PUTATIVE PERIPLASMIC PROTEIN
B: PUTATIVE PERIPLASMIC PROTEIN
C: PUTATIVE PERIPLASMIC PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,92611
ポリマ－81,9063
非ポリマー1,0208
水4,846269
1
A: PUTATIVE PERIPLASMIC PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6385
ポリマ－27,3021
非ポリマー3364
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PUTATIVE PERIPLASMIC PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7023
ポリマ－27,3021
非ポリマー3992
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: PUTATIVE PERIPLASMIC PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5863
ポリマ－27,3021
非ポリマー2842
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.784, 81.290, 87.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.32, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 PUTATIVE PERIPLASMIC PROTEIN / ペリプラズム / LysR substrate binding domain


分子量: 27302.154 Da / 分子数: 3 / 断片: LysR Substrate Binding Domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Wolinella succinogenes (バクテリア)
株: DSMZ 1740 / 遺伝子: WS1370 / プラスミド: pMCSG19 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 magic / 参照: UniProt: Q7M8V9

-
非ポリマー , 5種, 277分子

#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸 / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#4: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#5: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸 / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 269 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.06 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 3.5
詳細: 0.1 M Citric acid pH 3.5, 25 % w/v Polyethylene glycol 3,350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.97923 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月2日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97923 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.41→34.53 Å / Num. all: 29443 / Num. obs: 29443 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 44.5 Å2 / Rsym value: 0.118 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 2.41→2.45 Å / 冗長度: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Num. unique all: 1362 / Rsym value: 0.401 / % possible all: 91.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ収集
HKL-3000位相決定
SHELXS位相決定
MLPHARE位相決定
RESOLVEモデル構築
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.412→34.527 Å / SU ML: 0.34 / Isotropic thermal model: mixed / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 1494 5.08 %random
Rwork0.172 ---
all0.175 29393 --
obs0.175 29393 99.31 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.097 Å2 / ksol: 0.347 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.8774 Å20 Å22.6194 Å2
2--7.6172 Å20 Å2
3----4.7398 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.412→34.527 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5590 0 67 269 5926
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085780
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0967777
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.6492142
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073852
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006993
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.4119-2.49810.30071530.20762711286497
2.4981-2.59810.29591550.200527802935100
2.5981-2.71630.28161430.198727832926100
2.7163-2.85940.27371370.204727882925100
2.8594-3.03850.30191410.200128052946100
3.0385-3.27290.26151460.191328172963100
3.2729-3.60190.24161610.171827532914100
3.6019-4.12240.16571560.142628082964100
4.1224-5.1910.17541480.12512816296499
5.191-34.5310.19431540.15412838299299
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID手法L11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1refined0.91340.11860.5132-0.01410.07210.21810.0417-0.2049-0.06990.0614-0.08460.00450.0435-0.04620.03040.2036-0.0113-0.00750.21-0.00470.1473-55.7162-2.0361-46.1528
20.8558-0.49190.07620.6631-0.10090.31890.0030.1175-0.0265-0.02770.0239-0.0133-0.11560.0869-0.02470.2017-0.02030.00490.162-0.01050.1756
30.4160.2692-0.27930.3582-0.51951.02390.0796-0.03360.07020.06680.08110.064-0.0761-0.0057-0.11430.1710.01490.00970.15810.02250.1689
精密化 TLSグループSelection details: chain C

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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