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- PDB-3jux: Structure of the translocation ATPase SecA from Thermotoga maritima -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jux
タイトルStructure of the translocation ATPase SecA from Thermotoga maritima
要素Protein translocase subunit secA
キーワードPROTEIN TRANSPORT / protein translocation / ATPase (ATPアーゼ) / conformational change (コンフォメーション変化) / peptide binding (ペプチド) / ATP-binding / Cell inner membrane / Cell membrane (細胞膜) / Cytoplasm (細胞質) / Membrane (生体膜) / Nucleotide-binding / Translocation / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


cell envelope Sec protein transport complex / protein-exporting ATPase activity / protein-secreting ATPase / protein transport by the Sec complex / intracellular protein transmembrane transport / protein import / protein targeting / ATP binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
SecA P-loop domain / SecA, C-terminal helicase domain / Protein translocase subunit SecA / SecA DEAD-like, N-terminal / SecA Wing/Scaffold / SecA, preprotein cross-linking domain / SecA motor DEAD / SecA conserved site / SecA, Wing/Scaffold superfamily / SecA, preprotein cross-linking domain superfamily ...SecA P-loop domain / SecA, C-terminal helicase domain / Protein translocase subunit SecA / SecA DEAD-like, N-terminal / SecA Wing/Scaffold / SecA, preprotein cross-linking domain / SecA motor DEAD / SecA conserved site / SecA, Wing/Scaffold superfamily / SecA, preprotein cross-linking domain superfamily / SecA preprotein cross-linking domain / SecA Wing and Scaffold domain / SecA DEAD-like domain / SecA family signature. / SecA family profile. / SecA DEAD-like domain / SecA preprotein cross-linking domain / Helicase conserved C-terminal domain / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Protein translocase subunit SecA
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (テルモトガ・マリティマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Zimmer, J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Conformational flexibility and peptide interaction of the translocation ATPase SecA.
著者: Zimmer, J. / Rapoport, T.A.
履歴
登録2009年9月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein translocase subunit secA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,3753
ポリマ－94,9241
非ポリマー4522
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.533, 119.403, 120.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細monomer

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要素

#1: タンパク質 Protein translocase subunit secA


分子量: 94923.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (テルモトガ・マリティマ)
株: DSM 3109 / 遺伝子: secA, TM_1578 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C43 / 参照: UniProt: Q9X1R4
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.83 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Hepes pH 7.5, 60% MPD, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.29 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月29日
詳細: double crystal monochromater with horizontal focusing sagittal bend second mono crystal with 4:1 magnification ratio and vertically focusing mirror.
放射モノクロメーター: double crystal monochromater / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.29 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→50 Å / Num. all: 19431 / Num. obs: 17570 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.8 % / Rsym value: 0.173 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 3.1→3.22 Å / 冗長度: 6.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 1913 / Rsym value: 0.79 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TF5

1tf5


解像度: 3.1→30 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 1.5 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.303 1560 -RANDOM
Rwork0.227 ---
all-15597 --
obs-17570 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 42.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6589 0 28 2 6619
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.13 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.527 46
Rwork0.387 -
obs-384

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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