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万見
- PDB-3j6p: Pseudo-atomic model of dynein microtubule binding domain-tubulin ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j6p
タイトルPseudo-atomic model of dynein microtubule binding domain-tubulin complex based on a cryoEM map
要素
  • Dynein heavy chain, cytoplasmic
  • Tubulin alpha-1A chain
  • Tubulin beta chain
キーワードMOTOR PROTEIN/STRUCTURAL PROTEIN (機関 (機械)) / Motor Protein-Cytoskeleton Complex (機関 (機械)) / MOTOR PROTEIN-STRUCTURAL PROTEIN complex (機関 (機械))
機能・相同性
機能・相同性情報


minus-end-directed vesicle transport along microtubule / early phagosome membrane / COPI-mediated anterograde transport / phagolysosome membrane / CTPase activity / Neutrophil degranulation / phagosome maturation / minus-end-directed microtubule motor activity / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding ...minus-end-directed vesicle transport along microtubule / early phagosome membrane / COPI-mediated anterograde transport / phagolysosome membrane / CTPase activity / Neutrophil degranulation / phagosome maturation / minus-end-directed microtubule motor activity / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding / nuclear migration / microtubule motor activity / dynein intermediate chain binding / ATPase complex / endocytic vesicle / mitotic spindle assembly / cytoplasmic microtubule / cytoplasmic microtubule organization / tubulin binding / mitotic spindle organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / mitotic cell cycle / 細胞皮質 / microtubule binding / 微小管 / hydrolase activity / GTPase activity / 中心体 / GTP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain 3, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 ...Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain 3, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / グアノシン三リン酸 / パクリタキセル / Tubulin alpha-1A chain / Tubulin beta chain / Dynein heavy chain, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.2 Å
データ登録者Uchimura, S. / Fujii, T. / Takazaki, H. / Ayukawa, R. / Nishikawa, Y. / Minoura, I. / Hachikubo, Y. / Kurisu, G. / Sutoh, K. / Kon, T. ...Uchimura, S. / Fujii, T. / Takazaki, H. / Ayukawa, R. / Nishikawa, Y. / Minoura, I. / Hachikubo, Y. / Kurisu, G. / Sutoh, K. / Kon, T. / Namba, K. / Muto, E.
引用ジャーナル: J Cell Biol / 年: 2015
タイトル: A flipped ion pair at the dynein-microtubule interface is critical for dynein motility and ATPase activation.
著者: Seiichi Uchimura / Takashi Fujii / Hiroko Takazaki / Rie Ayukawa / Yosuke Nishikawa / Itsushi Minoura / You Hachikubo / Genji Kurisu / Kazuo Sutoh / Takahide Kon / Keiichi Namba / Etsuko Muto /
要旨: Dynein is a motor protein that moves on microtubules (MTs) using the energy of adenosine triphosphate (ATP) hydrolysis. To understand its motility mechanism, it is crucial to know how the signal of ...Dynein is a motor protein that moves on microtubules (MTs) using the energy of adenosine triphosphate (ATP) hydrolysis. To understand its motility mechanism, it is crucial to know how the signal of MT binding is transmitted to the ATPase domain to enhance ATP hydrolysis. However, the molecular basis of signal transmission at the dynein-MT interface remains unclear. Scanning mutagenesis of tubulin identified two residues in α-tubulin, R403 and E416, that are critical for ATPase activation and directional movement of dynein. Electron cryomicroscopy and biochemical analyses revealed that these residues form salt bridges with the residues in the dynein MT-binding domain (MTBD) that work in concert to induce registry change in the stalk coiled coil and activate the ATPase. The R403-E3390 salt bridge functions as a switch for this mechanism because of its reversed charge relative to other residues at the interface. This study unveils the structural basis for coupling between MT binding and ATPase activation and implicates the MTBD in the control of directional movement.
履歴
登録2014年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年12月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月8日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / em_image_scans / em_single_particle_entity / em_software / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_software.name / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5931
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Dynein heavy chain, cytoplasmic
A: Tubulin alpha-1A chain
B: Tubulin beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,1877
ポリマ－112,3433
非ポリマー1,8454
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 DAB

#1: タンパク質 Dynein heavy chain, cytoplasmic / Dynein heavy chain / cytosolic / DYHC


分子量: 12327.559 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
遺伝子: DDB_G0276355, dhcA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P34036
#2: タンパク質 Tubulin alpha-1A chain / / Alpha-tubulin 1 / Tubulin alpha-1 chain


分子量: 50107.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P02550
#3: タンパク質 Tubulin beta chain / Beta-tubulin


分子量: 49907.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P02554

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非ポリマー , 4種, 4分子

#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / グアノシン三リン酸


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-TA1 / TAXOL / パクリタキセル / パクリタキセル


分子量: 853.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C47H51NO14 / コメント: 薬剤, 化学療法薬*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Dictyostelium dynein microtubule binding domain bound to a 15-protofilament microtubule
タイプ: COMPLEX
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 手法: Blot for 3.5 seconds before plunging

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 3200FSC / 日付: 2012年11月5日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 60000 X / 倍率（補正後）: 109489 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 1.6 mm
試料ホルダ温度: 50 K
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1DireXモデルフィッティング
2Flex-EMモデルフィッティング
3SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: CTFFIND3 Each particle
3次元再構成手法: Projection Matching / 解像度: 8.2 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.37 Å / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient
詳細: METHOD--Flexible fitting REFINEMENT PROTOCOL--Flexible fitting
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
13VKH

3vkh

13VKH1PDBexperimental model
21JFF

1jff

11JFF2PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7440 0 123 0 7563

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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