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- PDB-3j6o: Kinetic and Structural Analysis of Coxsackievirus B3 Receptor Int... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j6o
タイトルKinetic and Structural Analysis of Coxsackievirus B3 Receptor Interactions and Formation of the A-particle
要素Coxsackie and adenovirus receptor
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / Coxsackievirus B3 / CVB3 / CAR (自動車)
機能・相同性
機能・相同性情報


AV node cell-bundle of His cell adhesion involved in cell communication / cell adhesive protein binding involved in AV node cell-bundle of His cell communication / homotypic cell-cell adhesion / AV node cell to bundle of His cell communication / epithelial structure maintenance / regulation of AV node cell action potential / gamma-delta T cell activation / apicolateral plasma membrane / germ cell migration / transepithelial transport ...AV node cell-bundle of His cell adhesion involved in cell communication / cell adhesive protein binding involved in AV node cell-bundle of His cell communication / homotypic cell-cell adhesion / AV node cell to bundle of His cell communication / epithelial structure maintenance / regulation of AV node cell action potential / gamma-delta T cell activation / apicolateral plasma membrane / germ cell migration / transepithelial transport / cardiac muscle fiber development / cell-cell junction organization / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / connexin binding / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / 介在板 / bicellular tight junction / actin cytoskeleton reorganization / acrosomal vesicle / mitochondrion organization / filopodium / cell adhesion molecule binding / PDZ domain binding / 好中球 / 接着結合 / neuromuscular junction / beta-catenin binding / virus receptor activity / cell body / 細胞結合 / cell-cell junction / 成長円錐 / integrin binding / defense response to virus / regulation of immune response / heart development / leukocyte migration / basolateral plasma membrane / neuron projection / 脂質ラフト / signaling receptor binding / integral component of plasma membrane / protein-containing complex / extracellular space / extracellular region / 核質 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質
Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / 抗体 / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin subtype 2
Coxsackievirus and adenovirus receptor
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9 Å
データ登録者Organtini, L.J. / Makhov, A.M. / Conway, J.F. / Hafenstein, S. / Carson, S.D.
引用ジャーナル: J Virol / : 2014
タイトル: Kinetic and structural analysis of coxsackievirus B3 receptor interactions and formation of the A-particle.
著者: Lindsey J Organtini / Alexander M Makhov / James F Conway / Susan Hafenstein / Steven D Carson /
要旨: The coxsackievirus and adenovirus receptor (CAR) has been identified as the cellular receptor for group B coxsackieviruses, including serotype 3 (CVB3). CAR mediates infection by binding to CVB3 and ...The coxsackievirus and adenovirus receptor (CAR) has been identified as the cellular receptor for group B coxsackieviruses, including serotype 3 (CVB3). CAR mediates infection by binding to CVB3 and catalyzing conformational changes in the virus that result in formation of the altered, noninfectious A-particle. Kinetic analyses show that the apparent first-order rate constant for the inactivation of CVB3 by soluble CAR (sCAR) at physiological temperatures varies nonlinearly with sCAR concentration. Cryo-electron microscopy (cryo-EM) reconstruction of the CVB3-CAR complex resulted in a 9.0-Å resolution map that was interpreted with the four available crystal structures of CAR, providing a consensus footprint for the receptor binding site. The analysis of the cryo-EM structure identifies important virus-receptor interactions that are conserved across picornavirus species. These conserved interactions map to variable antigenic sites or structurally conserved regions, suggesting a combination of evolutionary mechanisms for receptor site preservation. The CAR-catalyzed A-particle structure was solved to a 6.6-Å resolution and shows significant rearrangement of internal features and symmetric interactions with the RNA genome.
IMPORTANCE: This report presents new information about receptor use by picornaviruses and highlights the importance of attaining at least an ∼9-Å resolution for the interpretation of cryo-EM ...IMPORTANCE: This report presents new information about receptor use by picornaviruses and highlights the importance of attaining at least an ∼9-Å resolution for the interpretation of cryo-EM complex maps. The analysis of receptor binding elucidates two complementary mechanisms for preservation of the low-affinity (initial) interaction of the receptor and defines the kinetics of receptor-catalyzed conformational change to the A-particle.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
履歴
登録2014年3月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月7日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
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  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
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  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
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  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5927
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5927
  • UCSF Chimeraによる作画
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
S: Coxsackie and adenovirus receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0461
ポリマ-25,0461
非ポリマー00
0
1
S: Coxsackie and adenovirus receptor
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,502,77460
ポリマ-1,502,77460
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
point symmetry operation60
2


  • 登録構造と同一(異なる座標系)
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作
point symmetry operation1
3
S: Coxsackie and adenovirus receptor
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 125 kDa, 5 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,2315
ポリマ-125,2315
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
point symmetry operation5
4
S: Coxsackie and adenovirus receptor
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 150 kDa, 6 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,2776
ポリマ-150,2776
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
point symmetry operation6
5


  • 登録構造と同一(異なる座標系)
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 Coxsackie and adenovirus receptor


分子量: 25046.229 Da / 分子数: 1 / 断片: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P78310*PLUS
配列の詳細THE HUMAN PROTEIN WAS IMAGED, BUT THE PROTEIN SEQUENCE THAT WAS FIT TO THE ELECTRON MICROSCOPY MAP ...THE HUMAN PROTEIN WAS IMAGED, BUT THE PROTEIN SEQUENCE THAT WAS FIT TO THE ELECTRON MICROSCOPY MAP WAS MURINE [UNP P97792 RESIDUES 18-236 WITH A C-TERMINAL (HIS)6 EXPRESSION TAG].

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Parent-ID
1Coxsackievirus B3 complexed with CARCOMPLEXicosahedral virus0
2Human coxsackievirus B3VIRUS1
3Coxsackievirus and adenovirus receptor1
分子量: 7 MDa / 実験値: YES
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
緩衝液名称: 50 mM MES, 100 mM NaCl / pH: 6 / 詳細: 50 mM MES, 100 mM NaCl
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: glow-discharged holey carbon Quantifoil electron microscopy grids
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: OTHER / Temp: 95 K / 湿度: 95 % / 詳細: Plunged into ethane-propane (FEI VITROBOT MARK III)

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2012年8月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 50000 X / 倍率(補正後): 50000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3660 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1980 nm / Cs: 2 mm / 非点収差: CTFFIND3 / カメラ長: 0 mm
試料ホルダモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 15 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 96
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Situsモデルフィッティング
2Auto3DEM3次元再構成
3EMAN3次元再構成
CTF補正詳細: AUTO3DEM
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: Common Lines / 解像度: 9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 9302 / ピクセルサイズ(公称値): 1.25 Å / ピクセルサイズ(実測値): 1.25 Å
詳細: (Single particle details: Particles were selected using EMAN) (Single particle--Applied symmetry: I)
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: correlation coefficient / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--rigid body
原子モデル構築PDB-ID: 3MJ7
PDB chain-ID: S
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1465 0 0 0 1465

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万見について

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お知らせ

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2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

New: 新型コロナ情報

  • 新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報:Omokage検索

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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