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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3iy1
タイトルVariable domains of the WAM of Fab B fitted into the cryoEM reconstruction of the virus-Fab B complex
要素
  • Fab B, heavy chain
  • Fab B, light chain
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / cryoEM (低温電子顕微鏡法) / neutralizing antibody (中和抗体) / parvovirus (パルボウイルス) / canine / feline / fab footprint
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 18 Å
データ登録者Hafenstein, S. / Bowman, V.D. / Sun, T. / Nelson, C.D. / Palermo, L.M. / Battisti, A.J. / Parrish, C.R. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: J Virol / : 2009
タイトル: Structural comparison of different antibodies interacting with parvovirus capsids.
著者: Susan Hafenstein / Valorie D Bowman / Tao Sun / Christian D S Nelson / Laura M Palermo / Paul R Chipman / Anthony J Battisti / Colin R Parrish / Michael G Rossmann /
要旨: The structures of canine parvovirus (CPV) and feline parvovirus (FPV) complexed with antibody fragments from eight different neutralizing monoclonal antibodies were determined by cryo-electron ...The structures of canine parvovirus (CPV) and feline parvovirus (FPV) complexed with antibody fragments from eight different neutralizing monoclonal antibodies were determined by cryo-electron microscopy (cryoEM) reconstruction to resolutions varying from 8.5 to 18 A. The crystal structure of one of the Fab molecules and the sequence of the variable domain for each of the Fab molecules have been determined. The structures of Fab fragments not determined crystallographically were predicted by homology modeling according to the amino acid sequence. Fitting of the Fab and virus structures into the cryoEM densities identified the footprints of each antibody on the viral surface. As anticipated from earlier analyses, the Fab binding sites are directed to two epitopes, A and B. The A site is on an exposed part of the surface near an icosahedral threefold axis, whereas the B site is about equidistant from the surrounding five-, three-, and twofold axes. One antibody directed to the A site binds CPV but not FPV. Two of the antibodies directed to the B site neutralize the virus as Fab fragments. The differences in antibody properties have been linked to the amino acids within the antibody footprints, the position of the binding site relative to the icosahedral symmetry elements, and the orientation of the Fab structure relative to the surface of the virus. Most of the exposed surface area was antigenic, although each of the antibodies had a common area of overlap that coincided with the positions of the previously mapped escape mutations.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
履歴
登録2009年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5106
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5106
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fab B, light chain
B: Fab B, heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4172
ポリマ-23,4172
非ポリマー00
0
1


タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: 抗体 Fab B, light chain


分子量: 11643.067 Da / 分子数: 1 / 断片: antibody B fragment / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
#2: 抗体 Fab B, heavy chain


分子量: 11773.996 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプParent-ID別称
1Fab fragment from MAb B interacting with feline panleukopenia virus (FPV)Fragment antigen-bindingCOMPLEX0
2feline panleukopenia virusVIRUS1FPV
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Felis catus
ウイルス殻三角数 (T数): 1
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 10mM Tris
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 10mM Tris
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / Temp: 120 K / 手法: blot before plunging

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM300FEG/T / 日付: 2004年6月30日
電子銃電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 45000 X / 倍率(補正後): 47190 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3.7 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.7 nm / カメラ長: 0 mm
試料ホルダモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 資料ホルダタイプ: side mounted nitrogen cooled / 温度: 93 K / 最高温度: 83 K / 最低温度: 83 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 28.4 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンサンプリングサイズ: 7 µm / 詳細: scanned at 7 microns and bin averaged to 14 / デジタル画像の数: 56 / Od range: 0.9 / Scanner model: ZEISS SCAI
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EM3DR3次元再構成
2EMPFT3次元再構成
CTF補正詳細: robem
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: common lines / 解像度: 18 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 1126 / 対称性のタイプ: POINT
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1648 0 0 0 1648

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万見について

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お知らせ

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2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

New: 新型コロナ情報

  • 新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報:Omokage検索

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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