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- PDB-3gvi: Crystal structure of Lactate/malate dehydrogenase from Brucella m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gvi
タイトルCrystal structure of Lactate/malate dehydrogenase from Brucella melitensis in complex with ADP
要素Malate dehydrogenaseリンゴ酸デヒドロゲナーゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / LACTATE/MALATE DEHYDROGENASE / BRUCELLA MELITENSIS / NAD / Tricarboxylic acid cycle (クエン酸回路) / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID
機能・相同性
機能・相同性情報


リンゴ酸デヒドロゲナーゼ / L-malate dehydrogenase activity / carboxylic acid metabolic process / クエン酸回路
類似検索 - 分子機能
Malate dehydrogenase, type 3 / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...Malate dehydrogenase, type 3 / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / リンゴ酸デヒドロゲナーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Brucella melitensis biovar Abortus 2308 (ウシ流産菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of Lactate/malate dehydrogenase from Brucella melitensis in complex with ADP
著者: Abendroth, J. / Staker, B.
履歴
登録2009年3月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Malate dehydrogenase
B: Malate dehydrogenase
C: Malate dehydrogenase
D: Malate dehydrogenase
E: Malate dehydrogenase
F: Malate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)206,78712
ポリマ－204,2236
非ポリマー2,5636
水23,6181311
1
A: Malate dehydrogenase
B: Malate dehydrogenase
C: Malate dehydrogenase
D: Malate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,8588
ポリマ－136,1494
非ポリマー1,7094
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17510 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area40950 Å2
手法PISA
2
E: Malate dehydrogenase
F: Malate dehydrogenase
ヘテロ分子

E: Malate dehydrogenase
F: Malate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,8588
ポリマ－136,1494
非ポリマー1,7094
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area17380 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area40740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.390, 193.900, 102.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1114A1 - 320
2114B1 - 320
3114C1 - 320
4114D1 - 320
5114E1 - 320
6114F1 - 320

-
要素

#1: タンパク質
Malate dehydrogenase / リンゴ酸デヒドロゲナーゼ


分子量: 34037.238 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Brucella melitensis biovar Abortus 2308 (ウシ流産菌)
遺伝子: mdh, BAB1_1927 / プラスミド: AVA0421 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q2YLR9, リンゴ酸デヒドロゲナーゼ
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1311 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.01 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: JCSG+ SCREEN, H3: 25% PEG 3350, 100MM BISTRIS, BRABA.00005.A AT 28.5MG/ML, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97933
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→193.9 Å / Num. all: 102350 / Num. obs: 99622 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 28.89 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 18.82
反射 シェル解像度: 2.25→2.31 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.152 / Mean I/σ(I) obs: 5.6 / Num. unique all: 7486 / % possible all: 83.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0088精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3GVH

3gvh


解像度: 2.25→193 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 5.079 / SU ML: 0.128 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.269 / ESU R Free: 0.211 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.228 5000 5 %RANDOM
Rwork0.174 ---
obs0.177 99617 97.3 %-
all-99617 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.49 Å20 Å2-0 Å2
2--0.67 Å2-0 Å2
3----1.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→193 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13710 0 162 1311 15183
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.02214106
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.029138
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5251.99319173
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.927322518
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5851871
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.25425.171497
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.105152251
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.4131548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.22255
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02115787
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022639
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7561.59271
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2321.53892
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.412214748
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3434835
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7484.54425
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / 数: 3760 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
Amedium positional0.270.5
Bmedium positional0.270.5
Cmedium positional0.260.5
Dmedium positional0.360.5
Emedium positional0.270.5
Fmedium positional0.410.5
Amedium thermal0.982
Bmedium thermal0.782
Cmedium thermal0.692
Dmedium thermal0.852
Emedium thermal0.832
Fmedium thermal1.212
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.31 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.376 305 -
Rwork0.286 5960 -
obs--83.7 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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