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- PDB-3ezr: CDK-2 with indazole inhibitor 17 bound at its active site -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ezr
タイトルCDK-2 with indazole inhibitor 17 bound at its active site
要素Cell division protein kinase 2細胞分裂
キーワードTRANSFERASE/Transferase inhibitor / KINASE (キナーゼ) / PKC / PROTEIN KINASE (プロテインキナーゼ) / INHIBITOR (酵素阻害剤) / ATP-binding / Cell cycle (細胞周期) / Cell division (細胞分裂) / Mitosis (有糸分裂) / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Polymorphism / Serine/threonine-protein kinase / Transferase-Transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / G2期 / cyclin-dependent protein kinase activity / Y染色体 / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation ...cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / G2期 / cyclin-dependent protein kinase activity / Y染色体 / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / X染色体 / PTK6 Regulates Cell Cycle / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / centriole replication / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / centrosome duplication / Telomere Extension By Telomerase / G0 and Early G1 / Activation of the pre-replicative complex / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / cellular response to nitric oxide / サイクリン依存性キナーゼ / カハール体 / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / Activation of ATR in response to replication stress / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / condensed chromosome / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / regulation of mitotic cell cycle / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / cyclin binding / post-translational protein modification / meiotic cell cycle / positive regulation of DNA replication / response to organic substance / male germ cell nucleus / G1/S transition of mitotic cell cycle / potassium ion transport / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / 遺伝的組換え / Orc1 removal from chromatin / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Cyclin D associated events in G1 / G2/M transition of mitotic cell cycle / 細胞老化 / Regulation of TP53 Degradation / 核膜 / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / 遺伝子発現の調節 / peptidyl-serine phosphorylation / Ras protein signal transduction / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / transcription regulator complex / DNA複製 / chromosome, telomeric region / エンドソーム / クロマチンリモデリング / 細胞分裂 / protein domain specific binding / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / DNA修復 / protein serine/threonine kinase activity / 中心体 / DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / シグナル伝達 / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. ...Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-EZR / サイクリン依存性キナーゼ2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kiefer, J.R. / Day, J.E. / Caspers, N.L. / Mathis, K.J. / Kretzmer, K.K. / Weinberg, R.A. / Reitz, B.A. / Stegeman, R.A. / Trujillo, J.I. / Huang, W. ...Kiefer, J.R. / Day, J.E. / Caspers, N.L. / Mathis, K.J. / Kretzmer, K.K. / Weinberg, R.A. / Reitz, B.A. / Stegeman, R.A. / Trujillo, J.I. / Huang, W. / Thorarensen, A. / Xing, L. / Wrightstone, A. / Christine, L. / Compton, R. / Li, X.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2009
タイトル: 2-(6-Phenyl-1H-indazol-3-yl)-1H-benzo[d]imidazoles: Design and synthesis of a potent and isoform selective PKC-zeta inhibitor
著者: Trujillo, J.I. / Kiefer, J.R. / Huang, W. / Thorarensen, A. / Xing, L. / Caspers, N.L. / Day, J.E. / Mathis, K.J. / Kretzmer, K.K. / Reitz, B.A. / Weinberg, R.A. / Stegeman, R.A. / ...著者: Trujillo, J.I. / Kiefer, J.R. / Huang, W. / Thorarensen, A. / Xing, L. / Caspers, N.L. / Day, J.E. / Mathis, K.J. / Kretzmer, K.K. / Reitz, B.A. / Weinberg, R.A. / Stegeman, R.A. / Wrightstone, A. / Christine, L. / Compton, R. / Li, X.
履歴
登録2008年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refln / struct_keywords / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_keywords.pdbx_keywords / _struct_keywords.text / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0283
ポリマ－34,1211
非ポリマー9072
水3,405189
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.763, 72.081, 72.392
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cell division protein kinase 2 / 細胞分裂 / p33 protein kinase


分子量: 34120.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P24941, サイクリン依存性キナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-EZR / 3-methoxy-4-{3-[4-(4-methylpiperazin-1-yl)-1H-benzimidazol-2-yl]-1H-indazol-6-yl}aniline


分子量: 453.539 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H27N7O
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 189 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.16 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 14% PEG 4K, 50mM Hepes pH 7.5, 50mM ammonium acetate, 10 mM DTT, vapor diffusion, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年6月28日 / 詳細: Osmic Blue Mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→18.79 Å / Num. all: 22762 / Num. obs: 22591 / Limit h max: 28 / Limit h min: 0 / Limit k max: 37 / Limit k min: 0 / Limit l max: 38 / Limit l min: 0
Reflection scaleGroup code: 1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
精密化解像度: 1.9→18.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.75 / SU B: 3.776 / SU ML: 0.114 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.184 / ESU R Free: 0.16 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 1159 5.1 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.208 22591 99.12 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 86.2 Å2 / Biso mean: 44.822 Å2 / Biso min: 28.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.3 Å20 Å20 Å2
2--2.44 Å20 Å2
3----1.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→18.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2201 0 68 189 2458
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0222336
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021568
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2982.0153176
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.82133830
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6185270
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.72223.43896
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.86715399
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.1821513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2345
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022600
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02453
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2180.2535
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1860.21654
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1960.21175
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.21100
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1330.2133
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.30.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2790.264
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.20.233
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7371.51426
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1131.5539
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.26822224
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.40731070
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1964.5952
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.228 90 -
Rwork0.224 1544 -
all-1634 -
obs--99.33 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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