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万見
- PDB-3ctz: Structure of human cytosolic X-prolyl aminopeptidase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ctz
タイトルStructure of human cytosolic X-prolyl aminopeptidase
要素Xaa-Pro aminopeptidase 1Xaa-Proアミノペプチダーゼ
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / pita-bread fold / Aminopeptidase / Manganese (マンガン) / Metal-binding / Metalloprotease (金属プロテアーゼ) / Protease (プロテアーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


Xaa-Proアミノペプチダーゼ / bradykinin catabolic process / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / manganese ion binding / protein homodimerization activity / タンパク質分解 / extracellular exosome / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Peptidase M24, C-terminal domain / Xaa-Proアミノペプチダーゼ / C-terminal region of peptidase_M24 / Creatinase/Prolidase N-terminal domain / Creatinase, N-terminal / Creatinase/Prolidase N-terminal domain / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain ...Peptidase M24, C-terminal domain / Xaa-Proアミノペプチダーゼ / C-terminal region of peptidase_M24 / Creatinase/Prolidase N-terminal domain / Creatinase, N-terminal / Creatinase/Prolidase N-terminal domain / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / クレアチナーゼ / Creatinase/methionine aminopeptidase superfamily / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Xaa-Pro aminopeptidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Li, X. / Lou, Z. / Rao, Z.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Structure of human cytosolic X-prolyl aminopeptidase: a double Mn(II)-dependent dimeric enzyme with a novel three-domain subunit
著者: Li, X. / Lou, Z. / Li, X. / Zhou, W. / Ma, M. / Cao, Y. / Geng, Y. / Bartlam, M. / Zhang, X.C. / Rao, Z.
履歴
登録2008年4月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年1月29日Group: Database references
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Xaa-Pro aminopeptidase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,4826
ポリマ－70,0271
非ポリマー4555
水19,0061055
1
A: Xaa-Pro aminopeptidase 1
ヘテロ分子

A: Xaa-Pro aminopeptidase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,96412
ポリマ－140,0532
非ポリマー91110
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area5400 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area49270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.444, 131.429, 169.076
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1211-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Xaa-Pro aminopeptidase 1 / Xaa-Proアミノペプチダーゼ / X-Pro aminopeptidase 1 / X-prolyl aminopeptidase 1 / soluble / Cytosolic aminopeptidase P / Soluble ...X-Pro aminopeptidase 1 / X-prolyl aminopeptidase 1 / soluble / Cytosolic aminopeptidase P / Soluble aminopeptidase P / sAmp / Aminoacylproline aminopeptidase


分子量: 70026.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XPNPEP1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9NQW7, Xaa-Proアミノペプチダーゼ

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非ポリマー , 5種, 1060分子

#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-P6G / HEXAETHYLENE GLYCOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG400 / ヘキサエチレングリコ-ル / ポリエチレングリコール


分子量: 282.331 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H26O7 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1055 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE AUTHOR THINK THAT THESE ARE NATIVE MUTATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.6 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES, 0.15M calcium chloride, 20% PEG 400, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 1.6 Å / Num. obs: 104753

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.2.0019 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.6→19.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 2.758 / SU ML: 0.045 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.093 / ESU R Free: 0.079 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19568 5155 5 %RANDOM
Rwork0.1539 ---
obs0.15599 98520 98.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.217 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2 Å20 Å20 Å2
2---0.16 Å20 Å2
3----0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→19.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4871 0 23 1055 5949
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0225128
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2761.9626989
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5665649
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.29224.286224
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.31715869
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.621528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2775
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023905
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.22719
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.23587
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.190.2880
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1760.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1860.259
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1691.53171
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.91925163
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.83932045
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1894.51825
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.641 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.222 370 -
Rwork0.15 6943 -
obs--95.76 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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