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- PDB-3b0c: Crystal structure of the chicken CENP-T histone fold/CENP-W compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3b0c
タイトルCrystal structure of the chicken CENP-T histone fold/CENP-W complex, crystal form I
要素
  • Centromere protein Tセントロメア
  • Centromere protein Wセントロメア
キーワードDNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / histone fold / DNA binding (デオキシリボ核酸)
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitotic Prometaphase / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / kinetochore assembly / chromosome segregation / 動原体 ...Mitotic Prometaphase / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / kinetochore assembly / chromosome segregation / 動原体 / mitotic cell cycle / protein heterodimerization activity / 細胞分裂 / DNA binding / 核質 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Centromere protein W / CENP-W protein / Centromere protein T / Centromere kinetochore component CENP-T, N-terminal domain / Centromere kinetochore component CENP-T N-terminus / Histone, subunit A / Histone, subunit A / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone-fold ...Centromere protein W / CENP-W protein / Centromere protein T / Centromere kinetochore component CENP-T, N-terminal domain / Centromere kinetochore component CENP-T N-terminus / Histone, subunit A / Histone, subunit A / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
クエン酸 / Centromere protein T / Centromere protein W
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.201 Å
データ登録者Nishino, T. / Takeuchi, K. / Gascoigne, K.E. / Suzuki, A. / Hori, T. / Oyama, T. / Morikawa, K. / Cheeseman, I.M. / Fukagawa, T.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2012
タイトル: CENP-T-W-S-X Forms a Unique Centromeric Chromatin Structure with a Histone-like Fold.
著者: Nishino, T. / Takeuchi, K. / Gascoigne, K.E. / Suzuki, A. / Hori, T. / Oyama, T. / Morikawa, K. / Cheeseman, I.M. / Fukagawa, T.
履歴
登録2011年6月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
T: Centromere protein T
W: Centromere protein W
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0165
ポリマ－21,4392
非ポリマー5763
水93752
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4540 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area9430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.933, 54.933, 122.463
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Centromere protein T / セントロメア / CENP-T


分子量: 12746.921 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: CENPT / プラスミド: pRSFduet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: F1NPG5
#2: タンパク質 Centromere protein W / セントロメア / CENP-W


分子量: 8692.419 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: CENP-W / プラスミド: pRSFduet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0DJH6*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸 / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細SEQUENCE DATABASE REFERENCE FOR THE CHAIN W DOES NOT CURRENTLY EXIST.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 100mM Citrate-NaOH pH 5.0, 30% PEG 600, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSPring-8 BL38B111
シンクロトロンSPring-8 BL38B120.96423, 0.97946, 0.97899
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 2101CCD2010年2月16日
ADSC QUANTUM 3152CCD2011年1月24日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1GRAPHITESINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2GRAPHITEMADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.964231
30.979461
40.978991
反射解像度: 2.2→30.98 Å / Num. obs: 10722 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.201→30.98 Å / SU ML: 0.82 / σ(F): 0.06 / 位相誤差: 26.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2687 2006 18.71 %random
Rwork0.22 ---
obs0.229 10721 94 %-
all-10721 --
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 64.062 Å2 / ksol: 0.363 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.0638 Å20 Å2-0 Å2
2--4.0638 Å20 Å2
3----8.1275 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.201→30.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1337 0 39 52 1428
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081397
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3581880
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.355548
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085214
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008234
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.2007-2.25570.35121230.272157389
2.2557-2.31670.3781300.261158088
2.3167-2.38480.33331370.268558389
2.3848-2.46170.32991310.250456990
2.4617-2.54970.3691340.259258290
2.5497-2.65170.28241420.245559991
2.6517-2.77230.29711440.227560293
2.7723-2.91840.33731410.242562193
2.9184-3.10110.27951470.259161795
3.1011-3.34030.26591440.233664899
3.3403-3.67590.27091550.226675100
3.6759-4.20670.2321530.2003673100
4.2067-5.29570.20781580.1724681100
5.2957-30.98260.2721670.219171297
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.00010.0002-0.00050.00530.00220.0010.0070.02150.001-0.01680.02460.00770.05520.057100.7290.25650.07070.4230.07840.3733-9.2737-10.612-27.1603
20.0096-0.0350.00140.0534-0.02980.032-0.1010.02640.0919-0.1418-0.056-0.1245-0.00680.0097-0.16130.69820.5427-0.08210.19550.06020.1962-19.3351-3.5388-22.3878
30.0864-0.016-0.07810.00220.01290.0717-0.148-0.0735-0.06540.0425-0.09640.0054-0.0065-0.0221-0.00890.56560.2511-0.11910.4129-0.05490.3827-21.0721-5.784-4.6999
40.0016-0.00140.00110.00550.00070.0009-0.0653-0.0037-0.00840.0082-0.06670.05220.0196-0.031100.50470.15390.01670.35960.010.452-22.0564-19.4831-10.3877
50.03340.0155-0.00940.02740.00880.01360.0136-0.0307-0.02660.0162-0.0257-0.05240.01720.0165-0.00690.31990.1689-0.03490.34430.09430.4924-7.3993-15.9421-8.528
60.02260.0075-0.01550.0175-0.03280.0542-0.0322-0.07340.00090.06160.0156-0.17380.03150.0652-0.00370.70450.1632-0.23150.2907-0.09590.6154-12.18962.567-11.9205
70.0038-0.00730.01870.0052-0.00740.01780.08060.07190.0631-0.2617-0.1346-0.03490.0056-0.0043-0.07080.60860.4615-0.15190.13670.06260.2839-20.2238-12.6052-26.8384
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN T AND (RESSEQ 8:19)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN T AND (RESSEQ 20:52)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN T AND (RESSEQ 53:69)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN T AND (RESSEQ 70:78)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN T AND (RESSEQ 79:98)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN W AND (RESSEQ 4:26)
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN W AND (RESSEQ 27:76)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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