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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3ahr | ||||||
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タイトル | Inactive human Ero1 | ||||||
要素 | ERO1-like protein alpha | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / disulfide bond (ジスルフィド) / PDI / redox (酸化還元反応) / ER | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; ジスルフィドが電子受容体 / thiol oxidase activity / protein folding in endoplasmic reticulum / protein maturation by protein folding / response to temperature stimulus / Detoxification of Reactive Oxygen Species / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein-disulfide reductase activity / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / brown fat cell differentiation ...酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; ジスルフィドが電子受容体 / thiol oxidase activity / protein folding in endoplasmic reticulum / protein maturation by protein folding / response to temperature stimulus / Detoxification of Reactive Oxygen Species / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein-disulfide reductase activity / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / brown fat cell differentiation / endoplasmic reticulum unfolded protein response / release of sequestered calcium ion into cytosol / FAD binding / response to endoplasmic reticulum stress / extracellular matrix organization / cell redox homeostasis / protein modification process / Golgi lumen / フォールディング / cellular response to hypoxia / response to oxidative stress / oxidoreductase activity / 小胞体 / intracellular membrane-bounded organelle / 樹状突起 / endoplasmic reticulum membrane / 小胞体 / extracellular space / 生体膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.07 Å | ||||||
データ登録者 | Inaba, K. / Sitia, R. / Suzuki, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Embo J. / 年: 2010 タイトル: Crystal structures of human Ero1-alpha reveal the mechanisms of regulated and targeted oxidation of PDI 著者: Inaba, K. / Masui, S. / Iida, H. / Vavassori, S. / Sitia, R. / Suzuki, M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3ahr.cif.gz | 91.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3ahr.ent.gz | 67.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3ahr.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ah/3ahr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ah/3ahr | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 54172.828 Da / 分子数: 1 / 変異: C99A, C104A, C166A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: Ero1-Lalpha / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: Q96HE7, 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; ジスルフィドが電子受容体 |
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#2: 化合物 | ChemComp-FAD / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.17 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8 詳細: 20% PEG1500, 80mM imidazole pH8.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å |
検出器 | タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月4日 / 詳細: mirror |
放射 | モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.07→36.01 Å / Num. obs: 10434 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 13.8 |
反射 シェル | 解像度: 3.07→3.24 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.428 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Rsym value: 0.503 / % possible all: 93.1 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1RP4 解像度: 3.07→36.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.845 / SU B: 20.998 / SU ML: 0.389 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.532 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 67.368 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.07→36.01 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 3.072→3.151 Å / Total num. of bins used: 20
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