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- PDB-2zw4: Crystal structure of bleomycin N-acetyltransferase complexed with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zw4
タイトルCrystal structure of bleomycin N-acetyltransferase complexed with coenzyme A in the orthorhombic crystal
要素Bleomycin acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / dimer / two domains
機能・相同性
機能・相同性情報


acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups
類似検索 - 分子機能
Acetyltransferase (GNAT) domain / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase, domain 1 / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase; domain 1 / Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dihydroxybiphenyl dioxygenase / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase ...Acetyltransferase (GNAT) domain / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase, domain 1 / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase; domain 1 / Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dihydroxybiphenyl dioxygenase / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
補酵素A / Bleomycin acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces verticillus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Oda, K. / Matoba, Y. / Sugiyama, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Catalytic mechanism of bleomycin N-acetyltransferase proposed on the basis of its crystal structure.
著者: Oda, K. / Matoba, Y. / Noda, M. / Kumagai, T. / Sugiyama, M.
履歴
登録2008年12月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bleomycin acetyltransferase
B: Bleomycin acetyltransferase
C: Bleomycin acetyltransferase
D: Bleomycin acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,23615
ポリマ－129,8364
非ポリマー2,40011
水4,414245
1
A: Bleomycin acetyltransferase
B: Bleomycin acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,0707
ポリマ－64,9182
非ポリマー1,1525
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6680 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area25850 Å2
手法PISA
2
C: Bleomycin acetyltransferase
D: Bleomycin acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,1668
ポリマ－64,9182
非ポリマー1,2486
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6960 Å2
ΔGint-105 kcal/mol
Surface area25890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.220, 96.330, 181.430
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Bleomycin acetyltransferase


分子量: 32459.123 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces verticillus (バクテリア)
株: ATCC15003 / 遺伝子: blmB / プラスミド: pET-21a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q53796
#2: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA / 補酵素A


分子量: 767.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 245 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.2 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.0% PEG 400, 1.33M ammonium sulfate, 0.1M Hepes , pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.97924, 0.97942, 0.96189
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月22日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979241
20.979421
30.961891
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. all: 33968 / Num. obs: 33968 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 45.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rsym value: 0.111 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.407 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / Num. unique all: 3330 / Rsym value: 0.407 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851精密化
BSSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.7→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 1576 5 %RANDOM
Rwork0.191 ---
obs0.191 31720 93.1 %-
all-31720 --
原子変位パラメータBiso mean: 34.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.5 Å0.38 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8856 0 141 245 9242
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.9
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.971.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it6.072
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it6.512
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it9.132.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 243 5.4 %
Rwork0.267 4256 -
obs-4499 81 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep-2.paramtophcsdx-2.pro
X-RAY DIFFRACTION2coz.paramtoph19.sol
X-RAY DIFFRACTION3so3.paramcoz.top
X-RAY DIFFRACTION4so3.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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