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万見
- PDB-2zup: Updated crystal structure of DsbB-DsbA complex from E. coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zup
タイトルUpdated crystal structure of DsbB-DsbA complex from E. coli
要素
  • Disulfide bond formation protein B
  • Thiol:disulfide interchange protein dsbA
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / disulfide bond (ジスルフィド) / membrane protein (膜タンパク質) / E. coli (大腸菌) / Periplasm (ペリプラズム) / Redox-active center / Cell inner membrane / Cell membrane (細胞膜) / Chaperone / Electron transport (電子伝達系) / Membrane (生体膜) / Transmembrane (膜貫通型タンパク質) / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on a sulfur group of donors, quinone or similar compound as acceptor / ubiquinone binding / cellular response to antibiotic / protein disulfide isomerase activity / protein-disulfide reductase activity / フォールディング / outer membrane-bounded periplasmic space / response to heat / electron transfer activity / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Bromodomain-like / DsbB-like / Disulphide bond formation protein DsbB/BdbC / Disulphide bond formation protein DsbB / DsbB-like superfamily / Disulfide bond formation protein DsbB / Thiol:disulphide interchange protein DsbA/DsbL / DSBA-like thioredoxin domain / DSBA-like thioredoxin domain / Thioredoxin, conserved site ...Bromodomain-like / DsbB-like / Disulphide bond formation protein DsbB/BdbC / Disulphide bond formation protein DsbB / DsbB-like superfamily / Disulfide bond formation protein DsbB / Thiol:disulphide interchange protein DsbA/DsbL / DSBA-like thioredoxin domain / DSBA-like thioredoxin domain / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
UBIQUINONE-1 / Disulfide bond formation protein B / Thiol:disulfide interchange protein DsbA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Inaba, K. / Suzuki, M. / Murakami, S. / Nakagawa, A.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2009
タイトル: Dynamic nature of disulphide bond formation catalysts revealed by crystal structures of DsbB
著者: Inaba, K. / Murakami, S. / Nakagawa, A. / Iida, H. / Kinjo, M. / Ito, K. / Suzuki, M.
履歴
登録2008年10月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thiol:disulfide interchange protein dsbA
B: Disulfide bond formation protein B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5464
ポリマ－41,2302
非ポリマー3162
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2240 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area18030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)165.500, 165.500, 65.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-190-

ZN

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要素

#1: タンパク質 Thiol:disulfide interchange protein dsbA / DsbA


分子量: 21122.959 Da / 分子数: 1 / 変異: C33A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / プラスミド: pQE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15
参照: UniProt: P0AEG4, 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; ジスルフィドが電子受容体
#2: タンパク質 Disulfide bond formation protein B / / DsbB / Disulfide oxidoreductase


分子量: 20106.982 Da / 分子数: 1 / 変異: C8A,C49V,C130S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / プラスミド: pQE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15
参照: UniProt: P0A6M2, 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; キノンおよび類縁体が電子受容体
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-UQ1 / UBIQUINONE-1 / ユビキノン1


分子量: 250.290 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H18O4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.474029 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.530258 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7
詳細: 23% Jeffamine ED2001, 80mM HEPES, 14.4% glycerol, 2mM ZnCl2, pH 7.0, EVAPORATION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年9月22日
放射モノクロメーター: SI(111) double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.7→61.2 Å / Num. obs: 10179 / % possible obs: 99.94 % / Observed criterion σ(I): -4 / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 18.7
反射 シェル解像度: 3.7→3.9 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.527 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique all: 1450 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0044精密化
MACSCIENCEデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換
開始モデル: 2HI7

2hi7


解像度: 3.7→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.909 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 47.802 / SU ML: 0.688 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.662 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.33397 488 4.8 %RANDOM
Rwork0.30368 ---
obs0.30513 9622 99.46 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 205.362 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.54 Å20 Å20 Å2
2--10.54 Å20 Å2
3----21.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2642 0 19 0 2661
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222734
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5441.9593722
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.5895330
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg44.75424.522115
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg24.75215444
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.554157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2414
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0212055
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6721.51659
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.22822675
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.81831075
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.4754.51047
LS精密化 シェル解像度: 3.7→4.039 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.507 125 -
Rwork0.398 2181 -
obs--99.87 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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