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- PDB-2z10: Crystal structure of putative acetyltransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2z10
タイトルCrystal structure of putative acetyltransferase
要素Ribosomal-protein-alanine acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / alpha/beta protein / Acyltransferase (アシルトランスフェラーゼ) / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosomal-protein-alanine N-acetyltransferase / acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups
類似検索 - 分子機能
Acetyltransferase (GNAT) domain / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribosomal-protein-alanine acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 1.77 Å
データ登録者Murayama, K. / Kato-Murayama, M. / Terada, T. / Kuramitsu, S. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Structure / 年: 2009
タイトル: Genetic Encoding of 3-Iodo-l-Tyrosine in Escherichia coli for Single-Wavelength Anomalous Dispersion Phasing in Protein Crystallography
著者: Sakamoto, K. / Murayama, K. / Oki, K. / Iraha, F. / Kato-Murayama, M. / Takahashi, M. / Ohtake, K. / Kobayashi, T. / Kuramitsu, S. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S.
履歴
登録2007年5月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosomal-protein-alanine acetyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2881
ポリマ－22,2881
非ポリマー00
水3,315184
1
A: Ribosomal-protein-alanine acetyltransferase

A: Ribosomal-protein-alanine acetyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5772
ポリマ－44,5772
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_675x-y+1,-y+2,-z+1/31
Buried area2030 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area17380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.401, 71.401, 99.255
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Ribosomal-protein-alanine acetyltransferase


分子量: 22288.467 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
株: HB27 / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q72HN8, ribosomal-protein-alanine N-acetyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.15M ammonium acetate, 0.1M bis-tris pH5.5, 28% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年7月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→50 Å / Num. obs: 28933 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.7 % / Biso Wilson estimate: 25 Å2 / Rsym value: 0.042 / Net I/σ(I): 34.3
反射 シェル解像度: 1.77→1.83 Å / 冗長度: 9.3 % / Mean I/σ(I) obs: 8.9 / Rsym value: 0.266 / % possible all: 90.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
CrystalClearデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.77→30.92 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1264710.68 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 1413 4.9 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs-28876 99.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.5752 Å2 / ksol: 0.348736 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.31 Å20.75 Å20 Å2
2--4.31 Å20 Å2
3----8.62 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.77→30.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1535 0 0 184 1719
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.98
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.351.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it22
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.412
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.662.5
LS精密化 シェル解像度: 1.77→1.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.319 229 5 %
Rwork0.266 4390 -
obs--96.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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