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万見
- PDB-2v31: Structure of First Catalytic Cysteine Half-domain of mouse ubiqui... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v31
タイトルStructure of First Catalytic Cysteine Half-domain of mouse ubiquitin- activating enzyme
要素UBIQUITIN-ACTIVATING ENZYME E1 X
キーワードLIGASE (リガーゼ) / PHOSPHORYLATION (リン酸化) / CATALYTIC DOMAIN / HETERONUCLEAR NMR / FIRST CATALYTIC CYSTEINE HALF-DOMAIN / E1 PROTEIN / ATP-BINDING / UBIQUITINATION (ユビキチン) / NUCLEOTIDE-BINDING / UBL CONJUGATION PATHWAY
機能・相同性
機能・相同性情報


ユビキチン活性化酵素 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / ubiquitin activating enzyme activity / 接着斑 / rough endoplasmic reticulum membrane / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ヘテロクロマチン / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / endosome membrane ...ユビキチン活性化酵素 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / ubiquitin activating enzyme activity / 接着斑 / rough endoplasmic reticulum membrane / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ヘテロクロマチン / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / endosome membrane / lysosomal membrane / DNA damage response / ミトコンドリア / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Ubiquitin-activating enzyme E1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain superfamily ...Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Ubiquitin-activating enzyme E1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain superfamily / Ubiquitin fold domain / Ubiquitin-activating enzyme E1 FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1 four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme e1 C-terminal domain / Ubiquitin-activating enzyme, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme, SCCH domain / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme E1-like / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site / Ubiquitin-activating enzyme active site. / ThiF/MoeB/HesA family / ユビキチン活性化酵素 / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / CYANA
データ登録者Jaremko, L. / Jaremko, M. / Wojciechowski, W. / Filipek, R. / Szczepanowski, R.H. / Bochtler, M. / Zhukov, I.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of First Catalytic Cysteine Half-Domain of Mouse Ubiquitin-Activating Enzyme
著者: Jaremko, L. / Jaremko, M. / Wojciechowski, W. / Filipek, R. / Szczepanowski, R.H. / Bohtler, M. / Zhukov, I.
#1: ジャーナル: J.Biomol.NMR / 年: 2006
タイトル: NMR Assignment of Structurally Uncharacterised Fragment of Recombinant Mouse Ubiquitin-Activating Enzyme
著者: Jaremko, L. / Jaremko, M. / Filipek, R. / Wojciechowski, W. / Szczepanowski, R.H. / Bochtler, M. / Zhukov, I.
履歴
登録2007年6月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月24日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Version format compliance
改定 1.22018年10月24日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_spectrometer / Item: _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_nmr_software.name / _struct_sheet.number_strands
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN-ACTIVATING ENZYME E1 X


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1961
ポリマ－12,1961
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200LOWEST ENERGY
代表モデルモデル #2

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要素

#1: タンパク質 UBIQUITIN-ACTIVATING ENZYME E1 X / UBIQUITIN-ACTIVATING ENZYME E1 / E1


分子量: 12195.825 Da / 分子数: 1
断片: FIRST CATALYTIC CYSTEINE HALF-DOMAIN, RESIDUES 203-312
由来タイプ: 天然 / 詳細: TWO ADDITIONAL RESIDUES EF ON N-TERMINI / 由来: (天然) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q02053
配列の詳細EXTRA EF ON N-TERMINI

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験の詳細Text: NONE

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試料調製

詳細内容: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 50 mM / pH: 6.5 / 温度: 287.0 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian UNITYPLUS / 製造業者: Varian / モデル: UNITYPLUS / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS, GROSSE- KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES, PANNU,READ, RICE,SIMONSON,WARREN精密化
Sparky構造決定
精密化手法: CYANA / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST ENERGY / 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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