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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2uug | ||||||
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タイトル | ESCHERICHIA COLI URACIL-DNA GLYCOSYLASE:INHIBITOR COMPLEX WITH H187D MUTANT UDG AND WILD-TYPE UGI | ||||||
要素 |
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キーワード | REPLICATION (DNA複製) / HYDROLASE (加水分解酵素) / DNA BASE EXCISION REPAIR / PROTEIN MIMICRY OF DNA / PROTEIN INHIBITOR | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 base-excision repair, AP site formation via deaminated base removal / uracil-DNA glycosylase / uracil DNA N-glycosylase activity / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli K12 (大腸菌) Bacillus phage PBS2 (ファージ) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å | ||||||
データ登録者 | Putnam, C.D. / Arvai, A.S. / Mol, C.D. / Tainer, J.A. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999 タイトル: Protein mimicry of DNA from crystal structures of the uracil-DNA glycosylase inhibitor protein and its complex with Escherichia coli uracil-DNA glycosylase 著者: Putnam, C.D. / Shroyer, M.J. / Lundquist, A.J. / Mol, C.D. / Arvai, A.S. / Mosbaugh, D.W. / Tainer, J.A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2uug.cif.gz | 128.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2uug.ent.gz | 102 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2uug.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uu/2uug ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uu/2uug | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper:
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25702.123 Da / 分子数: 2 / 変異: H187D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 生物種: Escherichia coli大腸菌 / 株: K-12 / 細胞内の位置: CYTOPLASM細胞質 / 遺伝子: UNG / プラスミド: PSB1051 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): TAC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM105 / 参照: UniProt: P12295, uridine nucleosidase #2: タンパク質 | 分子量: 9482.674 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus phage PBS2 (ファージ) / 遺伝子: UGI / プラスミド: PZWTAC1 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): TAC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM105 / 参照: UniProt: P14739 #3: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | ENGINEERED | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 8.2 / 詳細: pH 8.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 |
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結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 150 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.6→40 Å / Num. obs: 17739 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 50.9 Å2 / Rsym value: 0.121 / Net I/σ(I): 13.6 |
反射 シェル | 解像度: 2.6→2.7 Å / 冗長度: 3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Rsym value: 0.457 / % possible all: 99.9 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 82224 / Rmerge(I) obs: 0.121 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 99.9 % / Num. unique obs: 1736 / Rmerge(I) obs: 0.457 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: WILD TYPE E. COLI UDG:UGI COMPLEX 解像度: 2.6→20 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 詳細: PHE A 77 AND PHE B 77 ARE CONSERVED RAMACHANDRAN OUTLIERS IN HUMAN, HSV AND E.COLI UDG
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原子変位パラメータ | Biso mean: 36.7 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.6→20 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.6→2.72 Å / Total num. of bins used: 8
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.178 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 36.7 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.6 Å / Rfactor Rfree: 0.323 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rwork: 0.286 |