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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2qs2 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the GluR5 ligand binding core dimer in complex with UBP318 at 1.80 Angstroms resolution | ||||||
要素 | Glutamate receptor, ionotropic kainate 1 | ||||||
キーワード | MEMBRANE PROTEIN / Cell junction / Glycoprotein / Ion transport / Ionic channel / Phosphorylation / Postsynaptic cell membrane / Receptor / RNA editing / Synapse / Transmembrane / Transport | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 gamma-aminobutyric acid secretion / negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / L-glutamate transmembrane transporter activity / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / inhibitory postsynaptic potential ...gamma-aminobutyric acid secretion / negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / L-glutamate transmembrane transporter activity / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / inhibitory postsynaptic potential / synaptic transmission, GABAergic / glutamate binding / adult behavior / behavioral response to pain / modulation of excitatory postsynaptic potential / membrane depolarization / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / regulation of membrane potential / SNARE binding / excitatory postsynaptic potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / establishment of localization in cell / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / regulation of synaptic plasticity / terminal bouton / nervous system development / presynaptic membrane / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / receptor complex / postsynaptic density / neuronal cell body / glutamatergic synapse / synapse / dendrite / identical protein binding / membrane / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Rattus norvegicus (ドブネズミ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | Alushin, G.M. / Jane, D.E. / Mayer, M.L. | ||||||
引用 | ジャーナル: Neuropharmacology / 年: 2011 タイトル: Binding site and ligand flexibility revealed by high resolution crystal structures of GluK1 competitive antagonists. 著者: Alushin, G.M. / Jane, D. / Mayer, M.L. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2qs2.cif.gz | 128.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2qs2.ent.gz | 100 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2qs2.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2qs2_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2qs2_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | 2qs2_validation.xml.gz | 25.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2qs2_validation.cif.gz | 36.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qs/2qs2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qs/2qs2 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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2 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Ens-ID: 1
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詳細 | The symmetry operator to build the biological dimer for chain A is x,-y,-z |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 29211.531 Da / 分子数: 2 / 変異: E258S / 由来タイプ: 組換発現 詳細: Residues 1-2 are a cloning artefact. Residues 3-116 and 119-258 correspond to P 22756 residues 446-559 and 682-821, and are linked by residues 117-118. Residue 258 is engineered. 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grik1, Glur5 / プラスミド: pET22b (modified) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami B (DE3) / 参照: UniProt: P22756 #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.59 % |
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結晶化 | 温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.8 詳細: 21% PEG 1K, 100mM Tris-Cl, 2.5mM UBP318, pH 8.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 285K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.91915 Å |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月8日 |
放射 | モノクロメーター: Double Crystal Si-220 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.91915 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.8→40 Å / Num. all: 58102 / Num. obs: 58102 / % possible obs: 93.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 23.05 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 14.2 |
反射 シェル | 解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.338 / Mean I/σ(I) obs: 5.22 / % possible all: 96.2 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: フーリエ合成 開始モデル: pdb entry 2F34 解像度: 1.8→32.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 4.203 / SU ML: 0.073 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.136 / ESU R Free: 0.124 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 29.225 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→32.29 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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