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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2obi | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the Selenocysteine to Cysteine Mutant of human phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase (GPx4) | ||||||
要素 | Phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase (GPX4) | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / HUMAN GPX4 / PEROXIDASE (ペルオキシダーゼ) / SELENOPROTEIN (セレノプロテイン) / THIOREDOXIN-FOLD / ANTI-OXIDATVE DEFENSE SYSTEM | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 リン脂質-ヒドロペルオキシドグルタチオンペルオキシダーゼ / phospholipid-hydroperoxide glutathione peroxidase activity / Synthesis of 15-eicosatetraenoic acid derivatives / negative regulation of ferroptosis / Synthesis of 12-eicosatetraenoic acid derivatives / selenium binding / グルタチオンペルオキシダーゼ / Synthesis of 5-eicosatetraenoic acids / lipoxygenase pathway / arachidonic acid metabolic process ...リン脂質-ヒドロペルオキシドグルタチオンペルオキシダーゼ / phospholipid-hydroperoxide glutathione peroxidase activity / Synthesis of 15-eicosatetraenoic acid derivatives / negative regulation of ferroptosis / Synthesis of 12-eicosatetraenoic acid derivatives / selenium binding / グルタチオンペルオキシダーゼ / Synthesis of 5-eicosatetraenoic acids / lipoxygenase pathway / arachidonic acid metabolic process / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins / glutathione peroxidase activity / long-chain fatty acid biosynthetic process / protein polymerization / phospholipid metabolic process / response to estradiol / 核膜 / chromatin organization / 精子形成 / response to oxidative stress / protein-containing complex / ミトコンドリア / extracellular exosome / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å | ||||||
データ登録者 | Scheerer, P. / Krauss, N. / Hoehne, W. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007 タイトル: Structural basis for catalytic activity and enzyme polymerization of phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase-4 (GPx4). 著者: Scheerer, P. / Borchert, A. / Krauss, N. / Wessner, H. / Gerth, C. / Hohne, W. / Kuhn, H. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2obi.cif.gz | 49.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2obi.ent.gz | 34.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2obi.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ob/2obi ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ob/2obi | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1gp1S S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 20955.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GPX4 / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 参照: UniProt: P36969, リン脂質-ヒドロペルオキシドグルタチオンペルオキシダーゼ |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.22 % |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 15% PEG 8000, 0.1M MES buffer, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9537 Å |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年8月29日 / 詳細: mirrors |
放射 | モノクロメーター: Si 111 CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9537 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.55→50 Å / Num. all: 35135 / Num. obs: 35135 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.4 % / Biso Wilson estimate: 18.68 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 32.07 |
反射 シェル | 解像度: 1.55→1.61 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.0364 / Mean I/σ(I) obs: 2.48 / Num. unique all: 2429 / Rsym value: 0.0364 / % possible all: 66.6 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1GP1 解像度: 1.55→30.69 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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原子変位パラメータ | Biso mean: 8.514 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.55→30.69 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.55→1.59 Å
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