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万見
- PDB-2n27: Competitive inhibition of TRPV1 calmodulin interaction by vanilloids -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n27
タイトルCompetitive inhibition of TRPV1 calmodulin interaction by vanilloids
要素Calmodulinカルモジュリン
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / calmodulin (カルモジュリン) / capsaicin (カプサイシン)
機能・相同性
機能・相同性情報


: / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / CAM型光合成 / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde ...: / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / CAM型光合成 / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / regulation of synaptic vesicle exocytosis / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / regulation of cardiac muscle cell action potential / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / autophagosome membrane docking / response to corticosterone / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / nitric-oxide synthase binding / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Phase 0 - rapid depolarisation / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / 長期増強 / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / adenylate cyclase binding / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Smooth Muscle Contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / positive regulation of DNA binding / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Protein methylation / enzyme regulator activity / voltage-gated potassium channel complex / phosphatidylinositol 3-kinase binding / Activation of AMPK downstream of NMDARs / eNOS activation / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of protein dephosphorylation / titin binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / Ion homeostasis / positive regulation of protein autophosphorylation / sperm midpiece / response to amphetamine / calcium channel complex / activation of adenylate cyclase activity / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / nitric-oxide synthase regulator activity / protein serine/threonine kinase activator activity / sarcomere / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of cytokinesis / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / spindle microtubule / ミトコンドリア / RAF activation / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / Stimuli-sensing channels / synaptic vesicle membrane / 紡錘体 / cellular response to type II interferon / response to calcium ion
類似検索 - 分子機能
EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4DY / Calmodulin-1 / Calmodulin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Hetenyi, A. / Nemeth, L. / Weber, E. / Szakonyi, G. / Winter, Z. / Josvay, K. / Bartus, E. / Olah, Z. / Martinek, T.A.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2016
タイトル: Competitive inhibition of TRPV1-calmodulin interaction by vanilloids.
著者: Hetenyi, A. / Nemeth, L. / Weber, E. / Szakonyi, G. / Winter, Z. / Josvay, K. / Bartus, E. / Olah, Z. / Martinek, T.A.
履歴
登録2015年4月29日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月3日Group: Structure summary
改定 1.22016年9月14日Group: Database references
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1876
ポリマ－16,7211
非ポリマー4665
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100back calculated data agree with experimental NOESY spectrum
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin / カルモジュリン / CaM


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-149 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-4DY / (6E)-N-(4-hydroxy-3-methoxybenzyl)-8-methylnon-6-enamide / Capsaicin / 8-Methyl-N-vanillyl-trans-6-nonenamide / NGX-4010 / N-(3-メトキシ-4-ヒドロキシベンジル)-8-メチル-6-ノネンアミド / カプサイシン


分子量: 305.412 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H27NO3 / コメント: 神経毒*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HNCO
1313D HNCA
1413D HN(CO)CA
1513D CBCA(CO)NH
1613D HBHA(CO)NH
1713D 1H-15N NOESY
1813D (H)CCH-TOCSY
1913D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
160 uM [U-98% 13C; U-98% 15N] Calmodulin, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
260 uM [U-98% 13C; U-98% 15N] Calmodulin, 300 uM capsaicin, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
360 uM [U-98% 13C; U-98% 15N] Calmodulin, 180 uM resiniferatoxin, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
60 uMCalmodulin-1[U-98% 13C; U-98% 15N]1
60 uMCalmodulin-2[U-98% 13C; U-98% 15N]2
300 uMcapsaicin-32
60 uMCalmodulin-4[U-98% 13C; U-98% 15N]3
180 uMresiniferatoxin-53
試料状態イオン強度: 30 / pH: 7.0 / 圧: ambient / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardデータ解析
SparkyGoddardpeak picking
TopSpin3.1Bruker Biospin解析
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Cloregeometry optimization
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 519 / NOE intraresidue total count: 82 / NOE long range total count: 50 / NOE medium range total count: 57 / NOE sequential total count: 90 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 103 / Protein psi angle constraints total count: 103
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: back calculated data agree with experimental NOESY spectrum
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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