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万見
- PDB-2mk2: Solution NMR structure of N-terminal domain (SH2 domain) of human... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mk2
タイトルSolution NMR structure of N-terminal domain (SH2 domain) of human Inositol polyphosphate phosphatase-like protein 1 (INPPL1) (fragment 20-117), Northeast Structural Genomics Consortium Target HR9134A
要素Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / NORTHEAST STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / NESG / PSI-Biology / Protein Structure Initiative
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / ホスファチジルイノシトール-3,4,5-三リン酸 5-ホスファターゼ / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase activity / inositol-polyphosphate 5-phosphatase activity / ruffle assembly / regulation of actin filament organization / phosphatidylinositol dephosphorylation / endochondral ossification / phosphatidylinositol biosynthetic process / immune system process ...negative regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / ホスファチジルイノシトール-3,4,5-三リン酸 5-ホスファターゼ / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase activity / inositol-polyphosphate 5-phosphatase activity / ruffle assembly / regulation of actin filament organization / phosphatidylinositol dephosphorylation / endochondral ossification / phosphatidylinositol biosynthetic process / immune system process / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / establishment of mitotic spindle orientation / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / regulation of immune response / Interleukin receptor SHC signaling / SH2 domain binding / basal plasma membrane / post-embryonic development / filopodium / actin filament organization / response to insulin / SH3 domain binding / 紡錘体 / エンドサイトーシス / glucose metabolic process / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / regulation of protein localization / lamellipodium / actin binding / 細胞接着 / nuclear speck / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / ゴルジ体 / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Inositol polyphosphate-related phosphatase / Inositol polyphosphate phosphatase, catalytic domain homologues / SAM domain (Sterile alpha motif) / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / SH2ドメイン / SHC Adaptor Protein / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily ...Inositol polyphosphate-related phosphatase / Inositol polyphosphate phosphatase, catalytic domain homologues / SAM domain (Sterile alpha motif) / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / SH2ドメイン / SHC Adaptor Protein / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / SH2 domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Yang, Y. / Ramelot, T.A. / Janjua, H. / Xiao, R. / Everett, J.K. / Montelione, G.T. / Kennedy, M.A. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution NMR structure of N-terminal domain (SH2 domain) of human Inositol polyphosphate phosphatase-like protein 1 (INPPL1) (fragment 20-117), Northeast Structural Genomics Consortium Target HR9134A.
著者: Yang, Y. / Ramelot, T.A. / Janjua, H. / Xiao, R. / Everett, J.K. / Montelione, G.T. / Kennedy, M.A.
履歴
登録2014年1月23日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1991
ポリマ－12,1991
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2 / Inositol polyphosphate phosphatase-like protein 1 / INPPL-1 / Protein 51C / SH2 domain-containing ...Inositol polyphosphate phosphatase-like protein 1 / INPPL-1 / Protein 51C / SH2 domain-containing inositol 5'-phosphatase 2 / SH2 domain-containing inositol phosphatase 2 / SHIP-2


分子量: 12198.870 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 domain residues 20-117 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INPPL1, SHIP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pMgK
参照: UniProt: O15357, ホスファチジルイノシトール-3,4,5-三リン酸 5-ホスファターゼ

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1132D 1H-15N HSQC
1232D 1H-13C HSQC
1333D HNCO
1433D CBCA(CO)NH
1533D HN(CA)CB
1633D 1H-13C arom NOESY
1733D 1H-13C NOESY aliphatic
1833D 1H-15N NOESY
1933D HN(CO)CA
11033D HNCA
11132D 1H-15N HSQC NH2 only
11232D 1H-13C HSQC aliphatic
11332D 1H-13C HSQC aromatic
11433D (H)CCH-TOCSY
11513D (H)CCH-COSY
11612D 1H-13C HSQC
11732D 1H-15N HSQC histidine
1182CCH-TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.58 mM, double isotope-labeled (13C and 15N), 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.58 mM, double isotope-labeled (13C and 15N), 100% D2O100% D2O
31.05 mM, double isotope-labeled (5%-U-13C and 100%-U-15N), 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料状態pH: 7.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8501
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readgeometry optimization
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrichgeometry optimization
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
AutoStructure2.1Huang, Tejero, Powers and Montelioneデータ解析
AutoStructure2.1Huang, Tejero, Powers and Montelione精密化
AutoAssign2.1Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelioneデータ解析
AutoAssign2.1Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
XEASYBartels et al.データ解析
XEASYBartels et al.peak picking
XEASYBartels et al.chemical shift assignment
TopSpinBruker Biospinデータ収集
VnmrJVarianデータ収集
PINEBahrami, Markley, Assadi, and Eghbalniachemical shift assignment
SparkyGoddardデータ解析
TALOS+Shen, Cornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
PALESPALES (Zweckstetter, Bax)geometry optimization
REDCATValafar, Prestegardgeometry optimization
PSVSBhattacharya, Montelionestructure validation
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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