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- PDB-1t84: Solution structure of the Wiskott-Aldrich Syndrome Protein (WASP)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1t84
タイトルSolution structure of the Wiskott-Aldrich Syndrome Protein (WASP) autoinhibited core domain complexed with (S)-wiskostatin, a small molecule inhibitor
要素Wiskott-Aldrich syndrome protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / ALPHA HELIX / BETA-HAIRPIN TURN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of T cell antigen processing and presentation / Cdc42 protein signal transduction / regulation of actin polymerization or depolymerization / GTPase regulator activity / actin filament-based movement / negative regulation of cell motility / actin polymerization or depolymerization / regulation of lamellipodium assembly / regulation of stress fiber assembly / vesicle membrane ...regulation of T cell antigen processing and presentation / Cdc42 protein signal transduction / regulation of actin polymerization or depolymerization / GTPase regulator activity / actin filament-based movement / negative regulation of cell motility / actin polymerization or depolymerization / regulation of lamellipodium assembly / regulation of stress fiber assembly / vesicle membrane / negative regulation of stress fiber assembly / endosomal transport / RHOJ GTPase cycle / phospholipase binding / CDC42 GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / epidermis development / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / phagocytic vesicle / actin filament polymerization / RAC1 GTPase cycle / T cell activation / actin filament / FCGR3A-mediated phagocytosis / defense response / small GTPase binding / SH3 domain binding / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to type II interferon / blood coagulation / cell-cell junction / actin cytoskeleton / site of double-strand break / actin binding / protein-containing complex assembly / immune response / protein kinase binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
SerineThreonine-protein kinase PAK-alpha; Chain A / CRIB domain / Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 ...SerineThreonine-protein kinase PAK-alpha; Chain A / CRIB domain / Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / WH2 domain / WH2 domain profile. / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / PH-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-WSK / Actin nucleation-promoting factor WAS
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing; torsion angle dynamics
データ登録者Peterson, J.R. / Bickford, L.C. / Morgan, D. / Kim, A.S. / Ouerfelli, O. / Kirschner, M.W. / Rosen, M.K.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Chemical inhibition of N-WASP by stabilization of a native autoinhibited conformation.
著者: Peterson, J.R. / Bickford, L.C. / Morgan, D. / Kim, A.S. / Ouerfelli, O. / Kirschner, M.W. / Rosen, M.K.
履歴
登録2004年5月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 999Sequence The polyproline region present in the original gene sequence (residues 311-460) has been ...Sequence The polyproline region present in the original gene sequence (residues 311-460) has been replaced by a hexapeptide linker with the sequence Gly-Gly-Ser-Gly-Gly-Ser.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Wiskott-Aldrich syndrome protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0302
ポリマ－11,6041
非ポリマー4261
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Wiskott-Aldrich syndrome protein / WASp


分子量: 11603.597 Da / 分子数: 1
断片: core autoinhibited domain (GTPase binding domain is covalently linked to the cofilin homology and acidic regions)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WASP (residues 242-310 and 461-492) / プラスミド: PET11A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P42768
#2: 化合物 ChemComp-WSK / (2S)-1-(3,6-DIBROMO-9H-CARBAZOL-9-YL)-3-(DIMETHYLAMINO)PROPAN-2-OL / (S)-WISKOSTATIN / (S)-ウィスコスタチン


分子量: 426.146 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H18Br2N2O

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111HCC-TOCSY
121CCC-TOCSY
131(H)CCH-TOCSY
1413D-13C-separated NOESY aliphatic
1513D-13C-separated NOESY aromatic
1613D 15N-separated NOESY
1714D 13C-separated NOESY
1814D 13C/15N-separated NOESY
1913D 13C-edited 12C-filtered NOESY

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試料調製

詳細内容: 1mM WASP U-15N,13C; 1mM (S)-wiskostatin
溶媒系: 20 mM Acetate-d3 pH 5.0; 20mM NaCl; 1mM DTT-d10; 5% DMSO-d6; 90% H2O/10% D2O or 100% D2O
試料状態イオン強度: 20mM / pH: 5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe1.7Bax解析
NMRView2.1.2Johnsonデータ解析
VNMR6.1Bデータ解析
X-PLOR3.851Brunger構造決定
ARIA1Nilges構造決定
ARIA1Nilges精密化
精密化手法: simulated annealing; torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 1466 restraints. 1298 are NOE-derived intramolecular distance restraints; 30 are NOE-derived intermolecular distance restraints; 138 are dihedral angle restraints.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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