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- PDB-2hi0: Crystal structure of putative phosphoglycolate phosphatase (YP_61... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hi0
タイトルCrystal structure of putative phosphoglycolate phosphatase (YP_619066.1) from Lactobacillus delbrueckii subsp. bulgaricus ATCC BAA-365 at 1.51 A resolution
要素Putative phosphoglycolate phosphataseホスホグリコール酸ホスファターゼ
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / YP_619066.1 / putative / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI
機能・相同性
機能・相同性情報


ホスホグリコール酸ホスファターゼ / phosphoglycolate phosphatase activity
類似検索 - 分子機能
Haloacid dehalogenase-like hydrolase / Haloacid dehalogenase-like hydrolase / Putative phosphatase; domain 2 / Phosphoglycolate phosphatase-like, domain 2 / HAD hydrolase, subfamily IA / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily / DNA polymerase; domain 1 / ロスマンフォールド ...Haloacid dehalogenase-like hydrolase / Haloacid dehalogenase-like hydrolase / Putative phosphatase; domain 2 / Phosphoglycolate phosphatase-like, domain 2 / HAD hydrolase, subfamily IA / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily / DNA polymerase; domain 1 / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
酢酸塩 / Putative phosphoglycolate phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus delbrueckii (ラクトバチルス・デルブルエッキイー)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.51 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of putative phosphoglycolate phosphatase (YP_619066.1) from Lactobacillus delbrueckii subsp. bulgaricus ATCC BAA-365 at 1.51 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2006年6月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE THE SEQUENCE DIFFERENCE ARISES BECAUSE THE PROTEIN WAS OBTAINED FROM A DIFFERENT ...SEQUENCE THE SEQUENCE DIFFERENCE ARISES BECAUSE THE PROTEIN WAS OBTAINED FROM A DIFFERENT SUBSPECIES (ATCC BAA-365). THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative phosphoglycolate phosphatase
B: Putative phosphoglycolate phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,63926
ポリマ－53,3232
非ポリマー1,31724
水11,476637
1
A: Putative phosphoglycolate phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,20711
ポリマ－26,6611
非ポリマー54610
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Putative phosphoglycolate phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,43215
ポリマ－26,6611
非ポリマー77114
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.636, 38.695, 103.583
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.090, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Putative phosphoglycolate phosphatase / ホスホグリコール酸ホスファターゼ


分子量: 26661.436 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus delbrueckii (ラクトバチルス・デルブルエッキイー)
遺伝子: YP_619066.1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100
参照: UniProt: Q1GA24, ホスホグリコール酸ホスファターゼ

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非ポリマー , 5種, 661分子

#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 637 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.6 %
結晶化温度: 277 K
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop
pH: 6.5
詳細: 0.2M NaOAc, 30.0% PEG-8000, 0.1M Cacodylate pH 6.5, VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91837, 0.97939
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月4日 / 詳細: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979391
反射解像度: 1.51→47.727 Å / Num. obs: 72271 / % possible obs: 95.8 % / 冗長度: 3.61 % / Biso Wilson estimate: 19.143 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Net I/σ(I): 8.75
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique all% possible all
1.51-1.562.770.5372.115640557582.6
1.56-1.630.5152.627140755093.2
1.63-1.70.4483.123957643994.6
1.7-1.790.3653.825809695895.7
1.79-1.90.2734.925745690496.6
1.9-2.050.1847.126987723597.6
2.05-2.250.1211026070701598.9
2.25-2.580.09212.627493736599.1
2.580.06815.727229731699.3

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
REFMAC5.2.0019精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.51→47.727 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 2.969 / SU ML: 0.055 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.072 / ESU R Free: 0.075
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: (1) HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. (2) A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN ...詳細: (1) HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. (2) A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. (3) NA, CL, ACT AND EDO WERE MODELLED BASED ON CRYSTALLIZATION CONDITIONS AND THEIR GEOMETRY. (4) ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19 3644 5 %RANDOM
Rwork0.157 ---
all0.158 ---
obs0.158 72257 99.17 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 11.423 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.07 Å20 Å20.19 Å2
2--0.17 Å20 Å2
3----0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.51→47.727 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3675 0 81 637 4393
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0223881
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022642
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5921.975239
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9936458
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4875499
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.54724.588170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.06315653
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.4441522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2592
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.024355
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02765
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2290.2791
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1960.22810
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1820.21920
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.21893
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1510.2440
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.2080.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1760.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2890.264
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1770.254
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.70732443
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.5323987
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.63253944
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.4381458
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.563111289
LS精密化 シェル解像度: 1.51→1.549 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 245 -
Rwork0.25 4637 -
obs-4882 90.69 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7617-0.3193-0.36090.782-0.18280.8631-0.0221-0.0479-0.04860.0281-0.0021-0.02330.07650.11460.0242-0.00130.02260.0085-0.01330.0025-0.0116.23236.873936.148
20.8183-0.1945-0.00530.6940.28261.2497-0.0240.029-0.04940.01250.01820.07470.0058-0.06640.0058-0.045-0.00220.0045-0.04010.0043-0.0269-14.163917.126437.0173
30.6629-0.1499-0.12350.34740.09931.07250.00470.0287-0.0163-0.01850.01520.0035-0.0255-0.0342-0.02-0.0332-0.0057-0.0032-0.0238-0.0043-0.015510.9925-14.46169.2787
40.42-0.0293-0.27590.4741-0.15191.294-0.0176-0.0103-0.03920.0117-0.0127-0.0457-0.02430.03860.0303-0.0505-0.0053-0.007-0.026-0.0008-0.022330.5584-3.470815.4184
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA0 - 161 - 17
21AA109 - 239110 - 240
32AA17 - 10818 - 109
43BB3 - 164 - 17
53BB109 - 239110 - 240
64BB17 - 10818 - 109

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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