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- PDB-1nnl: Crystal structure of Human Phosphoserine Phosphatase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nnl
タイトルCrystal structure of Human Phosphoserine Phosphatase
要素L-3-phosphoserine phosphatase
キーワードHYDROLASE / phosphoserine phosphatase / psp / hpsp / phospho-aspartyl
機能・相同性
機能・相同性情報


Serine metabolism / phosphoserine phosphatase / L-phosphoserine phosphatase activity / L-serine metabolic process / L-serine biosynthetic process / response to testosterone / response to mechanical stimulus / response to nutrient levels / in utero embryonic development / magnesium ion binding ...Serine metabolism / phosphoserine phosphatase / L-phosphoserine phosphatase activity / L-serine metabolic process / L-serine biosynthetic process / response to testosterone / response to mechanical stimulus / response to nutrient levels / in utero embryonic development / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphoserine phosphatase; domain 2 / Phosphoserine phosphatase / : / HAD superfamily/HAD-like / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Rossmann fold / Orthogonal Bundle ...Phosphoserine phosphatase; domain 2 / Phosphoserine phosphatase / : / HAD superfamily/HAD-like / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphoserine phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.53 Å
データ登録者Peeraer, Y. / Rabijns, A. / Verboven, C. / Collet, J.F. / Van Schaftingen, E. / De Ranter, C.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: High-resolution structure of human phosphoserine phosphatase in open conformation.
著者: Peeraer, Y. / Rabijns, A. / Verboven, C. / Collet, J.F. / Van Schaftingen, E. / De Ranter, C.
履歴
登録2003年1月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-3-phosphoserine phosphatase
B: L-3-phosphoserine phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,43811
ポリマ－50,1052
非ポリマー3339
水7,026390
1
A: L-3-phosphoserine phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,1995
ポリマ－25,0531
非ポリマー1464
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: L-3-phosphoserine phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2396
ポリマ－25,0531
非ポリマー1875
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.033, 130.249, 157.293
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1294-

HOH

21B-1301-

HOH

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要素

#1: タンパク質 L-3-phosphoserine phosphatase / phosphoserine phosphatase


分子量: 25052.697 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pet7a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-pLysS / 参照: UniProt: P78330, phosphoserine phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 390 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.17 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: PEG 1500, calcium chloride, cacodylate, pH 6.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
10.7 M1reservoirCaCl2
20.1 Mcacodylate1reservoirpH6.3
320 %PEG15001reservoir
46.0 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8423 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年9月25日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Triangular monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8423 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.53→20 Å / Num. all: 76323 / Num. obs: 75202 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 21.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.035 / Rsym value: 0.038 / Net I/σ(I): 27.8
反射 シェル解像度: 1.53→1.56 Å / Rmerge(I) obs: 0.18 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Num. unique all: 3735 / Rsym value: 0.22 / % possible all: 98.7
反射
*PLUS
% possible obs: 99.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.53→19.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1471083.72 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 3822 5.1 %RANDOM
Rwork0.217 ---
all0.217 76323 --
obs0.217 75202 98.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 43.0766 Å2 / ksol: 0.366473 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.88 Å20 Å20 Å2
2--5.03 Å20 Å2
3----3.15 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.14 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.53→19.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3206 0 9 390 3605
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.69
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.852
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.282
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.972.5
LS精密化 シェル解像度: 1.53→1.63 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.272 599 5 %
Rwork0.256 11417 -
obs--95.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.216
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.144
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.69

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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