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万見
- PDB-2fgh: ATP bound gelsolin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fgh
タイトルATP bound gelsolin
要素gelsolin
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / STRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / gelsolin / ATP (アデノシン三リン酸)
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament severing / barbed-end actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / cell projection assembly / cilium assembly / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / central nervous system development / actin filament binding / マイクロフィラメント / extracellular space ...actin filament severing / barbed-end actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / cell projection assembly / cilium assembly / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / central nervous system development / actin filament binding / マイクロフィラメント / extracellular space / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Gelsolin
類似検索 - 構成要素
生物種Equus caballus (ウマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Ma, Q. / Robinson, R.C. / Burtnick, L.D. / Urosev, D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: The structure of gelsolin bound to ATP
著者: Urosev, D. / Ma, Q. / Tan, A.L.C. / Robinson, R.C. / Burtnick, L.D.
履歴
登録2005年12月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年12月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_database_related / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: gelsolin
B: gelsolin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,8584
ポリマ－161,8442
非ポリマー1,0142
水90150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4060 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area60540 Å2
手法PISA
2
A: gelsolin
B: gelsolin
ヘテロ分子

A: gelsolin
B: gelsolin
ヘテロ分子

A: gelsolin
B: gelsolin
ヘテロ分子

A: gelsolin
B: gelsolin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)651,43216
ポリマ－647,3758
非ポリマー4,0578
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_555-y+1/2,x+1/2,z1
crystal symmetry operation4_455y-1/2,-x+1/2,z1
Buried area31200 Å2
ΔGint-115 kcal/mol
Surface area227200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)167.344, 167.344, 149.883
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B
13A
23B
14A
24B
15A
25B
16A
26B
17A
27B
18A
28B
19A
29B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 1

Dom-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11VALLYSAA27 - 1353 - 111
21VALLYSBB27 - 1353 - 111
12SERGLYAA136 - 248112 - 224
22SERGLYBB136 - 248112 - 224
13PROLYSAA249 - 367225 - 343
23PROLYSBB249 - 367225 - 343
14ASNVALAA368 - 393344 - 369
24ASNVALBB368 - 393344 - 369
15PROGLYAA394 - 513370 - 489
25PROGLYBB394 - 513370 - 489
16GLYGLYAA514 - 619490 - 595
26GLYGLYBB514 - 619490 - 595
17GLYLEUAA620 - 734596 - 710
27GLYLEUBB620 - 734596 - 710
18GLYALAAA735 - 755711 - 731
28GLYALABB735 - 755711 - 731
19ATPATPAC5380
29ATPATPBD9380

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
詳細THE BIOLOGICAL ASSEMBLY IS FROM A SINGLE POLYPEPTIDE CHAIN FOLDED INTO SIX STRUCTURALLY SIMIALAR DOMAINS, S1 THROUGH S6.

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要素

#1: タンパク質 gelsolin / / Actin-depolymerizing factor / ADF / Brevin


分子量: 80921.867 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Equus caballus (ウマ) / 参照: UniProt: Q28372
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.04 %
結晶化手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: crystals were grown from drops containing a 1:1 ratio of 34% saturated ammonium sulfate solution, 100mM Tris-HCL reservoir solution, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 0.957 Å
検出器検出器: AREA DETECTOR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.957 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. all: 52123 / Num. obs: 52123 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 %
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5.1.24精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.91 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / SU B: 15.402 / SU ML: 0.293 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.596 / ESU R Free: 0.364 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 2650 5.1 %RANDOM
Rwork0.242 ---
all0.243 52123 --
obs0.243 52123 98.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 57.155 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.4 Å20 Å20 Å2
2---0.4 Å20 Å2
3---0.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11266 0 62 50 11378
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.02111600
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0210260
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3611.95115734
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.415323922
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.77751438
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.21668
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213058
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0110.022376
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.22328
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2520.211434
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.26754
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1760.2201
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3060.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2490.290
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2280.23
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: TIGHT POSITIONAL / Weight position: 0.05

Ens-ID数Rms dev position (Å)
116730.09
217050.06
316710.02
43940.06
517140.05
615000.01
717880.04
83100.02
9390.03
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.872 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.389 198
Rwork0.372 3471
obs-3669

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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