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万見
- PDB-2few: Complex of enzyme IIAMTL and phosphorylated enzyme IIBMTL from Es... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2few
タイトルComplex of enzyme IIAMTL and phosphorylated enzyme IIBMTL from Escherichia coli NMR, restrained regularized mean structure
要素
  • PTS system mannitol-specific EIICBA component
  • mannitol-specific PTS system enzyme IIABC components
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / PHOSPHOTRANSFERASE / KINASE (キナーゼ) / SUGAR TRANSPORT / COMPLEX (TRANSFERASE-PHOSPHOCARRIER)
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-Npi-phosphohistidine-D-mannitol phosphotransferase / protein-N(PI)-phosphohistidine-mannitol phosphotransferase system transmembrane transporter activity / protein-phosphocysteine-mannitol phosphotransferase system transporter activity / mannitol transmembrane transport / protein-phosphocysteine-sugar phosphotransferase activity / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / kinase activity / リン酸化 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Phosphotransferase system, mannitol-specific enzyme IIC / Phosphotransferase system EIIB component, mannitol-specific / Phosphotransferase system, EIIC component, type 2 / PTS_EIIC type-2 domain profile. / PTS EIIA domains phosphorylation site signature 2. / Phosphotransferase system, EIIB component, type 2 / PTS_EIIB type-2 domain profile. / PTS EIIA type-2 domain / Phosphotransferase system, EIIC / Phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system, EIIA 2 ...Phosphotransferase system, mannitol-specific enzyme IIC / Phosphotransferase system EIIB component, mannitol-specific / Phosphotransferase system, EIIC component, type 2 / PTS_EIIC type-2 domain profile. / PTS EIIA domains phosphorylation site signature 2. / Phosphotransferase system, EIIB component, type 2 / PTS_EIIB type-2 domain profile. / PTS EIIA type-2 domain / Phosphotransferase system, EIIC / Phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system, EIIA 2 / Phosphotransferase system, EIIC / PTS_EIIA type-2 domain profile. / Phosphotransferase system, EIIB component, type 2/3 / PTS system IIB component-like superfamily / PTS system, Lactose/Cellobiose specific IIB subunit / Mannitol-specific EII; Chain A / Mannitol-specific EII; Chain A / Phosphotransferase/anion transporter / Response regulator / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PTS system mannitol-specific EIICBA component
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)
手法溶液NMR / CONJOINED RIGID BODY, TORSION ANGLE DYNAMICS
データ登録者Clore, G.M. / Suh, J.Y.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Solution Structure of a Post-transition State Analog of the Phosphotransfer Reaction between the A and B Cytoplasmic Domains of the Mannitol Transporter IIMannitol of the Escherichia ...タイトル: Solution Structure of a Post-transition State Analog of the Phosphotransfer Reaction between the A and B Cytoplasmic Domains of the Mannitol Transporter IIMannitol of the Escherichia coli Phosphotransferase System
著者: Suh, J.Y. / Cai, M. / Williams Jr., D.C. / Clore, G.M.
履歴
登録2005年12月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PTS system mannitol-specific EIICBA component
B: mannitol-specific PTS system enzyme IIABC components


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3672
ポリマ－27,3672
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 200REGULARIZED MEAN STRUCTURE
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 PTS system mannitol-specific EIICBA component


分子量: 16338.529 Da / 分子数: 1
断片: EIIA-MTL, PHOSPHOTRANSFERASE ENZYME II, A DOMAIN COMPONENT
変異: H65Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: GI698 / 遺伝子: mtlA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P00550, protein-Npi-phosphohistidine-sugar phosphotransferase
#2: タンパク質 mannitol-specific PTS system enzyme IIABC components


分子量: 11028.347 Da / 分子数: 1
断片: EIIB-MTL, PHOSPHOTRANSFERASE ENZYME II, B DOMAIN COMPONENT
変異: C384(SEP) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌) / 生物種: Escherichia coli大腸菌 / 株: GI698 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: GenBank: 13363950, UniProt: P00550*PLUS, protein-Npi-phosphohistidine-sugar phosphotransferase
配列の詳細RESIDUE NUMBERING: IIAMTL: 4-147 (RESIDUES 1-3 ARE DISORDERED IN SOLUTION AND NOT VISIBLE IN THE ...RESIDUE NUMBERING: IIAMTL: 4-147 (RESIDUES 1-3 ARE DISORDERED IN SOLUTION AND NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY MAP OF THE CRYSTAL STRUCTURE OF THE FREE PROTEIN). IN INTACT ENZYME IIMTL, THESE COORESPOND TO RESIDUES 493-636 OF INTACT ENZYME IIMTL. IIBMTL: 375-471 (CORRESPONDS TO NUMBERING IN INTACT IIMTL) PHOSPHATE: RESIDUE 200

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験の詳細Text: THE FOLLOWING EXPERIMENTS WERE CONDUCTED: (1) TRIPLE RESONANCE FOR ASSIGNMENT OF PROTEINS; (2) QUANTITATIVE J CORRELATION FOR COUPLING CONSTANTS; (3) 3D AND 4D HETERONUCLEAR SEPARATED AND ...Text: THE FOLLOWING EXPERIMENTS WERE CONDUCTED: (1) TRIPLE RESONANCE FOR ASSIGNMENT OF PROTEINS; (2) QUANTITATIVE J CORRELATION FOR COUPLING CONSTANTS; (3) 3D AND 4D HETERONUCLEAR SEPARATED AND FILTERED NOE EXPERIMENTS; (4) IPAP EXPERIMENTS FOR DIPOLAR COUPLINGS. DIPOLAR COUPLINGS WERE MEASURED IN A NEUTRAL AXIALLY STRETCHED POLYACRYLAMIDE GEL.

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試料調製

試料状態イオン強度: 20 mM TRIS-D11 / pH: 7.4 / 温度: 303.00 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMX500BrukerDMX5005001
Bruker DMX600BrukerDMX6006002
Bruker DRX600BrukerDRX6007503
Bruker DRX750BrukerDRX7508004
Bruker DRX800BrukerDRX8008005

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解析

NMR software名称: Xplor-NIH / 開発者: SCHWIETERS,KUSZEWSKI,TJANDRA,CLORE / 分類: 精密化
精密化手法: CONJOINED RIGID BODY, TORSION ANGLE DYNAMICS / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED BY CONJOINED RIGID BODY/TORSION ANGLE DYNAMICS (SCHWIETERS & CLORE (2001) J.MAGN.RESON 152, 288-302) THE TARGET FUNCTIONS COMPRISES TERMS FOR THE EXPERIMENTAL ...詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED BY CONJOINED RIGID BODY/TORSION ANGLE DYNAMICS (SCHWIETERS & CLORE (2001) J.MAGN.RESON 152, 288-302) THE TARGET FUNCTIONS COMPRISES TERMS FOR THE EXPERIMENTAL NOE RESTRAINTS AND SIDECHAIN TORSION ANGLE RESTRAINTS; A QUARTIC VAN DER WAALS REPULSION TERM (NILGES ET AL. (1988) FEBS LETT. 229, 129-136); A MULTIIMENSIONAL TORSION ANGLE DATABASE POTENTIAL OF MEAN FORCE (CLORE & KUSZEWSKI (2002) J.AM.CHEM.SOC. 124, 2866-2867); AND A RADIUS OF GYRATION POTENTIAL (KUSZEWSKI ET AL (1999) J.AM.CHEM.SOC. 121, 2337-2338). THE STARTING COORDINATES OF PHOSPHOIIBMTL ARE TAKEN FROM THE NMR STRUCTURE ((PDB ACCESSION CODE 1VRV, SUH ET AL. (2005) J.MOL.BIOL. 353, 1129-1136). THE STARTING STRUCTURE FOR IIAMTL IS TAKEN FROM THE COORDINATES OF IIAMTL IN THE IIAMTL-HPR COMPLEX (PDB ACCESSION CODE 1J6T; CORNILESCU ET AL. (2002) J.BIOL.CHEM. 277,42289-42298). THE COORDINATES OF IIAMTL IN THIS COMPLEX ARE DERIVED FROM MOLECULE D OF THE 1.8A RESOLUTION CRYSTAL STRUCTURE OF IIAMTL PDB ACCESSION CODE 1A3A, VAN MONTFORT ET AL. STRUCTURE 5, 217-225 (1998)). IN THE STRUCTURE DETERMINATION OF THE IIAMTL-PHOSPHOIIBMTL COMPLEX, THE BACKBONE COORDINATES AND NON-INTERFACIAL SIDECHAINS ARE TREATED AS RIGID BODIES THROUGHOUT WITH IIAMTL HELD FIXED AND PHOSPHOIIBMTL ALLOWED TO ROTATE AND TRANSLATE. THE INTERFACIAL SIDECHAINS ARE GIVEN FULL TORSIONAL DEGREES OF FREEDOM. IN THIS ENTRY THE LAST COLUMN REPRESENTS THE AVERAGE RMS DIFFERENCE BETWEEN THE INDIVIDUAL SIMULATED ANNEALING STRUCTURES (TOTAL OF 200) AND THE MEAN COORDINATE POSITIONS. IT IS IMPORTANT TO NOTE THAT THE VALUES GIVEN FOR THE BACKBONE ATOMS AND NON-INTERFACIAL SIDECHAINS PROVIDE ONLY A MEASURE OF THE PRECISION WITH WHICH THE RELATIVE OF THE TWO PROTEINS HAVE BEEN DETERMINED AND DOES NOT TAKE INTO ACCOUNT THE ERRORS IN THE NMR COORDINATES OF PHOSPHOIIBMTL AND THE XRAY/NMR COORDINATES OF IIAMTL. THE COORDINATES DEPOSITED CORRESPOND TO THE RESTRAINED REGULARIZED MEAN COORDINATES. THE STRUCTURE IS BASED ON 84 INTERMOLECULAR NOE RESTRAINTS BETWEEN IIAMTL AND IIBMTL; 37 INTRAMOLECULAR NOE RESTRAINTS FOR IIAMTL AND 46 46 INTRAMOLECULAR NOE RESTRAINTS FOR IIBMTL RELATED ONLY TO INTERFACIAL SIDECHAINS; AND 55 SIDECHAIN TORSION ANGLE RESTRAINTS (36 FOR IIAMTL AND 19 FOR IIBMTL) RELATED TO INTERFACIAL SIDECHAINS ONLY. DEVIATIONS FROM NOE DISTANCE RESTRAINTS: 0.009 A DEVIATIONS FROM SIDECHAIN TORSION ANGLE RESTRAINTS: 0.31 DEG DEVIATIONS FROM IDEALIZED GEOMETRY: BONDS 0.006A, ANGLES: 0.9 DEG, IMPROPER TORSIONS 1.3 DEG.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: REGULARIZED MEAN STRUCTURE
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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