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- PDB-2f6l: X-ray structure of Chorismate Mutase from Mycobacterium Tuberculosis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2f6l
タイトルX-ray structure of Chorismate Mutase from Mycobacterium Tuberculosis
要素Chorismate mutase
キーワードISOMERASE (異性化酵素) / helical / dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


salicylic acid biosynthetic process / chorismate metabolic process / chorismate mutase / chorismate mutase activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Chorismate mutase, periplasmic / Chorismate mutase / Chorismate mutase domain superfamily / Chorismate Mutase Domain, subunit A / Chorismate mutase II, prokaryotic-type / Chorismate mutase type II / Chorismate mutase domain profile. / Chorismate mutase type II / Chorismate mutase type II superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Secreted chorismate mutase / Secreted chorismate mutase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Kim, S.K. / Howard, A.J. / Gilliland, G.L. / Reddy, P.T. / Ladner, J.E.
引用ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 2006
タイトル: Biochemical and structural characterization of the secreted chorismate mutase (Rv1885c) from Mycobacterium tuberculosis H37Rv: an *AroQ enzyme not regulated by the aromatic amino acids.
著者: Kim, S.K. / Reddy, S.K. / Nelson, B.C. / Vasquez, G.B. / Davis, A. / Howard, A.J. / Patterson, S. / Gilliland, G.L. / Ladner, J.E. / Reddy, P.T.
履歴
登録2005年11月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chorismate mutase
B: Chorismate mutase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9912
ポリマ－36,9912
非ポリマー00
水6,539363
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.89, 72.93, 62.06
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.85, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Chorismate mutase /


分子量: 18495.512 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv / 遺伝子: Rv1885c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O07746, UniProt: P9WIB9*PLUS, chorismate mutase
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 363 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.69 %
結晶化温度: 303 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Reservoir solution: 0.10 M MES pH 6.5, 30% Polyethylene glycol 8K. Protein solution: 50mM Tris pH 7.5, 1mM EDTA, 1mM DTT, 200mM sodium chloride. Protein concentration was 8.3 mg/ml., VAPOR ...詳細: Reservoir solution: 0.10 M MES pH 6.5, 30% Polyethylene glycol 8K. Protein solution: 50mM Tris pH 7.5, 1mM EDTA, 1mM DTT, 200mM sodium chloride. Protein concentration was 8.3 mg/ml., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 303K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年10月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→23 Å / Num. obs: 40279 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 7.35 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル解像度: 1.7→1.75 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 97.7

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位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation4 Å9.95 Å
Translation4 Å9.95 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
X-GENデータ削減
X-GENデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Partially refined structure of chorismate mutase from Yersinia pestis

解像度: 1.7→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 2.142 / SU ML: 0.072 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.111 / ESU R Free: 0.112 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 1951 5 %RANDOM
Rwork0.182 ---
all0.184 ---
obs-39117 95.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.181 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.56 Å20 Å2-0.23 Å2
2---0.11 Å20 Å2
3----0.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2592 0 0 363 2955
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0212734
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7051.9563716
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2565328
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.24823.493146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.09515471
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.0121533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1170.2401
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022137
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.21367
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.21921
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1470.2269
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1810.266
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1470.226
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1571.51724
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.80522705
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.69831156
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2024.51011
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.791 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 251 -
Rwork0.259 5071 -
obs-5322 90.23 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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