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万見
- PDB-2ex8: Crystal structure of penicillin binding protein 4 (dacB) from Esc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ex8
タイトルCrystal structure of penicillin binding protein 4 (dacB) from Escherichia coli, complexed with penicillin-G
要素Penicillin-binding protein 4
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / penicillin-binding protein (ペニシリン結合タンパク質) / penicillin-G / cephem (セフェム) / penem (ペネム (化合物)) / D-alanyl-D-alanine-carboxypeptidase / D-alanyl-D-alanine-endopeptidase
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type carboxypeptidase activity / peptidoglycan metabolic process / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / peptidoglycan biosynthetic process / carboxypeptidase activity / cell wall organization / regulation of cell shape ...serine-type carboxypeptidase activity / peptidoglycan metabolic process / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / peptidoglycan biosynthetic process / carboxypeptidase activity / cell wall organization / regulation of cell shape / endopeptidase activity / ペリプラズム / 細胞周期 / 細胞分裂 / response to antibiotic / serine-type endopeptidase activity / タンパク質分解 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
D-Ala-D-Ala carboxypeptidase C, peptidase S13 / Peptidase S13, D-Ala-D-Ala carboxypeptidase C / D-Ala-D-Ala carboxypeptidase 3 (S13) family / D-tyrosyl-trna(Tyr) Deacylase; Chain: A; / Β-ラクタマーゼ / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / 3-Layer(bba) Sandwich / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
OPEN FORM - PENICILLIN G / D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase DacB
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Kishida, H. / Unzai, S. / Roper, D.I. / Lloyd, A. / Park, S.-Y. / Tame, J.R.H.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Crystal structure of penicillin binding protein 4 (dacB) from Escherichia coli, both in the native form and covalently linked to various antibiotics
著者: Kishida, H. / Unzai, S. / Roper, D.I. / Lloyd, A. / Park, S.-Y. / Tame, J.R.H.
履歴
登録2005年11月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32016年10月19日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Penicillin-binding protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,1332
ポリマ－49,7971
非ポリマー3361
水5,549308
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Penicillin-binding protein 4
ヘテロ分子

A: Penicillin-binding protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,2664
ポリマ－99,5932
非ポリマー6732
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_646y+1,x-1,-z+11
Buried area5270 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area35640 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)95.867, 95.867, 116.159
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Penicillin-binding protein 4


分子量: 49796.711 Da / 分子数: 1 / 変異: D261Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: DH5 alpha / 遺伝子: dacB / プラスミド: pET21b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P24228, serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase, EC: 3.4.99.-
#2: 化合物 ChemComp-PNM / OPEN FORM - PENICILLIN G / ベンジルペニシリン


分子量: 336.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H20N2O4S / コメント: 抗生剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 308 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 5% PEG 20000, 0.1M MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年5月19日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 68046 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 19.1
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / Rmerge(I) obs: 0.361 / % possible all: 76.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0003精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 1.863 / SU ML: 0.065 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.091 / ESU R Free: 0.091 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22996 3444 5.1 %RANDOM
Rwork0.20003 ---
obs0.2015 64560 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.168 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20 Å20 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3----0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3485 0 23 308 3816
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0223582
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3731.954868
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4685455
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.48124.129155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.54215582
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7851524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2546
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022730
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.21650
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.22495
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.130.2296
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1660.254
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1430.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9141.52330
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.46523643
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.52631411
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5474.51225
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.641 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 196 -
Rwork0.275 3589 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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